Состоят из аминокислот: Белки, жиры, углеводы. Справка — РИА Новости, 23.08.2010

Содержание

Переваривание и всасывание макронутриентов | Tervisliku toitumise informatsioon

Переваривание и всасывание белков

Белки – это состоящие из аминокислот макромолекулы. Во рту переваривания белков не происходит. Содержащаяся в желудке соляная кислота коагулирует пищевые белки. Это значит, что крупные молекулы пищевых белков разворачиваются и образующийся в желудке фермент пепсин может начинать частичное переваривание (гидролиз) белков.

Ферменты, необходимые для окончательного переваривания белков, выбрасываются поджелудочной железой в верхний отдел тонкой кишки – двенадцатиперстную кишку. Работающий в желудке пепсин вместе с работающими в двенадцатиперстной кишке трипсином и другими ферментами расщепляют большинство пищевых белков до аминокислот. Образуется также небольшое количество коротких пептидов, которые расщепляются до аминокислот под воздействием ферментов каемчатых энтероцитов тонкой кишки.

Во время нахождения перевариваемой пищевой массы в тощей кишке, среднем отделе тонкой кишки, происходит всасывание образовавшихся из белков или присутствовавших в пище свободных аминокислот.

Получившиеся вещества всасываются непосредственно в кровоток или лимфатическую систему. Кровь доставляет питательные вещества в первую очередь в печень, где происходит задействование аминокислот.

Переваривание и всасывание липидов

Жиры (триглицериды – состоят из трех жирных кислот и глицерола) составляют 95–98 % пищевых липидов. Основными присутствующими в пище липидами как раз и являются жиры. Существенного расщепления жиров во рту не происходит. Тем не менее, во рту присутствует образующийся под языком фермент липаза, который расщепляет небольшие количества жиров. 

В желудке присутствует фермент желудочная липаза. Он обладает несильным действием, но поскольку он относительно стоек к воздействию кислоты, то в желудке происходит умеренное расщепление некоторого количества триглицеридов.

Триглицериды должны быть сначала преобразованы в верхнем отделе тонкой кишки – в двенадцатиперстной кишке – в тонкую эмульсию, и только затем соответствующие ферменты (липазы) смогут расщепить их на глицерол и жирные кислоты.

Чрезвычайно большую роль в образовании эмульсии играют желчные соки и их соли. Молочные белки (казеины) – тоже очень хорошие тонкие эмульгаторы пищи. Образованию тонкой эмульсии способствует также то, что выбрасываемые поджелудочной железой бикарбонаты реагируют с поступающей из желудка кислотной пищевой массой, в результате чего образуются необходимые для пищеварения газы, основательно перемешивающие эту пищевую массу. Перистальтика стенок кишечника также помогает перемешивать его содержимое.

Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступает главный фермент процесса переваривания жиров – панкреатическая липаза. Он вместе с другими ферментами расщепляет пищевые липиды на простые соединения (триглицериды, глицерол, свободные жирные кислоты), а фосфолипиды – на их первичные компоненты.

Во время нахождения перевариваемой пищевой массы в среднем отделе тонкой кишки происходит всасывание образовавшихся из пищевых жиров глицерола и жирных кислот. Получившиеся вещества всасываются непосредственно в кровоток или лимфатическую систему.

Переваривание и всасывание крахмала

С точки зрения переваривания сложных углеводов наиболее важным является расщепление именно крахмала.

Из всех пищевых углеводов только крахмал начинает перевариваться во рту. Это осуществляется за счет содержащегося в слюне фермента амилазы. Под его воздействием часть крахмала расщепляется на более мелкие составляющие. Если долго пережевывать богатую крахмалом пищу (а это очень полезно), то небольшая часть крахмала будет расщеплена до гликозина (так при долгом жевании хлеба он становится сладким). Прочие содержащиеся в пище углеводы (например, сахароза и лактоза) во рту не расщепляются.

Поскольку в желудке из-за соляной кислоты среда сильно кислотная, дальнейшего переваривания углеводов там практически не происходит. Соляная кислота нужна в первую очередь для превращения расщепляющего белки фермента пепсиногена в пепсин и высвобождения многих гормонов, обеспечивающих работу желудочного сока. Соляная кислота также истребляет бактерии.

Из поджелудочной железы в верхний отдел тонкой кишки, двенадцатиперстную кишку, выбрасывается панкреатическая амилаза. Это самый важный фермент для переваривания углеводов, который расщепляет основную часть крахмала. Панкреатическая амилаза вместе с собственными ферментами тонкой кишки доводит до конца процесс расщепления крахмала до глюкозы. Под воздействием ферментов каемчатых энтероцитов тонкой кишки (сахаразы, лактазы и других) происходит расщепление на компоненты также и сахарозы и лактозы.

Во время нахождения перевариваемой пищевой массы в тощей кишке, среднем отделе тонкой кишки, происходит всасывание образовавшихся из сложных углеводов или присутствовавших в пище свободных глюкозы и фруктозы, которые всасываются напрямую в кровоток или лимфатическую систему. Кровь доставляет питательные вещества в первую очередь в печень, где происходит их использование.

Микроорганизмы, обитающие в толстой кишке, расщепляют клетчатку, которую пищеварительные ферменты расщепить не в состоянии.

В ходе этого процесса образуются короткие жирные кислоты, которые всасываются в кровь и которые организм может использовать для получения энергии, а также активизации перистальтики. Микрофлора толстой кишки помогает расщепить значительную часть целлюлозы, в результате чего также образуются короткие жирные кислоты. Значительная часть этих жирных кислот всасывается в клетки слизистой оболочки толстой кишки, в которых их расщепление покрывает часть энергетической потребности данных клеток.

Белки | Tervisliku toitumise informatsioon

Белки составляют примерно 15–20% массы тела человека, что при весе в 70 кг дает около 12 кг. Основные задачи белков – обеспечение роста, построения и развития организма. Белковый состав имеют почти все энзимы и часть гормонов. Белки активно участвуют в производстве антител и обеспечивают крепость и активность иммунной системы, а также участвуют в транспортировке многих соединений.

Белки состоят из аминокислот, подразделяемых на незаменимые, которые нужно получать с пищей, и заменимые, которые организм способен синтезировать самостоятельно. Незаменимыми для человека аминокислотами являются изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и гистидин.  Заменимыми для человека аминокислотами являются аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глютамин, глютаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин. Разные продукты содержат разные сочетания и количества аминокислот.

Белки животного происхождения (белки яиц, молока, рыбы и мяса) содержат больше незаменимых аминокислот по сравнению с белками растительного происхождения. К сожалению, источники многих незаменимых животных белков слишком насыщены жиром. Довольно хороший аминокислотный состав имеют также белки, содержащиеся в сое, рисе, орехах и семенах.

В части белков (например, белках зерновых растений) недостает некоторых незаменимых аминокислот. Их дефицит можно компенсировать небольшим количеством белков животного происхождения, например, приготовить манную кашу на молоке, добавить в макароны сыр и т.д.

Белки выполняют в организме множество функций:
  • они необходимы для роста и строительства клеток организма,
  • почти все энзимы и часть гормонов имеют белковый состав,
  • активно участвуют в производстве антител и обеспечивают крепость и активность иммунной системы,
  • участвуют в транспортировке многих соединений,
  • дают пищевую энергию: 1 г = 4 ккал.

Рекомендуется покрывать белками 10–20 % суточной потребности в энергии. Человеку с потребностью в энергии 2000 ккал в сутки следует употреблять: от 0,1 x 2000 ккал / 4 ккал = 50 г до 0,20 x 2000 ккал/ 4 ккал = 100 г белков.

Лучшими источниками белков животного происхождения являются яйца, молочные продукты (например, творог, сыр, зернистый творог), рыба, птица, мясо. Лучшими источниками белков растительного происхождения являются бобовые, орехи, семена и зерновые продукты. Серьезный недостаток белка приводит к отекам и мышечной слабости, изменениям волос и кожи. Белковый дефицит часто возникает вместе с дефицитом энергии, обусловленным недостатком белков и других питательных веществ в результате общего дефицита питательных веществ.

Длительное питание продуктами с чрезмерным содержанием белка вредно, поскольку нагружает почки и печень, может вызвать подагру и повышает риск возникновения аллергии. Энергия, получаемая с белками,

в долгосрочной перспективе не должна превышать 20 % суточной пищевой энергии.

Белки в питании

Белки (протеины, полипептиды) – сложные высокомолекулярные органические вещества, состоящие из L-аминокислот, соединенных пептидной связью в цепочку. Простые белки – протеины – состоят только из аминокислот. В состав сложных белков – протеидов – помимо аминокислот входят нуклеиновая и фосфорная кислоты, углеводы и другие вещества.

Белок является важным компонентом каждой клетки в организме. Также белок используется организмом для создания и восстановления тканей, производства ферментов, гормонов и других химических веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма. Функции белка в организме разнообразны: транспортная, защитная, структурная, двигательная, рецепторная и другие.

Белок является важным компонентом костей, мышц, хрящей, кожи и крови. Волосы и ногти в основном состоят из белка.  Как и жир, и углеводы, белок является макроэлементом, то есть организм нуждается в относительно больших его количествах. Но, в отличие от жиров и углеводов, организм не накапливает белок и не имеет его резервов.

Ряд аминокислот, из которых состоят белки, не синтезируются в организме человека (так называемые незаменимые аминокислоты), а поступают только с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают белки до аминокислот, которые, в свою очередь, используются для  синтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Усвояемость белка – это показатель, характеризующий долю абсорбированного в организме азота от общего количества, потребленного с пищей. Биологическая ценность – показатель качества белка, характеризующий степень задержки азота и эффективность его утилизации для растущего организма или для поддержания азотистого равновесия у взрослых. Качество белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном соотношении как между собой, так и с заменимыми аминокислотами.

Наибольшей биологической ценностью обладают белки животного происхождения. В белках растительного происхождения обычно отсутствует от одной до нескольких незаменимых кислот. Также усвояемость растительных белков ниже, чем животных (так, например, усвояемость белков мяса/рыбы составляет 93-95 %, а усвояемость бобовых – 70 %).

Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности. Физиологическая потребность в белке для взрослого населения составляет от 65 до 117 г/сутки для мужчин, и от 58 до 87 г/сутки для женщин. Физиологические потребности в белке детей до 1 года – 2,2—2,9 г/кг массы тела, а для детей старше 1 года от 36 до 87 г/сутки.

Лучшими источниками белка, содержащими все необходимые аминокислоты, в том числе и незаменимые, являются продукты животного происхождения: молоко и молочные продукты, мясо, яйца, рыба и морепродукты. К растительным продуктам, богатым белками, относятся спирулина, соя, фасоль, чечевица, горох, шпинат, киноа.

 

Литература:

1. Т.Л. Пилат, А.А. Иванов «Биологически активные добавки к пище (теория, производство, применение)», М.: Авваллон, 2002. — с.77-80

2. МР 2.3.1.2432-08 «Нормы физиологических потребностей в энергии и пищевых веществах для различных групп населения Российской Федерации», М.: Федеральный центр гигиены и эпидемиологии Роспотребнадзора, 2009. – с. 6, 11-12

3. Neil Osterweil «The Benefits of Protein. Beef up your knowledge of protein and good dietary sources» (https://www.webmd.com/men/features/benefits-protein#1)

Синтетическая биология: новые аминокислоты, новые белки | Научные открытия и технические новинки из Германии | DW

Первые в истории человечества искусственные постройки были сооружены, конечно же, из природных материалов — глины, древесины, камней. Сегодня строители располагают поистине необъятным ассортиментом искусственных материалов — от бетона и стали до пластмасс и стекла. Столь широкий выбор стройматериалов и связанные с ними новые возможности предопределили и изменения в архитектуре сооружений. Похоже, сходные метаморфозы ждут нас и в биологии.

Новые задачи требуют новых белков

Природа создала практически все живые организмы — от бактерии до человека — по одному рецепту: наследственная информация, закодированная в генах, определяет состав и последовательность синтеза белков в клетках. Именно белки, собственно, и являются основой жизни — по крайней мере, в той форме, в которой она существует на Земле. Белки же представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие преимущественно из аминокислот. Набор аминокислот, образующих белки, невелик: их всего 20, так что все гигантское многообразие свойств белковых молекул определяется лишь различными комбинациями этих аминокислот.

Так задумала природа. Однако эти рамки представляются некоторым исследователям слишком узкими. В их числе и Недилько Будиша (Nediljko Budiša), хорватский ученый, работающий в Германии, в Институте биохимии Общества Макса Планка в Мартинсриде близ Мюнхена: «Все живые организмы используют эти 20 основных кирпичиков для синтеза белков, — поясняет ученый. — Но природа не могла предусмотреть, что мы поставим перед собой какие-то новые цели и начнем развивать биотехнологии».

Это и побудило исследователя взяться за создание новых аминокислот — с тем, чтобы использовать их в качестве составных элементов новых белков. Он начал с того, что сконструировал две не существующие в природе аминокислоты, а затем ему удалось заставить бактерии производить белки, в состав которых вошли и эти самые искусственные субстанции. Сегодня ученый уже владеет богатым ассортиментом приемов, с помощью которых он может заставить бактерии встраивать в синтезируемые ими белки самые разные химические элементы, природой там отнюдь не предусмотренные.

Фторопласты, липазы и катализаторы

«Фтор — это элемент, который природа практически никогда не использовала, или использовала крайне редко, — говорит Недилько Будиша. — Так, в организме человека фтор содержится разве что в зубной эмали. Это связано, прежде всего, с тем, что фториды — кристаллические соединения, в форме которых фтор встречается в природе, — нерастворимы в воде. Между тем, за последние годы и десятилетия в мире сформировалось целое направление органической химии, занимающееся фторсодержащими соединениями. Это чрезвычайно перспективное направление, здесь уже имеются весьма значительные достижения. Если мы искусственно создадим фторсодержащую аминокислоту и встроим ее в белок, то такой белок может и в органических растворителях быть таким же активным, как в воде».

Химической промышленности такие фторсодержащие белки будут как нельзя более кстати. Ведь сегодня фторопласты, то есть полимеры, содержащие атомы фтора и обладающие поэтому высокой химической стойкостью, получают чисто химическим путем, используя метод электролиза. Между тем, в биореакторах синтез фторопластов был бы более экологичным и обходился бы дешевле, — уверен Недилько Будиша.

Еще один пример — это липазы, водорастворимые ферменты, помогающие расщеплять жиры. Они широко применяются в моющих средствах и стиральных порошках. Путем внедрения в состав этих ферментов целого ряда специальных, не существовавших ранее в природе, аминокислот исследователю удалось существенно повысить эффективность моющих средств.

«Если говорить о важных в промышленном отношении ферментах, то их эффективность — как, например, в случае с этими липазами, — можно повысить ни много ни мало в 10 раз, — подчеркивает Недилько Будиша. — Ну, скажем, в 10 раз уменьшить расход катализаторов, необходимых для поддержания технологических процессов. Ведь эти катализаторы чрезвычайно дороги, и вот появляется возможность повысить их эффективность в 10 раз».

То, что поначалу выглядело — а возможно, и было, — забавой, сегодня стало уже серьезной инновацией. Казалось бы, промышленность должна двумя руками ухватиться за эту разработку. Но не тут-то было, — сетует Недилько Будиша: «Сравнивая свою ситуацию с ситуацией моих американских коллег, я должен сказать, что немецкая промышленность не проявляет особого интереса к новым технологиям. Она берет только то, что полностью готово к внедрению и не требует никаких дополнительных капиталовложений».

Впрочем, 20-ти аминокислотам потребовалось 3,5 миллиарда лет на то, чтобы прочно занять свое место в составе белков. Ясно, что новичкам приходится туго.

Автор: Владимир Фрадкин
Редактор: Дарья Брянцева

Аминокислоты для птиц | МЕГАМИКС

Кормовая компания Мегамикс Контакты:

Адрес: ул. Б.Грузинская, д. 61, стр.2 123056 г. Москва Телефон: (495) 123-34-45 Электронная почта: [email protected] 55.772386,37.584479

Адрес: п. Первомайский, промышленная зона 040706 Республика Казахстан, Алматинская обл. Телефон: +7 (727) 299-39-99 Электронная почта: [email protected] 44.800584,78.1726

Адрес: ул.Городецкая 38А, офис 16 220125 Республика Беларусь, г. Минск Телефон: +7 (017) 361-60-61, 361-60-62 Электронная почта: [email protected] 53.78897,27.977427

Адрес: Гипрозем 16 734067 Республика Таджикистан, г.Душанбе Телефон: +9 (22) 372-31-08-63 Электронная почта: [email protected] 41.285265,69.309687

Адрес: ул. Фаргона йули, 23 100005 Республика Узбекистан, г. Ташкент Телефон: +998 (71) 291-62-49 Электронная почта: [email protected] 41.285265,69.309687

Адрес: ул.Добролюбова, 53/4 офис35 г. Ставрополь Телефон: +7(8652)99-70-17 Электронная почта: [email protected] 45.037088,41.990607

Адрес: пер. Почтовый, д. 9 460000 г. Оренбург Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 181 Электронная почта: [email protected] 51.760596,55.108337

Адрес: ул.Нальчикское шоссе,13 Ставропольский край, Пятигорск Телефон: +7-926-029-79-00 Электронная почта: [email protected] 44.00935,43.104312

Адрес: Ракитянский р-он, ул. Пролетарская, д. 2А. 309310 Белгородская обл., п. Ракитное Телефон: +7 (8442) 97- 97- 97 доб. 496 Электронная почта: info.be[email protected] ru 50.834087,35.834156

Адрес: ул. Куйбышева, 1 Челябинская область, г.Коркино Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 491 Электронная почта: [email protected] 54.900808,61.396526

Адрес: ул. Дорожная, 5г 399540 Липецкая область, с. Тербуны Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб.432 Электронная почта: [email protected] 52.123517,38.273675

Адрес: пос. Новофедоровское, д.Кузнецово, а/д «Украина», 60 км 108805 г. Москва Телефон: +7 (495)122-23-70 Электронная почта: [email protected] 55.454195,36.949652

Адрес: пл. А.Невского, д. 2, БЦ Москва, оф. 1108 191167 г. Санкт-Петербург Телефон: +7 (8442) 97-97-97 доб. 172 Электронная почта: [email protected] 59.924697,30.386157

Адрес: ул. Хрустальная, д. 107, оф.1 400123 г. Волгоград Телефон: (8442) 97-97-97 Электронная почта: [email protected] 48.793832,44.534699

что такое, полезные свойства и применение

Аминокислоты – это органические составляющие белков, их мономеры. По структуре эти соединения состоят из карбоксильных и аминных групп, а также радикала. Большая часть организма построена из различных белков, поэтому без аминокислот людям обойтись нельзя, особенно спортсменам, ведь эти соединения являются строительными кирпичиками почти во всех клетках и органах. Ваши мышцы состоят из миофибрилл, а они в свою очередь из нитей белков: актина и миозина. При наращивании мышечной массы атлету нужен материал для его мускулов, которым как раз выступают различные аминокислоты.

Эти соединения делятся на протеиногенные и непротеиногенные. Первые – это 20 аминокислот, которые кодируются нашей ДНК и составляют структуру белков. Вторые – это все остальные, которых в природе насчитывается больше двух сотен. Они участвуют в метаболизме, но функций у них гораздо меньше. Те 20 основных аминокислот, из которых строятся белки тоже можно разделить на несколько групп: заменимые (зеленые), незаменимые (розовые) и условно-заменимые (включены в зеленые). Те, которые не могут в полном объеме вырабатываться организмом, рекомендуется принимать с пищей и с БАДами.

Функции аминокислот:

  • участвуют в регенерации мышц, связок, суставов
  • регулируют обмен веществ
  • любой строительный процесс идет с их помощью
  • отвечают за деление клеток, функционирование рецепторов, транспорт веществ, работу иммунитета
  • все функции белков, так как они это длинная и сложная цепь аминокислот

Аминокислоты в пище

Выяснив, что все белки состоят из аминокислот, можно утверждать, что они содержатся во всех продуктах питания. Диетологи для поддержания нормальной работоспособности тела рекомендуют употреблять в пищу большое количество пищи животного происхождения (яйца, курица, мясо, молоко) а также бобовые культуры, сою и различные крупы. Но то, что достаточно для обычного человека, недостаточно для тех, кто всерьез занимается спортом. Кроме незаменимых аминокислот атлетам рекомендуется употреблять в большем количестве и другие. Например, таурин, который не находится в списке «обязательного потребления», содержится в составе многих препаратов.

Виды аминокислот

В пище эти соединения могут встречаться в четырех формах. В свободной форме они очень быстро поступают в кровь и усваиваются, не требуют переваривания. Обычно это изолированные и одиночные соединения. В этой форме их рекомендуют употреблять только во время или после тренировок. В основном их действие направлено на предотвращение мышечного разложения или катаболизма. Гидролизаты – разложившиеся белки, в которых находятся маленькие цепочки аминокислот. Они признаны самыми быстроусвояемыми. Рекомендуемая доза приема – 10 грамм до и после длительных нагрузок, или утром. Ди- и трипептидные формы – тоже самое что и гидролизированные формы, только цепочки состоят из двух или трех компонентов. Количество и время приема у них такое же, но усвояемость немного ниже. Последняя форма – ВСАА (Branched Chain Amino Acids). Самый популярный и часто встречаемый комплекс из аминокислот: валин, лейцин и изолейцин. Большое распространение ВСАА получил из-за функций соединений. Эти три аминокислоты являются основным материалом для восстановления мускулов и наращивания массы, они составляют примерно 35% всех соединений в мышцах. Они – основное топливо и восстанавливающее средство, которое не только улучшит здоровье, но и поднимет спортивные результаты. Способ употребления перпарата – по 3-8 грамм 2-3 раза в день. Эта доза поможет как и при похудении, так и при наборе мышечной массы.

Основные аминокислоты для атлетов:

Лизин – основная форма для добавок – L-лизин. Участвует в кальциевом обмене, производстве биологических активных веществ, регенерации тканей, помогает восстанавливаться мышцам в период излишнего напряжения, утилизирует избыток жира, поддерживает баланс азота в теле человека. Нужное количество в день, 12 миллиграмм, обычно поступает с пищей, но иногда сверх нормы можно употреблять еще 1-1,2 миллиграмма. Избыток лизина в организме может примести к почечнокаменной болезни и неправильной работе желудочно-кишечного тракта.

Метионин – одно из соединений, входящих в состав ВСАА. Он не увеличивает рост мышц, но укрепляет иммунитет и выносливость организма. Так же эта аминокислота ускоряет разрушения липидов а в печени и снижает концентрацию холестерина в крови. Рекомендуемое количество – 1000 – 1500 миллиграмм в сутки. Если вы считаете, что ваша диета хорошо сбалансирована и в ней много животных продуктов, тогда стоит ориентироваться по нижней границе. Если всё наоборот- то по верхней границе. Суточную дозу стоит распределить на три части и принимать метионин за час до еды.

Лейцин – еще одно из важнейших соединений, входящих в состав ВСАА. Эта аминокислота отвечает за ускорение анаболизма, регенерацию, проведение обменных реакций. Дополнительное применение лейцина способствует сжиганию жира и синтезу коллагена, тем самым влияя на красоту и здоровье кожи. В спорте в комплексе с изолейцином и валином он увеличивает в несколько раз синтез белка, что влияет на мышцы. При сушке этот комплекс аминокислот способствует использованию жира в качестве основного источника энергии для тела человека. Индивидуальная потребность в этой аминокислоте рассчитывается по формуле: 33 миллиграмма * вес тела. В комплексе ВСАА лейцин составляет основную позицию и соотносится с остальными аминокислотами как 2:1:1 или 4:1:1. Поэтому при применении лейцина в составе комплексов следует придерживаться инструкций и рекомендаций, размещенных на упаковке.

Изолейцин — входит в состав ВСАА. Помогает мускулам быстро восстанавливаться, поддерживает нормальный уровень глюкозы в крови и рост. Наиболее выраженное действие при применении с метионином и лейцином.

Треонин – вещество, которое участвует в формировании эластина и коллагена, в синтезе белка, поддерживает нормальную работу печени и выработку антител, улучшает пищеварение и поглощение ценных питательных веществ, используется в лечении психических расстройств. Для бодибилдеров основной эффект: быстрое наращивание мышечной массы и быстрое усвоение белка. Принимать рекомендуется по 8 миллиграмм на килограмм веса тела. При расчете не забывайте учитывать содержание аминокислоты в продуктах питания.

Глицин – аминоксилота, которая входит в многие ноотропы. Неудивительно, что она является важным компонентом в спортивном питании. Усилитель вкуса и запаха, это вещество используется атлетами при подготовке к соревнованиям. Глицин повышает внимательность, выдержку, собранность, сосредоточение, мотивацию. Норма – 0,1 грамм по два, три раза в день. Глицин сочетается с другими аминокислотами, добавками, отпускается без рецепта.

Аланин – аминокислота, которая не используется в синтезе белка, но зато употребляется организмом, как регулятор кислотности в мышцах. При нормальной концентрации аланина повышается содержание карнозина, который не дает образованию кислоты в мышцах во время интенсивных упражнений. Это вещество убирает боль в мускулах и активно влияет на их восстановление после нагрузок. Но для легкоатлетов эта аминокислота не играет большого значения, поэтому дополнительно ее употреблять не рекомендуется. Норма – 1-2 грамма перед и после длительных упражнений. Максимальный эффект можно увидеть появляется после трехнедельного курса.

Аргинин – вещество, главной ролью которого является удерживается азота в организме. Азот используется мышцами для активного роста поэтому данную аминокислоту активно добавляют в БАДы. Кроме того, аргинин используется для укрепления иммунитета, лечения от тяжелых травм и ВИЧа, восстановления эпителиальных тканей. Еще одна роль вещества – он препятствует отложению жира и способствует его сжиганию. В результате этих процессов вы можете достичь желаемого мышечного рельефа. При применении ориентируетесь на инструкцию, указанную на упаковке.

Глютамин — условно незаменимая аминокислота, которая сохраняет энергию для силовых упражнений более долгое время, снижает уровень молочной кислоты в мышцах, снижает тягу к пище с повышенным содержанием сахара. Дополнительный прием этого вещества помогает при длительных нагрузках и похудении. При применении ориентируетесь на инструкцию, указанную на упаковке.

Цистеин – аминокислота, которая участвует в образовании дисульфидных мостиков. Без нее не будут активно синтезироваться новые белки (ваши мышцы), поэтому ее потребление необходимо для атлетов.

Так же существует множество добавок в состав которых входят незаменимые аминокислоты. Они рекомендованы тем, кто хочет скорректировать свою диету и улучшить синтез белка. Синтез белка увеличивается при увеличении мышц и их регенерации.

Проверка на подлинность

Проверка ВСАА на качество продукта:

— Они не полностью растворимы и образуют на воде пленку, но иногда производители добавляют в состав смеси эмульгаторы. В такой комбинации получается порошок хорошо растворяется

— Если попробовать ВСАА – будет горький вкус

— Срок годности, цвет и консистенция соответствуют описанию на упаковке

— Целостность упаковки не нарушена

— Присутствует голограмма или логотип, BATCH или QR-коды

Дозировка и время приема

Количество аминокислот, необходимых для ежедневного приема, рассчитывается из веса спортсмена и индивидуальных особенностей. Обычно это от десяти до тридцати граммов. Но не стоит забывать, что порошок содержит не только аминокислоты, но и другие сопутствующие вещества, поэтому количество добавки не равняется количеству аминокислот. Так же при приеме одной определенной аминокислоты, может блокироваться всасывание других, поэтому каждая порция веществ не должна превышать пяти грамм. Обычно принимают аминокислоты утром, до (для повышения работоспособности) и после тренировки (для восполнения белкового окна).

Если в инструкции написано, что данный препарат принимается до (после) еды, то стоит употреблять примерно за пол часа до (после) еды вместе с большим количеством воды.

Побочные эффекты протеина

Вред аминокислот может проявляться при многократном увеличении дозы приема (в четыре, пять раза). Тогда симптомы могут проявляться различные: от летального исхода до нарушения пищеварения. Если вы следуете инструкциям и сбалансированно питаетесь, то переизбыток аминокислот вам не грозит. Все продукты состоят из белков, белки из аминокислот, поэтому обычной пищей вы не сможете навредить себе.

В метеорите из Антарктики оказалось рекордное количество закрученных влево аминокислот — Наука

ТАСС, 21 августа. В одном из примитивных метеоритов, найденных в Антарктике, специалисты NASA обнаружили рекордно много аминокислот, молекулы которых закручены в левую сторону. Это может объяснять, почему все белки земных живых существ – «левши» с химической точки зрения. Результаты исследования опубликовал научный журнал Meteoritics and Planetary Science.

«То, что в этом метеорите, а также в некоторых других подобных находках очень много закрученных влево аминокислот, – очень необычно. Это говорит о том, что такие молекулы могли преобладать в Солнечной системе еще до того, как на Земле появилась жизнь. Теперь мы должны понять, почему это так», – рассказал один из авторов работы, астробиолог из Центра космических полетов NASA имени Годдарда (США) Дэниел Главин.

По пока не известным причинам белки всех живых организмов на Земле состоят исключительно из тех аминокислот, молекулы которых закручены влево. С сахарами ситуация обратная – их молекулы являются «правшами». Такое явление ученые называют хиральностью.

Когда биологи попытались повторить процесс синтеза аминокислот в неживой природе, то обнаружили, что в результате появляется примерно равное количество левых и правых аминокислот. Аналогичные результаты дает изучение образцов вещества из астероидов и комет, а также облаков газа в межзвездном пространстве.

Ученые до сих пор не могут ответить на вопрос о том, как жизнь научилась различать правые и левые аминокислоты и почему ей это понадобилось. Специалисты NASA приблизились к ответу на этот вопрос, изучая метеориты из Антарктики.

Космические «левши»

Внимание астробиологов NASA привлек метеорит Aсука 12236, который несколько лет назад нашли в восточной части Антарктиды. Этот объект относится к так называемым CM-хондритов, относительно редкому типу метеоритов, которые предположительно почти целиком состоят из первичной материи Солнечной системы. Часто ученые находят в них много органики.

В отличие от многих других подобных находок, на Асука 12236 не было следов частичного переплавления и нагрева до высоких температур. Специалисты NASA отделили от него небольшой фрагмент и детально изучили его химический состав.

Интерес оказался полностью оправдан – в образце метеоритного вещества ученые нашли десятки аминокислот, в том числе серин, аланин, валин, глутаминовую и аспарагиновую кислоту. Их концентрация оказалась в несколько раз выше, чем в других CM-хондритах и метеоритах других типов.

Сравнив количество аминокислот с разной хиральностью, астробиологи обнаружили, что левых молекул серина, валина и глутаминовой кислоты было в среднем от двух до пяти раз больше, чем правых. При этом для изовалина и норвалина это не было характерно: количество левых и правых молекул этих веществ было примерно одинаково.

Раньше ученые уже находили намеки на небольшой избыток некоторых левых аминокислот, таких как изовалин, аланин и аспарагин, в метеоритах Мёрчисон и Мюррей, найденных на территории Австралии и США. Многие ученые посчитали это аномалией, которая могла быть связана с загрязнением метеоритов следами земной органики, и не придали этому серьезного значения.

Главин считает, что еще более значительная диспропорция в Aсука 12236 должна убедить скептиков в обратном. Астробиологам и планетологам придется объяснять, как количество левых и правых аминокислот в первичной материи Солнечной системы оказалось неодинаковым.

Первые ответы на эти вопросы, как надеются специалисты NASA, можно будет получить в ближайшие годы, когда зонд OSIRIS-REx доставит на Землю образцы материи астероида Бенну. Ученые предполагают, что химический состав этого объекта не менялся с момента возникновения Солнечной системы.

Структура белка | Изучайте науку в Scitable

Строительными блоками белков являются аминокислоты, которые представляют собой небольшие органические молекулы, состоящие из альфа (центрального) атома углерода, связанного с аминогруппой, карбоксильной группы, атома водорода и вариабельного компонента, называемого боковой цепью (см. Ниже ). Внутри белка несколько аминокислот связаны между собой пептидными связями , тем самым образуя длинную цепь. Пептидные связи образуются в результате биохимической реакции, которая извлекает молекулу воды, поскольку она соединяет аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой соседней аминокислоты.Линейная последовательность аминокислот в белке считается первичной структурой белка.

Белки состоят из набора всего из двадцати аминокислот, каждая из которых имеет уникальную боковую цепь. Боковые цепи аминокислот имеют разный химический состав. Самая большая группа аминокислот имеет неполярные боковые цепи. Некоторые другие аминокислоты имеют боковые цепи с положительным или отрицательным зарядом, тогда как другие имеют полярные, но незаряженные боковые цепи. Химический состав боковых цепей аминокислот имеет решающее значение для структуры белка, потому что эти боковые цепи могут связываться друг с другом, чтобы удерживать длину белка в определенной форме или конформации. Боковые цепи заряженных аминокислот могут образовывать ионные связи, а полярные аминокислоты способны образовывать водородные связи. Гидрофобные боковые цепи взаимодействуют друг с другом посредством слабых ван-дер-ваальсовых взаимодействий. Подавляющее большинство связей, образованных этими боковыми цепями, нековалентны. Фактически, цистеины — единственные аминокислоты, способные образовывать ковалентные связи, что они и делают со своими конкретными боковыми цепями. Из-за взаимодействий боковых цепей последовательность и расположение аминокислот в конкретном белке определяют, где в этом белке происходят изгибы и складки (рис. 1).


Рис. 1: Взаимосвязь между боковыми цепями аминокислот и конформацией белка

Определяющим признаком аминокислоты является ее боковая цепь (вверху — синий кружок; внизу — все цветные кружки). Когда аминокислоты соединяются серией пептидных связей, они образуют полипептид, другое слово для обозначения белка. Затем полипептид будет складываться в определенную конформацию в зависимости от взаимодействий (пунктирные линии) между его боковыми аминокислотными цепями.


Рисунок 2: Структура белка бактериородопсина

Бактериородопсин — это мембранный белок бактерий, который действует как протонный насос. Его форма важна для его функции. Общая структура белка включает как альфа-спирали (зеленый), так и бета-листы (красный).

Первичная структура белка — его аминокислотная последовательность — управляет складыванием и внутримолекулярным связыванием линейной аминокислотной цепи, что в конечном итоге определяет уникальную трехмерную форму белка. Водородная связь между аминогруппами и карбоксильными группами в соседних областях белковой цепи иногда вызывает определенные паттерны сворачивания. Эти стабильные паттерны сворачивания, известные как альфа-спирали и бета-листов , составляют вторичную структуру белка.Большинство белков содержат несколько спиралей и листов в дополнение к другим менее распространенным образцам (рис. 2). Совокупность образований и складок в одной линейной цепи аминокислот — иногда называемой полипептидом — составляет третичную структуру белка. Наконец, четвертичная структура белка относится к тем макромолекулам с множеством полипептидных цепей или субъединиц.

Окончательная форма, принятая вновь синтезированным белком, обычно является наиболее энергетически выгодной.Когда белки сворачиваются, они тестируют множество конформаций, прежде чем достичь своей окончательной формы, которая является уникальной и компактной. Сложенные белки стабилизируются тысячами нековалентных связей между аминокислотами. Кроме того, химические силы между белком и его непосредственным окружением способствуют формированию и стабильности белка. Например, белки, которые растворены в цитоплазме клетки, имеют на своей поверхности гидрофильные (водолюбивые) химические группы, тогда как их гидрофобные (водоотталкивающие) элементы имеют тенденцию находиться внутри.Напротив, белки, которые вставлены в клеточные мембраны, имеют на своей поверхности некоторые гидрофобные химические группы, особенно в тех областях, где поверхность белка подвергается воздействию липидов мембран. Однако важно отметить, что полностью свернутые белки не принимают форму. Скорее, атомы в этих белках остаются способными совершать небольшие движения.

Хотя белки считаются макромолекулами, они слишком малы, чтобы их можно было визуализировать даже в микроскоп.Итак, ученые должны использовать косвенные методы, чтобы выяснить, как они выглядят и как сложены. Наиболее распространенным методом исследования структуры белков является рентгеновская кристаллография . С помощью этого метода твердые кристаллы очищенного белка помещают в пучок рентгеновских лучей, а диаграмма отклоненных рентгеновских лучей используется для прогнозирования положений тысяч атомов в кристалле белка.

аминокислот | Введение в химию

Цель обучения
  • Опишите структуру аминокислоты и особенности, которые придают ее специфическим свойствам

Ключевые моменты
    • Каждая аминокислота содержит центральный атом C, аминогруппу (Nh3), карбоксильную группу (COOH) и определенную группу R.
    • Группа R определяет характеристики (размер, полярность и pH) для каждого типа аминокислоты.
    • Пептидные связи образуются между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой путем дегидратационного синтеза.
    • Цепь аминокислот представляет собой полипептид.

Условия
  • полипептид Любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
  • Группа R Группа R представляет собой боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты, которая придает определенные химические свойства этой аминокислоте.
  • аминокислот Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различные боковые цепи, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.

Структура аминокислоты

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (NH 2 ), карбоксильной группой (COOH) и водородом. атом.В водной среде клетки как аминогруппа, так и карбоксильная группа ионизируются в физиологических условиях, и поэтому имеют структуры -NH 3 + и -COO соответственно. Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R. Эта группа R или боковая цепь придает каждой аминокислоте специфические характеристики белков, включая размер, полярность и pH.

Аминокислотная структура Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).Эта аминокислота неионизирована, но если ее поместить в воду с pH 7, ее аминогруппа получит еще один водород и положительный заряд, а гидроксил в ее карбоксильной группе потеряет водород и получит отрицательный заряд.

Типы аминокислот

Название «аминокислота» происходит от аминогруппы и карбоксикислотной группы в их основной структуре. В белках присутствует 21 аминокислота, каждая из которых имеет определенную группу R или боковую цепь. Десять из них считаются незаменимыми аминокислотами у человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они должны быть получены с пищей.Все организмы имеют разные незаменимые аминокислоты в зависимости от их физиологии.

Типы аминокислот В белках обычно встречается 21 обычная аминокислота, каждая из которых имеет свою R-группу (группу вариантов), которая определяет ее химическую природу. 21-я аминокислота, не показанная здесь, представляет собой селеноцистеин с группой R -CH 2 -SeH.

Характеристики аминокислот

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Химический состав боковой цепи определяет характеристики аминокислоты.Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны (гидрофобны), тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны (гидрофильны). Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные (с высоким pH) аминокислоты. Пролин является исключением из стандартной структуры анимокислоты, потому что его группа R связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру.

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением.Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val.

Пептидные облигации

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка. Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь. Когда две аминокислоты ковалентно связаны пептидной связью, карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются и высвобождают молекулу воды.Любая реакция, объединяющая два мономера в реакцию, в результате которой образуется H 2 O в качестве одного из продуктов, известна как реакция дегидратации, поэтому образование пептидной связи является примером реакции дегидратации.

Образование пептидной связи Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Полипептидные цепи

Образовавшаяся цепочка аминокислот называется полипептидной цепью.Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце. Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. При считывании или сообщении аминокислотной последовательности белка или полипептида принято использовать направление N-C. Таким образом, предполагается, что первая аминокислота в последовательности находится на N-конце, а последняя аминокислота — на C-конце.

Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически представляет собой любой полимер аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые сложены должным образом, в сочетании с любыми дополнительными компонентами, необходимыми для правильного функционирования, и являются теперь работает.

Показать источники

Boundless проверяет и курирует высококачественный контент с открытой лицензией из Интернета. Этот конкретный ресурс использовал следующие источники:

аминокислот | Биология для майоров I

Результаты обучения

  • Продемонстрировать знакомство с мономерными единицами белков: аминокислоты

Белки представляют собой одну из наиболее распространенных органических молекул в живых системах и обладают самым разнообразным набором функций среди всех макромолекул.Белки могут быть структурными, регуляторными, сократительными или защитными; они могут служить для транспортировки, хранения или перепонки; или они могут быть токсинами или ферментами. Каждая клетка живой системы может содержать тысячи белков, каждый из которых выполняет уникальную функцию. Их структуры, как и их функции, сильно различаются. Однако все они представляют собой полимеры из аминокислот , расположенных в линейной последовательности.

Рис. 1. Аминокислоты имеют центральный асимметричный углерод, к которому присоединены аминогруппа, карбоксильная группа, атом водорода и боковая цепь (R-группа).

Аминокислоты — это мономеры, из которых состоят белки. Каждая аминокислота имеет одинаковую фундаментальную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа ( α ) углерода, связанного с аминогруппой (Nh3), карбоксильной группой (COOH) и атомом водорода. . Каждая аминокислота также имеет другой атом или группу атомов, связанных с центральным атомом, известную как группа R (рис. 1).

Название «аминокислоты» происходит от того факта, что они содержат как аминогруппу, так и карбоксильно-кислотную группу в своей основной структуре.Как уже упоминалось, в белках присутствует 20 аминокислот. Девять из них считаются незаменимыми аминокислотами для человека, потому что человеческий организм не может их производить, и они получают с пищей.

Для каждой аминокислоты группа R (или боковая цепь) отличается (рис. 2).

Практический вопрос

Рис. 2. В белках обычно встречаются 20 общих аминокислот, каждая из которых имеет свою группу R (группа вариантов), которая определяет его химическую природу.

Какие категории аминокислот вы ожидаете найти на поверхности растворимого белка, а какие — внутри? Какое распределение аминокислот вы ожидаете найти в белке, встроенном в липидный бислой?

Показать ответ

Полярные и заряженные аминокислотные остатки (остаток после образования пептидной связи) с большей вероятностью будут обнаружены на поверхности растворимых белков, где они могут взаимодействовать с водой, и неполярные (например.g., боковые цепи аминокислот) с большей вероятностью обнаруживаются внутри, где они изолированы от воды. В мембранных белках неполярные и гидрофобные боковые цепи аминокислот связаны с гидрофобными хвостами фосфолипидов, в то время как полярные и заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют с полярными головными группами или с водным раствором. Однако бывают исключения. Иногда положительно и отрицательно заряженные боковые цепи аминокислот взаимодействуют друг с другом внутри белка, а полярные или заряженные боковые цепи аминокислот, которые взаимодействуют с лигандом, могут быть обнаружены в кармане связывания лиганда.

Химическая природа боковой цепи определяет природу аминокислоты (то есть, является ли она кислотной, основной, полярной или неполярной). Например, аминокислота глицин имеет атом водорода в качестве группы R. Аминокислоты, такие как валин, метионин и аланин, неполярны или гидрофобны по природе, тогда как аминокислоты, такие как серин, треонин и цистеин, полярны и имеют гидрофильные боковые цепи. Боковые цепи лизина и аргинина заряжены положительно, поэтому эти аминокислоты также известны как основные аминокислоты.Пролин имеет группу R, которая связана с аминогруппой, образуя кольцеобразную структуру. Пролин является исключением из стандартной структуры аминокислоты, поскольку его аминогруппа не отделена от боковой цепи (рис. 2).

Аминокислоты обозначаются одной заглавной буквой или трехбуквенным сокращением. Например, валин обозначается буквой V или трехбуквенным символом val. Так же, как некоторые жирные кислоты необходимы для диеты, некоторые аминокислоты также необходимы. Они известны как незаменимые аминокислоты, и у людей они включают изолейцин, лейцин и цистеин.Незаменимые аминокислоты относятся к тем, которые необходимы для построения белков в организме, но не производятся организмом; Какие аминокислоты являются незаменимыми, варьируется от организма к организму.

Рис. 3. Образование пептидной связи — это реакция синтеза дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты связана с аминогруппой входящей аминокислоты. При этом выделяется молекула воды.

Последовательность и количество аминокислот в конечном итоге определяют форму, размер и функцию белка.Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации. Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа входящей аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды. Полученная связь является пептидной связью (рис. 3).

Продукты, образованные такими связями, называются пептидами. Чем больше аминокислот присоединяется к этой растущей цепи, полученная цепь известна как полипептид. Каждый полипептид имеет свободную аминогруппу на одном конце.Этот конец называется N-концом или амино-концом, а другой конец имеет свободную карбоксильную группу, также известную как C или карбоксильный конец. Хотя термины полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, полипептид технически является полимером аминокислот, тогда как термин белок используется для полипептида или полипептидов, которые объединились вместе, часто имеют связанные непептидные простетические группы, имеют различную форму. , и имеют уникальную функцию. После синтеза (трансляции) белков большинство белков модифицируются.Они известны как посттрансляционные модификации. Они могут подвергаться расщеплению, фосфорилированию или могут потребовать добавления других химических групп. Только после этих модификаций белок становится полностью функциональным.

Эволюционное значение цитохрома c

Цитохром c является важным компонентом цепи переноса электронов, частью клеточного дыхания, и обычно он находится в клеточной органелле, митохондрии. Этот белок имеет простетическую группу гема, а центральный ион гема попеременно восстанавливается и окисляется во время переноса электрона.Поскольку роль этого важного белка в производстве клеточной энергии имеет решающее значение, за миллионы лет он очень мало изменился. Секвенирование белков показало, что существует значительная гомология аминокислотных последовательностей цитохрома с среди различных видов; другими словами, эволюционное родство можно оценить путем измерения сходства или различий между последовательностями ДНК или белков различных видов.

Ученые установили, что цитохром с человека содержит 104 аминокислоты. Для каждой молекулы цитохрома с от разных организмов, которая была секвенирована на сегодняшний день, 37 из этих аминокислот появляются в одном и том же положении во всех образцах цитохрома с. Это указывает на то, что, возможно, был общий предок. При сравнении последовательностей белков человека и шимпанзе различий в последовательностях не обнаружено. При сравнении последовательностей человека и макаки-резуса единственное различие было обнаружено в одной аминокислоте. В другом сравнении секвенирование человека и дрожжей показывает разницу в 44-м положении.

Внесите свой вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

Аминокислоты

Базовый Структура
Аминокислоты


Кислоты и амиды
Алифатический
Ароматический
Базовый
Циклический
Гидроксил
Серосодержащий


Гли к Leu
Asp к Gln
Ала к Трп

Тест себя
Структура И химия
ID Конструкции
Буквенные коды

Автор из 1 буквенных кодов
ДокторМ. О. Dayhoff

The Химия аминокислот

Введение
Незаменимые аминокислоты
Зачем это изучать?

Аминокислоты играют центральную роль как строительные блоки белков, так и как промежуточные звенья в метаболизме. 20 аминокислот, которые содержатся в белки передают широкий спектр химической универсальности. В точное содержание аминокислот и последовательность этих аминокислот конкретный белок, определяется последовательностью оснований в ген, кодирующий этот белок.Химические свойства аминокислот белков определяют биологическую активность белка. Белки не только катализируют все (или большую часть) реакций в живых клетках, они контролировать практически все клеточные процессы. Кроме того, белки содержат в их аминокислотных последовательностях необходимая информация для определения как этот белок сворачивается в трехмерную структуру, и устойчивость полученной конструкции. Поле сворачивания белка и стабильность была критически важной областью исследований в течение многих лет, и остается сегодня одной из величайших неразгаданных загадок. Однако это активно исследуются, и прогресс наблюдается каждый день.

Когда мы узнаем об аминокислотах, важно помнить, что из наиболее важных причин для понимания структуры и свойств аминокислот уметь понимать структуру и свойства белка.Мы будем увидеть, что чрезвычайно сложные характеристики даже небольшого, относительно Простые белки — это совокупность свойств аминокислот, которые содержат белок.

Верх
Незаменимые аминокислоты

Человек может производить 10 из 20 аминокислот. Остальные должны быть предоставлены в еде. Неспособность получить даже 1 из 10 незаменимых аминокислот кислоты, которые мы не можем производить, приводят к деградации белки — мышцы и так далее — для получения одной аминокислоты это необходимо. В отличие от жира и крахмала, человеческий организм не накапливает излишки аминокислоты для последующего использования — аминокислоты должны присутствовать в пище каждый день.

10 аминокислот, которые мы можем производить, это аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота. кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин. Тирозин вырабатывается из фенилаланина, поэтому при дефиците в рационе в фенилаланине также потребуется тирозин.Незаменимая аминокислота кислоты: аргинин (необходим для молодых, но не для взрослых), гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, и валин. Эти аминокислоты необходимы в рационе. Растения, конечно, должен уметь производить все аминокислоты. С другой стороны, люди делают не иметь всех ферментов, необходимых для биосинтеза всех аминокислоты.

Зачем изучать эти структуры и свойства?
Очень важно, чтобы все студенты, изучающие естественные науки, хорошо знали структуру и химия аминокислот и других строительных блоков биологических молекулы. В противном случае невозможно рассуждать или рассуждать толком о белки и ферменты или нуклеиновые кислоты.
Верхняя


Аминокислоты
Аланин
Аргинин
Аспарагин
Аспарагиновая кислота
Цистеин
Глютаминовая кислота
Глутамин
Глицин
Гистидин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Фенилаланин
Proline
Серин
Треонин
Триптофан
Тирозин
Валин

Атомы в аминокислотах

Chem4Kids.com: Биохимия: Аминокислоты


Первое, что вы можете спросить: «Что такое аминокислота?» Их больше пятидесяти, и каждый из них немного отличается. Аминокислоты используются в каждой клетке вашего тела для создания белков, необходимых для выживания. Все организмы нуждаются в некоторых белках, независимо от того, используются ли они в мышцах или как простые структуры в клеточной мембране. Несмотря на то, что все организмы имеют различия, у них все же есть одна общая черта: потребность в основных химических строительных блоках.

Аминокислоты имеют двухуглеродную связь. Один из атомов углерода является частью группы, называемой карбоксильной группой (COO ). Карбоксильная группа состоит из одного атома углерода (C) и двух атомов кислорода (O). Эта карбоксильная группа имеет отрицательный заряд , так как это карбоновая кислота (-COOH), которая потеряла атом водорода (H). То, что осталось — карбоксильная группа — называется основанием конъюгата . Второй углерод связан с аминогруппой. Амино означает, что группа NH 2 связана с атомом углерода. На изображении вы видите «+» и «-». Эти положительные и отрицательные знаки присутствуют потому, что в аминокислотах один атом водорода перемещается на другой конец молекулы. Дополнительная буква «H» дает вам положительный заряд.

Несмотря на то, что ученые открыли более 50 аминокислот, только 20 из них используются для производства белков в организме. Из этих двадцати девять определены как основные . Остальные одиннадцать могут быть синтезированы взрослым организмом. Тысячи комбинаций из этих двадцати используются для производства всех белков в вашем теле.Аминокислоты соединяются вместе, образуя длинные цепи. Эти длинные цепочки аминокислот также называют белками.

Основные аминокислоты: Гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
Заменимые аминокислоты: Аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота.
Условные аминокислоты: Аргинин (необходим для детей, а не для взрослых), цистеин, глутамин, глицин, пролин, серин и тирозин.

Боковые группы — это то, что отличает каждую аминокислоту от других. Из 20 боковых групп, используемых для создания белков, есть две основные группы: полярных и неполярных . Эти имена относятся к способу взаимодействия боковых групп, иногда называемых группами «R», с окружающей средой. Полярные аминокислоты любят настраиваться в определенном направлении. Неполярным аминокислотам все равно, что происходит вокруг них. Полярные и неполярные химические свойства позволяют аминокислотам указывать в сторону воды ( гидрофильный, ) или от воды ( гидрофобный, ).Затем в процессе синтеза растущие цепи могут начать скручиваться и поворачиваться.

Аминокислоты в асторидах? (Видео Science @ NASA)


белков

белков

Белки — одна из основных составляющих живого вещества. Они состоят из длинные цепи аминокислот, которые связаны пептидными связями и таким образом называемые полипептиды. Всего около 20 аминокислот, а наиболее среди них преобладают углерод, водород, кислород, азот и сера.Каждый аминокислота содержит конец карбоновой кислоты и конец амино. При pH 6-7 ( pH тела 7,3) амино-конец протонирован, а карбоксильный конец остается анион; это называется цвиттерионом. Некоторые аминокислоты не могут быть синтезированы телом и должны быть получены с пищей; это аргинин, гистидин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Простейшая аминокислота, глицин, показана ниже.


Пептидная связь возникает, когда конец карбоновой кислоты одной аминокислоты связывается с амино-конец другого.В результате получается огромная цепочка, молекулярная масса которой колеблется от 5000 до 1000000. Карбонильная группа, азот и водород вокруг пептидной связи, а также два атома углерода, к которым и карбонильные группы связаны, лежат в плоскости. Отрицательный заряд электронов делокализован вокруг всей пептидной связи, явление, называемое резонансом, и как карбонильная, так и углерод-азотная связи обладают характером двойной связи. Поскольку связь углерод-азот частично является двойной связью, не может быть свободное вращение вокруг него.
Порядок линейных связей между аминокислотами в белке называется его первичная структура. Однако сама молекула изгибается и принимает определенное строение, называемое его вторичной структурой. Такая общая конформация альфа-спираль, предложенная в 1951 году Линусом Полингом и Р. Кори, как показано здесь. Эта цепочка образует правая катушка, имеющая 3,7 аминокислот на полную повернуть. Водородная связь существует между водородом, связанным с азотом, и карбонильная группа аминокислоты на четыре звена вниз по цепи, обеспечивая жесткость и устойчивость конструкции.Несколько альфа-спиралей могут наматываются друг на друга, образуя пряди, которые удерживаются вместе дисульфидные мостики, такие как белки, называемые альфа-кератинами.

Увеличенное изображение этого белка.


Белки также могут существовать в виде складок или бета-кератинов. В них водород связь существует между соседними цепями, поскольку они лежат бок о бок. Другое подтверждение коллаген или волокнистый белок; это тройная спираль полипептидов, каждая из которых представляет собой левую спираль.Иллюстрация субъединицы белка с пятью дисульфидными связями: показано выше. Увеличенное изображение этого белка.


Когда несколько полипептидных единиц связаны друг с другом и с другим более простые молекулы, такие как сахара, неорганические остатки или коферменты, белок считается, что он имеет четвертичную структуру. Функция белка зависит от как порядка аминокислот, так и «топографии» его поверхности; каждый фактор одинаково важен. Эта взаимозависимость основных единиц с общая форма иллюстрирует тему архитектоники нашего семинара, которая важность частей и целого как единой функции. Выше проиллюстрирована структура белка инсулина свиньи. Увеличенное изображение этого белка.

Эллисон Смит ’99.
Возвращение в архитектонику

25 мая 1996 г.

Аминокислота — CMBIwiki

Белок состоит из небольших строительных блоков, называемых аминокислотами.

Аминокислоты лежат в основе биоинформатики. Эволюция в основном управляется случайными изменениями в ДНК, ведущими к изменениям отдельных аминокислот, которые медленно накапливаются в течение эонов (это, конечно, не вся история, но определенно большая ее часть).Если мы хотим выровнять две последовательности, мы выравниваем их аминокислоты. Белки состоят в основном из аминокислот, и если мы хотим модифицировать белок с помощью методов белковой инженерии, мы обмениваем аминокислоты.

Обзор всех аминокислот, разбитых на группы.

Обзор

20 аминокислот

Мы знаем 20 незаменимых аминокислот, это означает, что ваш организм не может сам производить эти молекулы. Нормальная и здоровая диета содержит достаточно этих незаменимых аминокислот, чтобы выжить.

Каждая аминокислота имеет свои свойства. Они могут быть представлены полным именем, трехбуквенным или однобуквенным кодом:

Общая структура

Общая структура всех аминокислот

Каждая аминокислота состоит из нескольких атомов, одинаковых для всех аминокислот, эти атомы образуют основу аминокислоты. Каждая аминокислота имеет центральный атом углерода, известный как С-альфа. К этому атому углерода всегда присоединены атом водорода, аминогруппа и группа карбоновой кислоты.Четвертая группа, которая связана с центральным C-альфа, — это вариабельная боковая цепь. Эта боковая цепь различается для каждой аминокислоты, поэтому определенные свойства аминокислоты являются результатом различия в боковых цепях. За исключением глицина все аминокислоты хиральны.

Образование пептидной связи

Пептидная связь

Две аминокислоты соединены пептидной связью. Эта связь всегда соединяет карбоксильную группу первой аминокислоты с аминогруппой второй аминокислоты.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *