Протеолипиды это: Липид-белковые комплексы. Строение липидных компонентов. Структурные протеолипиды и липопротеины, их функции.

Липид-белковые комплексы. Строение липидных компонентов. Структурные протеолипиды и липопротеины, их функции.

Протеолипиды – это белково-липидные соединения, экстрагируемые органическими растворителями из ткани мозга. Отличаются от водорастворимых липопротеинов тем, что они нерастворимы в воде. Белки, освобожденные от липидов, растворимы в воде. Наибольшее количество протеолипидов сосредоточено в миелине.

Транспорт липидов кровью и лимфой осуществляется липопротеинами. Ядро состоит из гидрофобных молекул (триацилглицеролов), наружный слой содержит фосфолипиды, аполипопротеины и холестерол.

1) Хиломикроны – крупные, ресинтезируют жиры, фосфолипиды, ХС. Функция – транспорт экзогенных пищевых липидов. Содержат 2% белка и 80 % триацилглицеролов. В крови они подвергаются действию липопротеинлипазы, которая гидролизует ТАГ с образованием глицерола и ВЖК. Остаточные хиломикроны в печени ферментируются лизосомами, в результате освобождаются ХС, ЖК, жирорастворимые витамины

2) ЛПОНП – содержит ТАГ, ХС, фосфолипиды. Белка мало, образуются в печени, из нее секрктируются в кровь, где на них действует липопротеинлипаза, в результате чего ЛПОНП превращается в ЛПНП.

3) ЛПНП – содержит ХС и его эфиры. Функция – транспорт ХС в ткани

4) ЛПВП – содержит белок (50%) и фосфолипиды. Образуются в печени. На поверхности содержится лецитинхолатероацил (ЛХАТ). Они собирают ХС от других липопротеинов. ЛХАТ переводит ХС в его эфиры и перемещает их внутрь ЛПВП. В составе ЛПВП ХС и эфиры поступают в печень, где ХС секретируется с желчью и в виде производных выделяется с фекалиями.

11. Ферменты, их химическая природа, структурная организация. Активный центр ферментов, его строение. Роль металлов в ферментативном катализе, примеры.

Ферменты — это биологические катализаторы белковой природы. Ферменты начинают своё каталитическое действие в ЖКТ, продолжают его в тканях, на этапе выведения и образования конечных продуктов. Все реакции в организме ферментативные.

1. Повышают скорость реакции.

2. В реакциях они не расходуются.

3. Для обратимых процессов и прямая, и обратная реакция катализируется одним и тем же ферментом.

ОТЛИЧИТЕЛЬНЫЕ ПРИЗНАКИ.

1 .Ферменты обладают более высокой эффективностью действия.

2.Ферменты чувствительны к температуре (ТЕРМОЛАБИЛЬНЫ)

3.Ферменты чувствительны к значениям РН среды.

4.Ферменты обладают высокой специфичностью действия.

5.Ферменты — это катализаторы с регулируемой активностью.

Ферменты, как и все функциональные белки, могут быть простыми и сложными. Простые ферменты представлены только белковой частью (состоят из АК) — ПЕПСИН, ТРИПСИН, ФОСФАТАЗЫ. В структурном отношении имеют 3 уровня организации.

Сложные ферменты представлены:

1 .Белковой частью (состоит из АК) — АПОФЕРМЕНТ;

2.Небелковой частью — КОФАКТОР.

Выделяют 2 основных КОФАКТОРА:

А. Ионы металлов (К, Na, Ca, Mg, Mn) большинство всех ферментов являются МЕТАЛЛОФЕРМЕНТАМИ. В продуктах питания должны обязательно содержаться микроэлементы.

В. КОФЕРМЕНТЫ — низкомолекулярные органические вещества не белковой природы. Активный центр — это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. АКТ. Ц обычно располагается в гидрофобном углублении , изолируя субстрат от воды. В образовании АКТ. Ц, участвуют боковые группы АК (12-20 АК), причём эти АК могут находиться на разных участках ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы: Nh3 (АРГ,ЛИЗ), СООН (АСП, ГЛУ), SH (ЦИС), ОН (СЕР,ТРЕ), ИМИДАЗОЛ (ГИС), ГУАНИДИНО-группа.. Контактный участок -это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту. Каталитический участок — место, где проходит сама каталитическая реакция.

Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов.

КОФЕРМЕНТЫ — низкомолекулярные органические вещества не белковой природы. Они чаще всего содержат в своём составе различные витамины, следовательно, их делят на две группы: 1.Витаминные. 2.Невитаминные.

1.ТИАМИНОВЫЕ в составе витамин В1 (ТИАМИН) — ТМФ – ТИАМИНМОНОФОСФАТ, ТДФ- ТИАМИНДИФОСФАТ, ТТФ — ТИАМИНТРИФОСФАТ. ТПФ связана с ферментами ДЕКАРБОКСИЛАЗАМИ альфа КЕТОКИСЛОТ (ПВК, альфа КГК)

2.ФЛАВИНОВЫЕ содержат витамин В2 — ФМН – ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД, ФАД — ФЛАВИИАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД.

ФМН и ФАД связанны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ. Участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ.

3. ПАНТОТЕИНОВЫЕ (витамин ВЗ) — KOF A (HS-KOA — HS КОЭНЗИМ А) — КОФЕРМЕНТ АЦИЛИРОВАНИЯ.

4. НИКОТИНАМИДНЫЕ содержат витамин РР (НИАЦИН)- НАД (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД), НАДФ (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ). Связаны с ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ:

5.ПИРИДОКСИНОВЫЕ содержат витамин В6. ПАФ – ПИРИДОКСАМИНОФОСФАТ, ПФ — ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ.:

1.Реакции ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Связан с ферментами АМИНОТРАНСФЕРАЗАМИ.

2.РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АК.

13. Свойства ферментов. Лабильность конформации, влияние температуры и рН среды. Специфичность действия ферментов, примеры реакций.

СВ-ВА ФЕРМЕНТОВ.

1 .Высокая каталитическая активность. УРЕАЗА повышает скорость реакции в 10 раз.

2.Ферменты проявляют ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ свойства — чувствительность к изменению температуры. При повышении температуры на каждые 10 градусов, скорость ферментативных реакций повышает в 1,5-2 раза (правило ВАНТ — ГОФФА). Уже при 50-60 градусах наблюдается денатурация, а при 100 гр. — полная денатурация с потерей активности. При понижении температуры структура его сохраняется, поэтому при последующем повышении Т. активность восстанавливается. Температура, при которой фермент проявляет максимальную активность, называется ОПТИМАЛЬНОЙ.

3.Ферменты чувствительны к изменениям РН среды. Ферменты с оптимальными значениями РН в нейтральной среде — КАТАЛАЗа РН=7, в кислой среде (пепсин РН=1,5-2,5), в щелочной среде (АРГИНАЗА РН=10-11). Изменение РН приводит к конформационной перестройке не только активного центра, но и всей молекулы фермента. При оптимальном значении РН функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционно-способном состоянии.

4.Специфичность действия ферментов. Различают следующие виды специфичности:

· А) Абсолютная специфичность. Ферменты, которые действуют только на 1 субстрат и не действуют на другие субстраты. УРЕАЗА ГИДРОЛИЗУЕТ МОЧЕВИНУ.

· В) СТЕРИОСПЕЦИФИЧНОСТЬ. Ей обладают ферменты, действующие на пространственные или стереоизомеры. ЦИС и ТРАНС изомеры; оптические изомеры (ЭНАНТИОМЕРЫ).

· С) Групповая специфичность. Ей обладают ферменты, которые катализируют реакции сходных по строению субстратов. Пример: ЛИПАЗА — участвует в расщеплении ЛИПИДОВ. ПЕПТИДАЗЫ действуют на субстраты с ПЕПТИДНЫми связями.

Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика класса оксидоредуктаз. Примеры реакций с участием оксидоредуктаз

1. ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ.

2. ТРАНСФЕРАЗЫ.

3. ГИДРОЛАЗЫ.

4. ЛИАЗЫ.

5. ИЗОМЕРАЗЫ.

6. ЛИГАЗЫ.

Каждый класс делится на подклассы. Подклассы делятся на ПОДПОДКЛАССЫ.

1 .ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ.

Ферменты этого класса участвуют в ОВР. Это наиболее многочисленный класс ферментов (более 400 ОКСИДОРЕДУКТАЗ). 1.АЭРОБНЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ. Они участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ.

Некоторые АЭРОБНЫЕ ДЕГИДРОГЕНАЗЫ называют ОКСИДАЗАМИ. Например, ОКСИДАЗЫ АК.

2.АНАЭРОБНЫЕ ДГ. Эти ферменты также участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ, т.е. отнятия Н2 от окисляемого субстрата и транспортировка его на любой др. субстрат, кроме О2.

 

3.ПЕРОКСИДАЗЫ. Ферменты, которые отнимают Н2 от окисляемого субстрата и транспортируют его на ПЕРОКСИД.

4.ЦИТОХРОМЫ. Они содержат в своем составе ГЕМ. ЦИТОХРОМЫ участвуют в транспорте только электронов.

15. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты, примеры.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ. С термодинамической точки зрения, действие любого фермента направлено на понижение энергии активации. Чем ниже энергия активации, тем выше скорость реакции. Теория действия ферментов была предложена БЕЙЛИСОМ и ВАНБУРГОМ. Согласно ей, фермент представляет собой «губку», которая адсорбирует на своей поверхности молекулы реагирующих веществ. Она как бы стабилизирует их, способствует взаимодействию. 70 лет назад была предложена др. теория МИХАЭЛИСОМ и МЕНТЕНОМ. Они выдвинули понятие о F-S комплексе. Фермент взаимодействует с субстратом, образуя нестойкий промежуточный F-S комплекс, который затем распадается с образованием продуктов реакции (Р) и освобождением фермента. В этом процессе выделяют несколько стадий:

1.Диффузия S к F и их СТЕРИЧЕСКОЕ взаимодействие с образованием F-S комплекса. Эта стадия не продолжительна. На этой стадии практически не происходит понижения энергии активации.

2.Преобразование F-S комплекса в один или несколько активированных комплексов. Эта стадия является наиболее продолжительна. При этом происходит разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей. Е активации ¯

3.Освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду.

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ ФЕРМЕНТАТИВНОГО ДЕЙСТВИЯ

.

1. Эффект концентрации. Поэтому основная роль ферментов заключается в притяжении молекул реагирующих веществ на свою поверхность и концентрация этих молекул в области активного центра фермента.

2. Эффект, сближения и ориентации. Контактные участки активного центра фермента связывают специфически молекулы субстрата, сближают их и обеспечивают ориентацию так, чтобы это было выгодно для действия каталитических групп фермента.

3. Эффект натяжения («дыбы»). До присоединения субстрата к активному центру фермента его молекула в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. Понижается Е активации.

4. Кислотно-основной катализ. Группы кислотного типа отщепляют Н+ и имеют отрицательный заряд. Группы основного типа присоединяют Н+ и имеют положительный заряд. Это приводит к понижению энергии активации.

5.Эффект индуцированного соответствия. Он объясняет специфичность действия ферментов. По этому поводу имеется 2 точки зрения: А). Гипотеза ФИШЕРА. Согласно ей имеется строгое СТЕРИЧЕСКОЕ соответствие субстрата и активного центра фермента. В). Теория индуцированного соответствия КОШЛЕНДА. Согласно ей молекула фермента — это гибкая структура. После связывания фермента с субстратом, изменяется КОНФОРМАЦИЯактивного центра фермента и всей молекулы субстрата. Они находятся в состоянии индуцированного соответствия. Это происходит в момент взаимодействия.

16. Ингибирование ферментов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование, примеры реакций. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.

ИНГИБИТОРЫ. Ферменты — это катализаторы с регулируемой активностью. Ею можно управлять с помощью различных веществ. Действие фермента можно ИНГИБИРОВАТЬ определёнными химическими веществами- ИНГИБИТОРАМИ. По характеру действия ингибиторы делятся на 2 большие группы:

1.Обратимые — это соединения, которые НЕКОВАЛЕНТНО взаимодействуют с ферментом, при этом образуется комплекс, способный к диссоциации.

2.Необратимые — это соединения, которые могут специфически связывать определенные функциональные группы активного центра фермента. Они образуют с ним прочные КОВАЛЕНТНЫЕ связи, поэтому такой комплекс трудно разрушить.

ВИДЫ ИНГИБИРОВАНИЯ. По механизму действия выделяют следующие виды ИНГИБИРОВАНИЯ:

1. Конкурентное ингибирование — торможение ферментативной реакции, вызванное действием ингибиторов, структура которого очень близка к структуре S, поэтому и S, и ингибитор конкурируют за АЦ Ф. и связывается с ним то соединение. концентрация которого в окружающей среде больше. E+S — ES—EP

Многие лекарственные препараты действуют по типу конкурентного ингибитора. Примером является применение СУЛЬФАНИЛА (СА). При различных инфекционных заболеваниях, которые вызываются бактериями, применяются СА препараты. Введение СА приводит к ИНГИБИРОВАНИЮ фермента бактерий, которые синтезируют ФОЛИЕВУЮ кислоту. Нарушение синтеза этой кислоты проводит к нарушению роста микроорганизмов и их гибели.

2.НЕКОНКУРЕНТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ -ингибитор и субстрат не имеют структурного сходства; ингибитор не влияет на образование F-S-комплекса; образуется тройной ESI -комплекс.

Такие ингибиторы влияют на каталитическое превращение субстрата. Они могут связываются как непосредственно с каталитическими группами AЦ Ф, так и вне АЦ Ф. Но в любом случае они влияют на конформацию активного центра. В качестве неконкурентного ингибитора выступают ЦИАНИДЫ. Они прочно связываются с ионами железа ЦИТОХРОМОКСИДАЗЫ. Этот фермент является одним из компонентов дыхательной цепи. Блокирование дыхательной цепи приводит к мгновенной гибели организме. Действие можно снять только с помощью РЕАКТИВАТОРОВ.

3.СУБСТРАТНОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ — это торможение ферментативной реакции, вызванное избытком субстрата. При этом образуется F-S комплекс, но он не подвергается каталитическим превращениям, т.к. делает молекулу фермента неактивной. Действие субстратного ингибитора снимается путём уменьшения концентрации субстрата.

4.АЛЛОСТЕРИЧЕСКОЕ ИНГИБИРОВАНИЕ. АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЕ ферменты могут иметь 2 и более единиц протомеров. При этом одна имеет каталитический центр и называется каталитической, а другая — АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ центр и называется регуляторной. В отсутствии АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА субстрат присоединяется к каталитическому центру, и идёт обычная каталитическая реакция. При появлении АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ИНГИБИТОРА, он присоединяется к регуляторной единице и изменяет КОНФОРМАЦИЮ центра фермента, в результате этого активность фермента снижается.

17. Понятие об изоферментах. Характеристика изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) и креатинкиназы (КК). Диагностическая роль изоферментов КК. Использование ферментов в медицине. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Энзимопатология, примеры.

Изоферменты — это группа Ф-ов, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам. Они возникли вследствие генетических различий при формировании первичной структуры ферментного белка. Изоферменты обладают строгой органной специфичностью.

Определение активности ИЗОФЕРМЕНТОВ имеет диагностическое значение.

ЛДГ (лактатдегидрогеназа) имеет 5 изоферментов, каждый из которых является тетрамером. Эти Ф-ты ЛДГ различаются сочетанием – H и М-типа. В печени и мышцах преобладают и максимально активны ЛДГ-4 и ЛДГ-3. В миокарде, почечной ткани максимально активны ЛДГ-1 и ЛДГ-2. При патологии печени в сыворотке крови резко возрастает активность ЛДГ-4, ЛДГ-5.

КФК (КРЕАТИНФОСФОКИНАЗА) — 0,16 — 0,3ммоль/л. Состоит из 2-х единиц: В (мозг), М (мышцы). КФК-1 (ВВ, 0%, ЦНС) повышается при глубоком тяжёлом поражении (опухоль, травма, ушиб мозга). КФК-2 (MB, 3%, миокард) повышается при инфаркте миокарда, травме сердца. КФК-3 (ММ, 97%, мышечная ткань) повышается при поражении миокарда, синдром длительного давления.

Энзимопаталогия — изучает заболевания, связанные с нарушением деятельности Ф. в организме, либо полным их отсутствием. Н-р, фенилкетонурия: фенилаланин превращается в различные продукты, но только не в тирозин — фенилПВК, фениллактат. Это приводит к нарушению физических возможностей организма. Другой пример — отсутствие гистидазы. Этот Ф. участвует в превращении гистидина, отсутствие его приводит к накоплению гис в крови и моче, что оказывает негативное влияние на все обменные процессы, тормозится умственное и физическое развитие.

Энзимодиагностика — определение активности Ф. в диагностических целях. В основе этого лежит органоспецифичность Ф. Н-р. щелочная фосфатаза — специфический Ф, характеризует состояние костной ткани. Активность его повышается при рахитах, механической желтухе. При различных деструктивных процессах происходит нарушение целостности мембран поряженных органов, наблюдается выброс Ф. в кровь. Н-р. инфаркт миокарда.

Энзимотерапия — использование различных Ф в клинической практике в лечебных целях. Н-р при пониженной кислотности — пепсин.



Протеолипиды — Справочник химика 21

    Протеолипиды—это белково-липидные соединения, экстрагируемые органическими растворителями из ткани мозга. Отличаются от водорастворимых липопротеинов тем, что они нерастворимы в воде, но растворимы в смеси хлороформ—метанол. Белки, освобожденные от липидов, раство- [c.629]

    Белковый состав миелина периферической и центральной нервной системы различен. У миелина периферической нервной спсте.мы протеолипид просто отсутствует, А1 присутствует, но [c.103]


    Наиболее часто для воссоздания везикулярных протеолипид-ных систем используются следующие методы (рис. 3.12)  [c.85]

    В отличие от каталитическои части, функциональная роль субъединиц Р исследована гораздо хуже. Наиболее изученной является субъединица с. Именно этот белок является мишенью для D , поэтому его обычно называют D -связывающим белком, а из-за его растворимости в органических растворителях — протеолипидом в настоящее время ни у кого не вызывает сомнения тот факт, что он непосредственно вовлечен в процесс трансмембранного переноса протонов. Субъединица Ь, возможно, формирует на мембране центр связывания F и, вероятно, совместно с протеолипидом участвует в образовании протон-проводящего пути в сопрягающей мембране. Функциональная роль третьей субъединицы Ри остается пока невыясненной. [c.620]

    Холинэргический протеолипид из хвостатых ядер коровы Липиды из плазмы крови [c.343]

    В настоящее время при помощи метода электрофореза из мозговой ткани выделено 10 белковых фракций альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в разбавленных растворах солей хлористого калия и натрия, фосфо-протеины, растворимые в воде и в разбавленных растворах щелочей, белок эластин, растворимый в разбавленных растворах едкого натра, коллаген и кератин, нерастворимые в указанных выше растворителях. Кроме того, в мозговой ткани содержатся белки протеолипиды, растворимые в хлороформе и спирте. В ткани белого вещества мозга этих белков содержится в 27г раза больше, чем в сером веществе. [c.242]

    Липопротеиды обычно нерастворимы в эфире, бензоле, хлороформе и т. д. Однако известны соединения липоидов с белками, которые по своим физико-химическим свойствам стоят уже ближе к типичным липоидам, чем к протеинам (протеолипиды) [c.70]

    Найдено, что наивысшей скоростью образования отличаются структурные белки типа протеолипидов, извлекающихся органическими растворителями. [c.70]

    Л. относятся к числу важных в биологич. отношении веществ, входящих в состав всех живых клеток. Нек-рые Л. в той или иной степени специфичны для определенных тканей или органов (напр., цереброзиды для мозговой ткани), другие (напр., нейтральные жиры) встречаются во всех тканях. Особенно богата Л. нервная ткань содержание фосфолипидов и гликолипидов в белом веществе мозга достигает 7,5—9,0% от веса ткани. Л. в живых организмах находятся в свободном или в связанном состоянии — в виде комплексов с белками липопротеидов и протеолипидов. Биохимич. и физиологич. функции отдельных групп Л. довольно разнообразны и далеко еще не изучены. Важнейшее физико-химич. свойство JI. — нерастворимость в воде — определяет их роль основного структурного элемента протоплазмы из Л. и липопротеиновых комплексов построены поверхностные мембраны клеток и клеточных органоидов — ядер, митохондрий, рибосом. Л., входящие в состав мембран, принимают непосредственное участие в процессах активного переноса через эти мембраны ионов и молекул различных веществ. Нейтральным жирам принадлежит важная роль источника энергии и экономичной формы, в к-рой организм запасает эту энергию. [c.487]


    Это СВОЙСТВО и положено в основу классификации липид-белковых комплексов [296, р. 18]. Биокомплексы, приближающиеся по растворимости к белкам, т. е. растворимые в воде и водных растворах солей, классифицируют как липопротеиды. Напротив, комплексы, приближающиеся по растворимости к липидам, т. е. растворимые в органических растворителях и нерастворимые в воде, называют протеолипидами. Эти соединения предпочтительно присутствуют в белом веществе головного мозга, небольшие количества их найдены и в других тканях организма. [c.369]

    Термин протеолипиды впервые применен для обозначения определенной липидной фракции белого вещества головного мозга, которая наряду с липидами содержала белок и была растворима в смеси хлороформ — метанол (1 1). [c.379]

    Протеолипиды обнаружены в различных тканях животного организма (мозг, сердце, почки, легкие, скелетные мышцы), крови, в растениях (хлоропласты салата), в водорослях, микроорганизмах, молоке. Протеолипиды являются основными компонентами мембранных органелл и миелина. Они локализованы в ядерных и плазматических мембранах, в митохондриях, в микросомальных фракциях. [c.379]

    В растительном материале протеолипиды представлены в хлоропластах. Для выделения их используют различные методы осаждения, диализ, хроматографию на сефадексах, электрофорез, ионообменную хроматографию и др. [c.379]

    Содержание белка в протеолипидах колеблется от 65 до 86%. В настоящее время изучен аминокислотный состав ряда протеолипидов и отмечено его сходство с аминокислотным составом структурных белков соответствующих органов. Для протеолипидов мозга характерно высокое содержание триптофана. [c.379]

    Протеолипиды расщепляются при действии ряда растворителей, вызывающих денатурацию, при добавлении солей органических и неорганических кислот, щелочных значениях pH, увеличении ионной силы раствора и т. д. [c.379]

    Предполагают, что в протеолипидах имеется белковое ядро, покрытое слоем липидов, молекулы которых связаны друг с другом и с белком нековалентными связями. В пользу подобной молекулярной организации протеолипидов свидетельствуют такие факты, как резистентность к действию протеаз, нерастворимость в воде, некоторые гистохимические исследования и т. д. [c.379]

    Другим важным белковым компонентом миелина является протео-липид, сильно обогащенный остажами гидрофобных аминокислот он содержит жирные кислоты, присоединенные, вероятно, сложноэфирными связями [9]. Подобные протеолипиды встречаются достаточно часто [33а]. Из эндоплазматического ретикулума мышечных клеток был экстрагирован белок с мол. весом 12 ООО, растворимый в смеси хлороформ— метанол (2 1). Субъединицы F-пилей Е. oli (гл. 1, разд. А.6) примерно такого же размера находятся (в растворенном состоянии) в наружной мембране клеточной стенки бактерий [ЗЗЬ]. [c.354]

    Среди химических компонентов головного мозга особое место занимают липиды, высокое содержание и специфическая природа которых придают мозговой ткани характерные особенности. В группу липидов головного мозга входят фосфоглицерид

Структурные липопротеины ( протеолипиды ) — Студопедия

Свободные липопротеины.

Высшие жирные кислоты

Структурные протеолипиды.

Свободные липопротеины.

Липопротеины плазмы крови, молока, растворимы в воде.

Входят в состав биомембран, растворимы в жирах.

Липид – белковые комплексы в качестве небелковой части содержат липидные компоненты.

С17 Н35 СООН Предельная Стеариновая
С15 Н31 СООН Пальмитиновая
С17 Н33 СООН Олеиновая
С17 Н31 СООН Линолевая
С17 Н29 СООН Линоленовая
С19Н29СООН Арахидоновая

Содержатся в плазме крови, все они имеют разную плотность (от 0,92 до 1,21 кг/л) благодаря липидному компоненту. В крови человека присутствуют несколько фракций ЛП, отличающихся по плотности, что связазано с различным соотношением липидного и белкового компонента в молекуле.

ФРАКЦИИ ЛП:

А) Хиломикроны ( ХМ ). Это самая низкая по плотности фракция, т.к. в составе их преобладают липидные комплексы и на долю белка приходится до 2 %. Плотность 0,95 кг/л. Хиломикроны появляются в сыворотке крови после приема жирной пищи;

Б) Липопротеины очень низкой плотности ( ЛПОНП ).или пре-b-липопротеины, их плотность 0,94 – 1,006 кг/л;

В) Липопротеины низкой плотности ( ЛПНП ) или b-липопротеины. Плотность их 1,006 – 1,063 кг/л;

Г) Липопротеины высокой плотности (ЛПВП ) или a-липопротеины.Плотность их 1,063 – 1,210 кг/л. В составе их преобладает белковый компонент.

РОЛЬ СВОБОДНЫХ ( ПЛАЗМЕННЫХ ) ЛИПОПРОТЕИНОВ.

Свободные ЛП играют транспортную роль, поэтому их называют — транспортными формами липидов. Благодаря своей растворимости в водной среде они могут переносить липиды, поступающие в кровь при всасывании из кишечника, а также распределять липиды между тканями, одни из которых их синтезируют, а другие используют.


ЛП переносят триацилглицеролы, фосфолипиды, стероиды, а также небольшое количество жирорастворимых витаминов, b-каротина.

В настоящее время доказана роль фракций липопротеинов в патогенезе атеросклероза – они называются атерогенными ЛП. К ним относятся ЛПНП и ЛПОНП, а фракцию ЛПВП называют антиатерогенной, так как её увеличение препятствует развитию атеросклероза.

Они входят в состав биологических мембран и растворяются в неполярных растворителях (хлороформ, метанол). Причина такого поведения протеолипидов в том, что белок составляет сердцевину их молекулы, а оболочку образует липидный компонент. Содержание белка в протеолипидах 65 – 85 %. Они обнаружены в сердце, почках, легких, скелетных мышцах. В клетках перечисленных органов они представляют основу биологических мембран, образуя двойной липидный слой, в формировании которого участвуют фосфо- и гликолипиды. Состав протеолипидов в различных органах неодинаков.

Структурные липопротеины ( протеолипиды ).

Они входят в состав биологических мембран и растворяются в неполярных растворителях (хлороформ, метанол). Причина такого поведения протеолипидов в том, что белок составляет сердцевину их молекулы, а оболочку образует липидный компонент. Содержание белка в протеолипидах 65 – 85 %. Они обнаружены в сердце, почках, легких, скелетных мышцах. В клетках перечисленных органов они представляют основу биологических мембран, образуя двойной липидный слой, в формировании которого участвуют фосфо- и гликолипиды. Состав протеолипидов в различных органах неодинаков.

НУКЛЕОПРОТЕИНЫ

Нуклепротеины – это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами. Поскольку нуклеиновые кислоты бывают двух типов, нуклеопротеины делятся по составу на 2 группы: рибонуклеопротеины и дезоксирибонуклеопротеины.

Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные соединения, состоящие из мононуклеотидов, т.е. их структурной единицей является мононуклеотид (нуклеотид). Каждый нуклеотид включает 3 химически различных компонента: моносахарид, азотистое основание, остаток фосфорной кислоты. Нуклеотиды, входящие в РНК и ДНК, отличаются друг от друга по составу.

 

Соединение основания и пентозы называют нуклеозидом, связь между пентозой и азотистым основанием (b — гликозидная) образована — первым атомом углерода пентозы с первым атомом азота в пиримидиновых нуклеозидах и девятым атомом азота в пуриновых нуклеозидах.

Нуклеотиды представляют собой соединения нуклеозидов с фосфорной кислотой (связь сложно – эфирная). В составе РНК и ДНК по 4 нуклеозидмонофосфата (нуклеотида).

Номенклатура наиболее распространенных нуклеотидов.

РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:

1. Аденозинмонофосфат ( АМФ ), адениловая кислота.

2. Гуанозинмонофосфат ( ГМФ ), гуаниловая кислота.

3. Цитидинмонофосфат ( ЦМФ ), цитидиловая кислота.

4. Уридинмонофосфат (УМФ), уридиловая кислота

ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:

1. д.Аденозинмонофосфат ( д.АМФ ).

2. д.Гуанозинмонофосфат ( д.ГМФ ).

3. д.Цитидинмонофосфат ( д.ЦМФ ).

4. Тимидинмонофосфат ( д.ТМФ ).

Структура нуклеиновых кислот.

Первичные структуры РНК и ДНК построены однотипно, они представляют собой линейные полимеры – полинуклеотиды, состоящие из мононуклеотидов, соединенных 3′,5′ – фосфодиэфирными связями.

При этом сложноэфирная связь образована фосфатным остатком одного мононуклеотида и 3′ – гидроксильной группой пентозного остатка другого мононуклеотида (3′,5′ – фосфодиэфирная связь).

Концы полинуклеотидов различаются по структуре: на одном конце имеется свободная 5′ – фосфатная группа (5′ – конец), на другом – свободная 3′ – ОН — группа (3′ – конец). Уникальность структуры и функциональная индивидуальность молекул ДНК и РНК определяется их первичной структурой.

Вторичная структура ДНК.

Особенностью нуклеотидного состава ДНК является то, что число адениловых нуклеотидов равно числу цитидиловых: А=Т, Г=Ц, следовательно, А+Г=Т+Ц, т.е. число пуриновых нуклеотидов равно числу пиримидиновых (правила Чаргаффа). Такие соотношения не свойственны РНК. Исходя из правил Чаргоффа о нуклеотидном составе ДНК и из рентгеноструктурных исследований, Дж. Уотсон и Ф. Крик (Великобритания) предложили модель строения ДНК (1953)

Согласно этой модели молекула ДНК представляет собой двойную спираль, образованную двумя полинуклеотидными цепями, закрученными относительно друг друга и вокруг общей оси. Двойная спираль правозакрученная, полинуклеотидные цепи в ней антипараллельны, т.е. если одна из них ориентирована в направлении 3′ a 5′ , то вторая – в направлении 5′ a 3′. Поэтому на каждом из концов молекулы ДНК расположены 5′ – конец одной цепи и 3′ – конец другой цепи.

Все основания цепей ДНК (гидрофобные по свойствам) расположены внутри двойной спирали, а пентозы и остатки фосфорной кислоты – снаружи. Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счет водородных связей, образующихся за счет специфического взаимодействия между парами комплементарных оснований. Комплементарными являются А и Т, они образуют две водородные связи, а также Г и Ц образуют три водородные связи.

Кроме водородных связей в стабилизации вторичной структуры ДНК участвуют гидрофобные взаимодействия возникающие за счет гидрофобных азотистых оснований, обращенных внутрь спирали. Гидрофобные взаимодействия вносят основной вклад в стабилизацию двойной спирали, больший чем водородные связи между цепями. Рибозофосфатные связи располагаются по периферии, образуя ковалентный остов спирали

 

Особенности структуры РНК.

Первичная структура РНК аналогична первичной структуре ДНК и представляет полинуклеотидную цепь, состоящую из мононуклеотидов, соединенных 3′ a 5′ – фосфодиэфирными связями.

Вторичная структура РНК.

Молекулы РНК построены из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли «шпильки», за счет водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями А-У и Г-Ц. Участки цепи РНК в таких спирализованных участках антипараллельны, но не всегда полностью комплементарны. Наличие спирализованных участков характерно для всех типов РНК. Такие спирализованные участки содержат небольшое число нуклеотидных пар (до 20-30) и чередуются с неспирализованными участками.

Основные типы РНК.

По особенностям структуры и функциям различают 3 типа рибонуклеиновых кислот – транспортные РНК (тРНК), матричные РНК (мРНК) и рибосомальные РНК (рРНК). Они различаются по первичной структуре, молекулярной массе, конформации, продолжительности жизни и по функциональной активности.

1. Транспортные РНК (тРНК)

Пространственную структуру тРНК, независимо от различий в последовательности нуклеотидов, описывают универсальной моделью «клеверного листа». В каждой молекуле тРНК есть участки цепи, не участвующие в образовании водородных связей между нуклеотидными остатками. К ним в частности, относят участок, ответственный за связывание с аминокислотой на 3′-конце молекулы и антикодон – специфический триплет нуклеотидов, взаимодействующий комплементарно с кодоном мРНК. Транспортные РНК составляют около 15% всей РНК клетки, они участвуют в транспорте аминокислот.

Строение транспортных РНК.

 

 

1. Рибосомные РНК (рРНК) – компоненты рибосом. На долю рРНК приходится около 80% всей РНК клетки.

2. Матричные РНК (мРНК) составляют около 2% от всей РНК клетки. Матричные РНК называются также информационными РНК (иРНК).




1. Свободные липопротеины.

Липопротеины плазмы крови, молока, растворимы в воде.

2. Структурные протеолипиды.

Входят в состав биомембран, растворимы в жирах.

Липид – белковые комплексы в качестве небелковой части содержат липидные компоненты.

Высшие жирные кислоты

С17 Н35 СООН

Предельная

Стеариновая

С15 Н31 СООН

Пальмитиновая

С17 Н33 СООН

Олеиновая

С17 Н31 СООН

Линолевая

С17 Н29 СООН

Линоленовая

С19Н29СООН

Арахидоновая

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Свободные липопротеины.

Содержатся в плазме крови, все они имеют разную плотность (от 0,92 до 1,21 кг/л) благодаря липидному компоненту. В крови человека присутствуют несколько фракций ЛП, отличающихся по плотности, что связазано с различным соотношением липидного и белкового компонента в молекуле.

ФРАКЦИИ ЛП:

А) Хиломикроны ( ХМ ). Это самая низкая по плотности фракция, т.к. в составе их преобладают липидные комплексы и на долю белка приходится до 2 %. Плотность 0,95 кг/л. Хиломикроны появляются в сыворотке крови после приема жирной пищи;

Б) Липопротеины очень низкой плотности ( ЛПОНП ).или пре-b-липопротеины, их плотность 0,94 – 1,006 кг/л;

В) Липопротеины низкой плотности ( ЛПНП ) или b-липопротеины. Плотность их 1,006 – 1,063 кг/л;

Г) Липопротеины высокой плотности (ЛПВП ) или a-липопротеины.Плотность их 1,063 – 1,210 кг/л. В составе их преобладает белковый компонент.

РОЛЬ СВОБОДНЫХ ( ПЛАЗМЕННЫХ ) ЛИПОПРОТЕИНОВ.

Свободные ЛП играют транспортную роль, поэтому их называют — транспортными формами липидов. Благодаря своей растворимости в водной среде они могут переносить липиды, поступающие в кровь при всасывании из кишечника, а также распределять липиды между тканями, одни из которых их синтезируют, а другие используют.

ЛП переносят триацилглицеролы, фосфолипиды, стероиды, а также небольшое количество жирорастворимых витаминов, b-каротина.

В настоящее время доказана роль фракций липопротеинов в патогенезе атеросклероза – они называются атерогенными ЛП. К ним относятся ЛПНП и ЛПОНП, а фракцию ЛПВП называют антиатерогенной, так как её увеличение препятствует развитию атеросклероза.

2.Структурные липопротеины ( протеолипиды ).

Они входят в состав биологических мембран и растворяются в неполярных растворителях (хлороформ, метанол). Причина такого поведения протеолипидов в том, что белок составляет сердцевину их молекулы, а оболочку образует липидный компонент. Содержание белка в протеолипидах 65 – 85 %. Они обнаружены в сердце, почках, легких, скелетных мышцах. В клетках перечисленных органов они представляют основу биологических мембран, образуя двойной липидный слой, в формировании которого участвуют фосфо- и гликолипиды. Состав протеолипидов в различных органах неодинаков.

 

 

Нуклеопротеины

Нуклепротеины – это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами. Поскольку нуклеиновые кислоты бывают двух типов, нуклеопротеины делятся по составу на 2 группы: рибонуклеопротеины и дезоксирибонуклеопротеины.

Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные соединения, состоящие из мононуклеотидов, т.е. их структурной единицей является мононуклеотид (нуклеотид). Каждый нуклеотид включает 3 химически различных компонента: моносахарид, азотистое основание, остаток фосфорной кислоты. Нуклеотиды, входящие в РНК и ДНК, отличаются друг от друга по составу.

 

Соединение основания и пентозы называют нуклеозидом, связь между пентозой и азотистым основанием (b — гликозидная) образована — первым атомом углерода пентозы с первым атомом азота в пиримидиновых нуклеозидах и девятым атомом азота в пуриновых нуклеозидах.

Нуклеотиды представляют собой соединения нуклеозидов с фосфорной кислотой (связь сложно – эфирная). В составе РНК и ДНК по 4 нуклеозидмонофосфата (нуклеотида).

Номенклатура наиболее распространенных нуклеотидов.

РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:

1.     Аденозинмонофосфат ( АМФ ), адениловая кислота.

2.     Гуанозинмонофосфат ( ГМФ ), гуаниловая кислота.

3.     Цитидинмонофосфат ( ЦМФ ), цитидиловая кислота.

4. Уридинмонофосфат (УМФ), уридиловая кислота

ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:

1.     д.Аденозинмонофосфат ( д.АМФ ).

2.     д.Гуанозинмонофосфат ( д.ГМФ ).

3.     д.Цитидинмонофосфат ( д.ЦМФ ).

4.     Тимидинмонофосфат ( д.ТМФ ).

Структура нуклеиновых кислот.

Первичные структуры РНК и ДНК построены однотипно, они представляют собой линейные полимеры – полинуклеотиды, состоящие из мононуклеотидов, соединенных 3′,5′ – фосфодиэфирными связями.

При этом сложноэфирная связь образована фосфатным остатком одного мононуклеотида и 3′ – гидроксильной группой пентозного остатка другого мононуклеотида (3′,5′ – фосфодиэфирная связь).

Концы полинуклеотидов различаются по структуре: на одном конце имеется свободная 5′ – фосфатная группа (5′ – конец), на другом – свободная 3′ – ОН — группа (3′ – конец). Уникальность структуры и функциональная индивидуальность молекул ДНК и РНК определяется их первичной структурой.

Вторичная структура ДНК.

Особенностью нуклеотидного состава ДНК является то, что число адениловых нуклеотидов равно числу цитидиловых: А=Т, Г=Ц, следовательно, А+Г=Т+Ц, т.е. число пуриновых нуклеотидов равно числу пиримидиновых (правила Чаргаффа). Такие соотношения не свойственны РНК. Исходя из правил Чаргоффа о нуклеотидном составе ДНК и из рентгеноструктурных исследований, Дж. Уотсон и Ф. Крик (Великобритания) предложили модель строения ДНК (1953)

Согласно этой модели молекула ДНК представляет собой двойную спираль, образованную двумя полинуклеотидными цепями, закрученными относительно друг друга и вокруг общей оси. Двойная спираль правозакрученная, полинуклеотидные цепи в ней антипараллельны, т.е. если одна из них ориентирована в направлении 3′ a 5′ , то вторая – в направлении 5′ a 3′. Поэтому на каждом из концов молекулы ДНК расположены 5′ – конец одной цепи и 3′ – конец другой цепи.

Все основания цепей ДНК (гидрофобные по свойствам) расположены внутри двойной спирали, а пентозы и остатки фосфорной кислоты – снаружи. Полинуклеотидные цепи удерживаются относительно друг друга за счет водородных связей, образующихся за счет специфического взаимодействия между парами комплементарных оснований. Комплементарными являются А и Т, они образуют две водородные связи, а также Г и Ц образуют три водородные связи.

Кроме водородных связей в стабилизации вторичной структуры ДНК участвуют гидрофобные взаимодействия возникающие за счет гидрофобных азотистых оснований, обращенных внутрь спирали. Гидрофобные взаимодействия вносят основной вклад в стабилизацию двойной спирали, больший чем водородные связи между цепями. Рибозофосфатные связи располагаются по периферии, образуя ковалентный остов спирали

 

 

 

Особенности структуры РНК.

Первичная структура РНК аналогична первичной структуре ДНК и представляет полинуклеотидную цепь, состоящую из мононуклеотидов, соединенных 3′ a 5′ – фосфодиэфирными связями.

Вторичная структура РНК.

Молекулы РНК построены из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли «шпильки», за счет водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями А-У и Г-Ц. Участки цепи РНК в таких спирализованных участках антипараллельны, но не всегда полностью комплементарны. Наличие спирализованных участков характерно для всех типов РНК. Такие спирализованные участки содержат небольшое число нуклеотидных пар (до 20-30) и чередуются с неспирализованными участками.

Основные типы РНК.

По особенностям структуры и функциям различают 3 типа рибонуклеиновых кислот – транспортные РНК (тРНК), матричные РНК (мРНК) и рибосомальные РНК (рРНК). Они различаются по первичной структуре, молекулярной массе, конформации, продолжительности жизни и по функциональной активности.

1.     Транспортные РНК (тРНК)

Пространственную структуру тРНК, независимо от различий в последовательности нуклеотидов, описывают универсальной моделью «клеверного листа». В каждой молекуле тРНК есть участки цепи, не участвующие в образовании водородных связей между нуклеотидными остатками. К ним в частности, относят участок, ответственный за связывание с аминокислотой на 3′-конце молекулы и антикодон – специфический триплет нуклеотидов, взаимодействующий комплементарно с кодоном мРНК. Транспортные РНК составляют около 15% всей РНК клетки, они участвуют в транспорте аминокислот.

Строение транспортных РНК.

1. Рибосомные РНК (рРНК) – компоненты рибосом. На долю рРНК приходится около 80% всей РНК клетки.

2. Матричные РНК (мРНК) составляют около 2% от всей РНК клетки. Матричные РНК называются также информационными РНК (иРНК).

Третичная структура нуклеиновых кислот.

Одноцепочные РНК характеризуются компактной и упорядоченной третичной структурой, возникающей путем взаимодействия спирализованных участков вторичной структуры. Третичная структура РНК стабилизируется ионами двухвалентных металлов, например ионами Mg2+.

Исследование некоторых ДНК вирусов митохондрий, хлоропластов при помощи физических, физико-химических методов показало, что двойная спираль ДНК на некоторых участках может подвергаться дальнейшей спирализации с образованием суперспирали или открытой кольцевой формы.

Суперспиральная структура (суперскрученная) обеспечивает экономную упаковку огромной молекулы ДНК в хромосоме вместо 8 см длины, которую она могла бы иметь в вытянутой форме, в хромосоме человека молекула ДНК настолько плотно упакована, что ее длина укладывается в 5 нм.

Имеющиеся данные о структуре тРНК свидетельствуют о том, что нативные молекулы тРНК имеют примерно одинаковую третичную структуру, которая отличается от плоской структуры «клеверного листа» большей компактностью, образованной за счет складывания различных частей молекулы.

ФОСФОПРОТЕИНЫ.

Фосфопротеины – это сложные белки, содержащие в своем составе в качестве простетической части фосфорную кислоту. Фосфорная кислота связана сложно – эфирной связью с белковой частью молекулы через гидроксильные группы оксиаминокислот (серин, треонин).

Установлено, что фосфопротеины в клетках синтезируются в результате фосфорилирования при участии протеинкиназ.

К фосфопротеинам относится казеиноген молока, который представляет собой белок с сильно выраженными гидрофильными свойствами. Казеиноген в молоке находится в виде кальциевой соли. Поэтому организм получает с молоком необходимые аминокислоты, кальций, лабильно связанный фосфор, находящиеся в казеиногене.

 

Предыдущий раздел

Раздел верхнего уровня

Следующий раздел

что это, классы, функции и биохимический анализ

Липопротеины – это комплекс транспортных форм липидов (жиров и жироподобных веществ). Если не углубляться в химические термины, то в нестрогом смысле липопротеины – это сложные соединения, создавшиеся на основе жиров и белков с гидрофобными и электростатическими взаимодействиями.

Липиды не растворяются в воде, по сути являются молекулами с гидрофобным ядром, потому не могут переноситься кровью в чистом виде. Жир синтезируется в тканях организма – печени, кишечника, но для его транспорта необходимо включение жиров с помощью белков в состав липопротеинов.Липопротеин

Наружный слой или оболочка липопротеина состоит из белков, холестерина и фосфолипидов; она гидрофильная, поэтому липопротеин легко связывается с плазмой крови. Внутренняя часть или ядро состоит из эфиров холестерина, триглицеридов, высших жирных кислот и витаминов.

Липопротеины в стабильной концентрации поддерживают синтез и секрецию жировых и апобелковых компонентов (апобелками называют белки-стабилизаторы в составе липопротеинов).

Классы липопротеинов

Классификация липопротеинов проводится по разным основаниям с учетом химических, биологических и физических свойств и различий. Самая распространенная и имеющая практическое применение в медицине классификация основана на выявлении соотношения липидов и белков и, как следствие, плотности. Плотность определяется по результатам ультрацентрифугирования.

Классы липопротеинов

По плотности и поведению в гравитационном поле выделяют следующие липопротеиновые классы:

  1. Хиломикроны — самые легкие и крупные частицы; образуются в клетках кишечника и имеют в составе до 90 процентов липидов;
  2. Липопротеины очень низкой плотности; образуются в печени из углеводов;
  3. Липопротеины низкой плотности; образуются в русле крови из липопротеинов очень низкой плотности через стадию липопротеинов промежуточной плотности.
  4. Липопротеины высокой плотности – самые мелкие частицы; образуются в печени и имеют в составе до 80 процентов белков.
  5. Химический состав всем липопротеинов одинаков; разнятся пропорции – соотношения составляющих липопротеин веществ относительно друг друга.

По другой классификации липопротеины делятся на свободные, которые растворяются в воде, и несвободные, которые в воде не растворяются. Липопротеины плазмы, сыворотки крови растворимы в воде. Липопротеины мембранных стенок клеток, нервных волокон нерастворимы в воде.

Биохимический анализ крови на липопротеины

Биохимический анализ крови назначается для сбора сведений об обмене веществ в организме, качестве работы внутренних органов и систем человека, уровне макроэлементов – белков, жиров, углеводов. Биохимический анализ делают в рамках медицинского обследования на скрытые заболевания и патологии. Он позволяет выявить проблему еще до появления первых симптомов болезни.

Один из рассматриваемых параметров биохимического анализа крови – липопротеины различной плотности – компоненты жирового обмена.Биохимический анализ крови на липопротеины

Если выявлено, что в крови повышено содержание липопротеинов низкой плотности, это означает, что в организме есть «плохой» холестерин и требуется дополнительное обследование на предмет выявления атеросклероза.

По показателям липопротеинов различной плотности выводят значение содержания в крови общего холестерина. Для оценки состояния сосудов важнее показатели отдельного взятых липопротеинов низкой плотности, чем общего холестерина.

Чтобы результаты биохимического анализа крови были достоверными, необходимо за 24 часа прекратить прием алкоголя, сильнодействующих лекарственных средств, за 12 часов не есть ничего и не пить подслащенные напитки, за 6 часов – не курить и не пить ничего, кроме воды.

Результаты анализа могут сильно отличаться от номы при отсутствии заболеваний внутренних органов на фоне беременности, в течение полутора-двух месяцев после родов, перенесенного недавнего инфекционного заболевания, сильного отравления, острой респираторной инфекции. В этом случае показана повторная сдача анализа после устранения препятствующих факторов.

Для получения более развернутого результата по показателям содержания липопротеинов в рамках диагностики сердечно-сосудистых заболеваний назначают липидограмму крови. Она показывает, сколько и какие липопротеины содержатся в крови, а также говорит об уровне холестерина и триглицеридов.

Липидограмма крови

Функции липопротеинов в крови и плазме крови

Общая функция всех липопротеинов – транспорт липидов. Они переносят насыщенные мононенасыщенные жирные кислоты для получения их них энергии; полиненасыщенные жирные кислоты для синтеза гормонов – стероидов, эйкозаноидов; холестерин и фосфолипиды для использования их в качестве важного составного элемента клеточных мембран.

Поступающие жиры и углеводы обязательно должны расщепляться и транспортироваться по системам организма для усвоения или накопления.

Транспорт липидов

  • Хиломикроны переносят экзогенный жир из кишечника в слои разной ткани, преимущественно в жировую ткань и экзогенный холестерин из кишечника в печень.
  • Липопротеины очень низкой плотности переносят эндогенный жир из печени в жировую ткань.
  • Липопротеины низкой плотности транспортируют эндогенный холестерин в ткани.
  • Липопротеины высокой плотности удаляют (выводят) холестерин из тканей в печень, из клеток печени холестерин выводится с желчью.

Липопротеины очень низкой и низкой плотности считаются атерогенными, то есть вызывающими при повышении их концентрации в крови атеросклероз. При атеросклерозе излишек жира, «плохого» холестерина выстилают сосудистые стенки изнутри, слипаются и прикрепляются к стенкам сосудов. Это приводит к повышение кровяного давления за счет сужения сосудистого просвета, снижению упругости стенок сосудов, образованию тромбов.

Эндогенные жиры синтезируются в организме, экзогенные жиры организм получает с пищей.

Без участия липопротеинов невозможен транспорт жирорастворимых витаминов: витаминов групп А, Е, К, D.

Разница между липопротеинами и липопротеидами

Липопротеины и липопротеиды – разные варианты написания одного и того же слова, обозначающего транспортную форму липидов. Оба варианта являются правильными, но чаще встречается написание «липопротеины».

Нарушение транспорта липидов

При нарушениях транспорта липидов и липидного обмена снижается энергетический потенциал организма, ухудшается терморегуляционная способность. Помимо этого, ухудшается передача нервных импульсов, снижается скорость ферментивных реакций.

Нарушение липидного обмена происходит либо на стадии образования, либо на стадии утилизации липопротеинов: в первом случае говорят о гипопротеинемии, во втором – о гиперпротеинемии.

Первичные причины нарушения липидного обмена – генетическое мутации. Вторичные причины – цирроз (дистрофия с последующим некрозом тканей печени), гипертиреоз (гиперфункция щитовидной железы), пиелонефрит или почечная недостаточность, сахарный диабет, желчекаменная болезнь, ожирение.

Временные нарушения вызываются приемом некоторых медицинских препаратов и их групп: инсулин, фенитоин, глюкокортикоиды, — а также большого количества алкоголя.

Липопротеины — это… Что такое Липопротеины?

Липопротеины. Структура

Липопротеи́ны (липопротеиды) — класс сложных белков, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом. Так, в составе липопротеинов могут быть свободные жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды, холестериды.

Липопротеины представляют собой комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно — апо-ЛП) и липидов, связь между которыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатических взаимодействий.

Липопротеины подразделяют на свободные, или растворимые в воде (липопротеины плазмы крови, молока и др.), и нерастворимые, т. н. структурные (липопротеины мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений).

Среди свободных липопротеинов (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиболее изучены липопротеины плазмы крови, которые классифицируют по их плотности. Чем выше содержание в них липидов, тем ниже плотность липопротеинов. Различают липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), низкой плотности (ЛПНП), высокой плотности (ЛПВП) и хиломикроны. Каждая группа липопротеинов очень неоднородна по размерам частиц (наиболее крупные — хиломикроны) и содержанию в ней апо-липопротеинов. Все группы липопротеинов плазмы содержат полярные и неполярные липиды в разных соотношениях.

Виды липопротеинов

Вид Размеры Функция
Липопротеины высокой плотности (ЛВП) 8-11 нм Транспорт холестерина от периферийных тканей к печени
Липопротеины низкой плотности (ЛНП) 18-26 нм Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям
Липопротеины промежуточной (средней) плотности ЛПП (ЛСП) 25-35 нм Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям
Липопротеины очень низкой плотности (ЛОНП) 30-80 нм Транспорт холестерина, триацилглицеридов и фосфолипидов от печени к периферийным тканям
Хиломикроны 75-1200 нм Транспорт холестерина и жирных кислот, поступающих с пищей, из кишечника в периферические ткани и печень

Нековалентная связь в липопротеинах между белками и липидами имеет важное биологическое значение. Она обусловливает возможность свободного обмена липидов и модуляцию свойств липопротеинов в организме.

Липопротеины являются:

Метаболизм липопротеинов

Метаболизм липопротеинов

Хиломикроны образуются в лимфатической системе ворсинок кишечника. Они переносят до половины всех триацилглицеролов и холестерина лимфы. Новосинтезированные хиломикроны содержат интегральный белок В-48. Апопротеин В встраивается в липопротеины в гЭПР, где синтезируются триацилглицеролы. В аппарате Гольджи к белкам добавляются углеводы. Они высвобождаются из клеток кишечника обратным пиноцитозом. После этого хиломикроны поступают в лимфатические сосуды ворсинок и уносятся лимфой. Попадая в кровоток, они получают апопротеины С и Е от ЛВП. На стенках капилляров находится липопротеинлипаза (ЛПЛ) (прикрепляется к ним протеогликановыми цепями гепарансульфата). В печени также есть своя липаза, но она менее эффективно атакует хиломикроны. Апопротеин С2 активирует липопротеинлипазу, которая расщепляет триглицериды хиломикрона до ди- и моноглицеридов, а затем — до свободной жирной кислоты и глицерола. Жирные кислоты транспортируются в мышечные и жировые ткани или связываются с альбумином в крови. По мере липолиза хиломикроны теряют большинство своих триацилглицеролов, относительное содержание холестерина и его эфиров увеличивается. Диаметр остатка хиломикрона уменьшается. Апопротеин С2 возвращается на ЛВП, апопротеин Е сохраняется. Остатки хиломикронов поглощаются печенью. Поглощение осуществляется через рецепторный эндоцитоз, с помощью рецепторов апопротеина Е. В печени эфиры холестерина и триацилглицеролы окончательно гидролизуются.

ЛОНП переносят триацилглицеролы, а также фосфолипиды, холестерин и его эфиры из печени в другие ткани. Метаболизм ЛОНП похож на метаболизм хиломикронов. Интегральным белком их является другой апопротеин В, В-100. ЛОНП высвобождаются из клеток печени обратным пиноцитозом, после чего через слой эпителиальных клеток поступают в капилляры печени. В крови на них переносятся апопротеины С2 и Е с ЛВП. Триацилглицеролы ЛОНП, как в случае с хиломикронами, расщепляются при активации ЛПЛ с помощью апопротеина С2, свободные жирные кислоты поступают в ткани. По мере расщепления триацилглицеролов диаметр ЛОНП уменьшается, и они превращаются в ЛПП. Эфир-холестерин-переносящий белок (апопротеин D в составе ЛВП) переносит на ЛОНП эфиры холестерина от ЛВП в обмен на фосфолипиды и триглицериды.

Половина ЛПП поглощается печенью с помощью рецепторного эндоцитоза через рецепторы апопротеина Е и B-100. Триацилглицериды ЛПП гидролизуются печёночной липазой. Апопротеины С2 и Е возвращаются на ЛВП. частица превращается в ЛНП. Относительное содержание холестерина в ЛНП значительно увеличивается, диаметр частицы сокращается. (Они также переносят триглицериды, каротиноиды, витамин Е и др.) ЛНП поглощаются клетками печени (70%) и внепечёночных тканей с помощью рецепторного эндоцитоза. Однако лигандом теперь, в основном, служит белок В-100. Рецептор называется «рецептором ЛНП».

ЛВП обеспечивают обратный транспорт холестерина из внепечёночных тканей к печени. ЛВП синтезируются в печени. В новообразованных ЛВП содержатся апопротеины А1 и А2. Апопротеин А1 синтезируется также в кишечнике, где входит в состав хиломикронов, но при липолизе в крови быстро переносятся на ЛВП. Апопротеин С синтезируется в печени, выделяется в кровоток и уже в кровотоке переносится на ЛВП. Новообразованный ЛВП похож на диск: фосфолипидный бислой, включающий свободный холестерин и апопротеин. Апопротеин А1 — активатор фермента лецитинхолестеринацилтрансферазы (ЛХАТ). Этот фермент связан с поверхностью ЛВП в плазме крови. ЛХАТ катализирует реакцию между фосфолипидом ЛВП и свободным холестерином частицы. При этом образуются эфиры холестерина и лизолецитин. Неполярные эфиры холестерина перемещаются внутрь частицы, освобождая место на поверхности для захвата нового холестерина, лизолецитин — на альбумин крови. Неполярное ядро раздвигает бислой, ЛВП приобретает сферическую форму. Этерифицированный холестерин переносится с ЛВП на ЛОНП, ЛНП и хиломикроны специальным белком ЛВП — переносчиком эфиров холестерола (апопротеин D), в обмен на фосфолипиды и триглицериды. ЛВП поглощается клетками печени с помощью рецепторного эндоцитоза через рецептор апопротеина Е.

Специфичности рецепторов апопротеинов Е и В-100 частично пересекаются. Они находятся на поверхности мембран клеток в клатриновой кавеоле. При соединении с лигандами кавеола замыкается в везикулу и липопротеин эндоцитируется. В лизосомах эфиры холестерина гидролизуются и холестерин поступает в клетку.

Литература

  1. www.humuk.ru.
  2. Кольман Я., Рём К.-Г., «Наглядная биохимия», пер.с нем., М., «Мир», 2009.
  3. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. «Биохимия человека», в 2 т. М., «Мир», 2003.

Статья о протеолипидах в Свободном словаре

Хонма, «Секреция хемокинов и матриксных металлопротеиназ протеин-специфическими миелиновыми протеолипидами [CD8.sup. +] Т-клеток: потенциальная роль в воспалении», Journal of Immunology, vol.

Гилмор, «Стероидная гормональная регуляция секреции цитокинов протеолипид-специфическими белковыми клонами CD4 + Т-клеток, выделенными от пациентов с рассеянным склерозом и нормальных контрольных субъектов», Journal of Immunology, vol.

McMillan et al.Паттерны секреции цитокинов специфичными к аутореактивным протеолипидным белкам клонами Т-клеток во время рассеянного склероза. Journal of Immunology, vol.

Вейнер, «Представление антигена с помощью аутореактивных протеолипидных пептид-специфических пептидных клонов Т-клеток от пациентов с хроническим прогрессирующим рассеянным склерозом: роли костимулирующих молекул B7 и IL-12», Journal of Neuroimmunology, vol.

Вейнер, «Выделение и характеристика аутореактивных протеолипид-белок-пептид-специфических клонов Т-клеток от пациентов с рассеянным склерозом», Neurology, vol.

Ohashi, «Иммунитет Т-клеток к протеолипидному белку (PLP) при рассеянном склерозе (MS): идентификация DR2-ассоциированных детерминант PLP и консервативных мотивов TCR CDR3», Nippon Rinsho, vol.

Табира, «Репертуар TCR для протеолипидного белка (PLP) при рассеянном склерозе (MS): гомологии между PLP-специфическими T-клетками и MS-ассоциированными T-клетками в соединительных последовательностях TCR» International Immunology, vol.

Табира, «Анализ протеолипидных белков (PLP) -специфических Т-клеток при рассеянном склерозе: идентификация PLP 95-116 как HLA-DR2, w15-ассоциированная детерминанта» International Immunology, vol.

Biddison, «Идентификация эпитопа, полученного из протеолипидного белка человека, который может индуцировать аутореактивные [CD8.sup. +] Цитотоксические Т-лимфоциты, ограниченные HLA-A3: доказательства перекрестной реактивности с микроорганизмом окружающей среды», Journal of Neuroimmunology, vol. ,

McFarland, «Т-клеточный ответ на два иммунодоминантных пептида протеолипидного белка (PLP) у пациентов с рассеянным склерозом и у здоровых контролей», Multiple Sclerosis, vol.

McCombe, «Влияние пола на пролиферативные ответы Т-клеток на антигены протеина липида миелина у пациентов с рассеянным склерозом и контролями», Journal of Autoimmunity, vol.

Wikizero — Протеолипид

Из Википедии свободная энциклопедия

Белок, ковалентно связанный с липидами

Wiki letter w.svg В этой статье отсутствует информация о деталях немембранных функций . Пожалуйста, расширьте статью, чтобы включить эту информацию. Более подробная информация может быть на странице обсуждения. (июль 2019)

Протеолипид представляет собой белок, ковалентно связанный с молекулами липидов, которые могут представлять собой жирные кислоты или стерины. Процесс такой связи известен как липидирование белка и относится к более широкой категории ацилирования и посттрансляционной модификации. Протеолипиды богаты тканями головного мозга, а также присутствуют во многих других тканях животных и растений. Они представляют собой белки, ковалентно связанные с цепями жирных кислот, [1] , часто предоставляя им интерфейс для взаимодействия с биологическими мембранами. [2] Их не следует путать с липопротеинами, своего рода сферической сборкой, состоящей из множества молекул липидов и некоторых аполипопротеинов.

В зависимости от типа жирной кислоты, присоединенной к белку, протеолипид может часто содержать миристоильную, пальмитоильную или пренильную группы. Каждая из этих групп выполняет разные функции и имеет разные предпочтения в отношении того, к какому аминокислотному остатку они присоединяются. Эти процессы соответственно называются миристоилированием (обычно на N-терминальном Gly), пальмитоилированием (цистеином) и пренилированием (также цистеином).Несмотря на кажущиеся специфическими названия, N-миристоилирование и S-пальмитоилирование могут также включать некоторые другие жирные кислоты, чаще всего в растениях и вирусных протеолипидах. [2] [3] В статье о липид-закрепленных белках содержится больше информации об этих канонических классах.

Существуют некоторые более редкие формы ацилирования белка, которые могут не иметь мембранной функции. Они включают O-октаноилирование серина в грелине, O-пальмитолеилирование серина в белках Wnt и O-пальмитоилирование в гистоне h5 с LPCAT1.Белки ежа дважды модифицированы (N-) пальмитатом и холестерином. Некоторые кожные керамиды являются протеолипидами. [2] Аминогруппа на лизине также может быть миристоилированием по плохо понятному механизму. [4]

У бактерий [править]

Все бактерии используют протеолипиды, которые иногда смущенно называют бактериальными липопротеинами, в своей клеточной мембране. Обычная модификация состоит из N-ацил- и S-диацилглицерина, присоединенного к N-концевому остатку цистина.Липопротеин Брауна, обнаруженный в грамотрицательных бактериях, является представителем этой группы. Кроме того, Mycobacterium O-mycolate белки предназначены для наружной мембраны. [5] Растительный хлоропласт обладает многими из тех же модификаций, что и бактерии в отношении протеолипидов. [6] Одной из баз данных для таких протеолипидов N-ацилдиацилглицерилированных клеточных стенок является DOLOP. [7]

Патогенные спирохеты, в том числе B. burgdorferi и T. Porcella, Stephen F .; Шван, Том Г. (15 марта 2001 г.). «Borrelia burgdorferi и Treponema pallidum: сравнение функциональной геномики, адаптаций окружающей среды и патогенных механизмов». Журнал клинических исследований . 107 (6): 651–656. DOI: 10.1172 / JCI12484. PMC 208952. PMID 11254661.

Внешние ссылки [редактировать]

,

протеолипидов Wikipedia

Белок, ковалентно связанный с липидами

В этой статье отсутствует информация о деталях немембранных функций . Пожалуйста, расширьте статью, чтобы включить эту информацию. Более подробная информация может быть на странице обсуждения. (июль 2019 года)

Протеолипид представляет собой белок, ковалентно связанный с молекулами липидов, которые могут представлять собой жирные кислоты или стерины.Процесс такого связывания известен как липидирование белка и относится к более широкой категории ацилирования и посттрансляционной модификации. Протеолипиды богаты тканями головного мозга, а также присутствуют во многих других тканях животных и растений. Это белки, ковалентно связанные с цепями жирных кислот, [1] часто предоставляют им интерфейс для взаимодействия с биологическими мембранами. [2] Их не следует путать с липопротеинами, своего рода сферической сборкой, состоящей из множества молекул липидов и некоторых аполипопротеинов.

В зависимости от типа жирной кислоты, присоединенной к белку, протеолипид часто может содержать миристоильную, пальмитоильную или пренильную группы. Каждая из этих групп выполняет разные функции и имеет разные предпочтения в отношении того, к какому аминокислотному остатку они присоединяются. Эти процессы соответственно называются миристоилированием (обычно на N-терминальном Gly), пальмитоилированием (цистеином) и пренилированием (также цистеином). Несмотря на кажущиеся специфическими названия, N-миристоилирование и S-пальмитоилирование могут также включать некоторые другие жирные кислоты, чаще всего в растениях и вирусных протеолипидах. [2] [3] В статье о липид-закрепленных белках содержится больше информации об этих канонических классах.

Существуют некоторые более редкие формы ацилирования белка, которые могут не иметь мембранной функции. Они включают O-октаноилирование серина в грелине, O-пальмитолеилирование серина в белках Wnt и O-пальмитоилирование в гистоне h5 с LPCAT1. Белки ежа дважды модифицированы (N-) пальмитатом и холестерином. Некоторые кожные керамиды являются протеолипидами. [2] Аминогруппа на лизине также может быть миристоилированием по плохо понятному механизму. [4]

В бактериях []

Все бактерии используют в своих клеточных мембранах протеолипиды, которые иногда смущенно называют бактериальными липопротеинами. Обычная модификация состоит из N-ацил- и S-диацилглицерина, присоединенного к N-концевому остатку цистина. Липопротеин Брауна, обнаруженный в грамотрицательных бактериях, является представителем этой группы. Кроме того, Mycobacterium O-mycolate белки предназначены для наружной мембраны. [5] Растительный хлоропласт обладает многими из тех же модификаций, что и бактерии в отношении протеолипидов. [6] Одной из баз данных для таких протеолипидов N-ацилдиацилглицерилированных клеточных стенок является DOLOP. [7]

Патогенные спирохеты, в том числе B. burgdorferi и T. pallidum , используют свои протеолипидные адгезины для прилипания к клеткам жертвы. [8] Эти белки также являются мощными антигенами и фактически являются основными иммуногенами этих двух видов. [9]

Продукты нерибосомальной пептидсинтазы также могут включать пептидную структуру, связанную с липидами. Porcella, Stephen F .; Шван, Том Г. (15 марта 2001 г.). «Borrelia burgdorferi и Treponema pallidum: сравнение функциональной геномики, адаптаций окружающей среды и патогенных механизмов». Журнал клинических исследований . 107 (6): 651–656. DOI: 10.1172 / JCI12484. PMC 208952. PMID 11254661.

Внешние ссылки []

,

протеолипидов Wikipedia

Белок, ковалентно связанный с липидами

В этой статье отсутствует информация о деталях немембранных функций . Пожалуйста, расширьте статью, чтобы включить эту информацию. Более подробная информация может быть на странице обсуждения. (июль 2019 года)

Протеолипид представляет собой белок, ковалентно связанный с молекулами липидов, которые могут представлять собой жирные кислоты или стерины.Процесс такого связывания известен как липидирование белка и относится к более широкой категории ацилирования и посттрансляционной модификации. Протеолипиды богаты тканями головного мозга, а также присутствуют во многих других тканях животных и растений. Это белки, ковалентно связанные с цепями жирных кислот, [1] часто предоставляют им интерфейс для взаимодействия с биологическими мембранами. [2] Их не следует путать с липопротеинами, своего рода сферической сборкой, состоящей из множества молекул липидов и некоторых аполипопротеинов.

В зависимости от типа жирной кислоты, присоединенной к белку, протеолипид часто может содержать миристоильную, пальмитоильную или пренильную группы. Каждая из этих групп выполняет разные функции и имеет разные предпочтения в отношении того, к какому аминокислотному остатку они присоединяются. Эти процессы соответственно называются миристоилированием (обычно на N-терминальном Gly), пальмитоилированием (цистеином) и пренилированием (также цистеином). Несмотря на кажущиеся специфическими названия, N-миристоилирование и S-пальмитоилирование могут также включать некоторые другие жирные кислоты, чаще всего в растениях и вирусных протеолипидах. [2] [3] В статье о липид-закрепленных белках содержится больше информации об этих канонических классах.

Существуют некоторые более редкие формы ацилирования белка, которые могут не иметь мембранной функции. Они включают O-октаноилирование серина в грелине, O-пальмитолеилирование серина в белках Wnt и O-пальмитоилирование в гистоне h5 с LPCAT1. Белки ежа дважды модифицированы (N-) пальмитатом и холестерином. Некоторые кожные керамиды являются протеолипидами. [2] Аминогруппа на лизине также может быть миристоилированием по плохо понятному механизму. [4]

В бактериях []

Все бактерии используют в своих клеточных мембранах протеолипиды, которые иногда смущенно называют бактериальными липопротеинами. Обычная модификация состоит из N-ацил- и S-диацилглицерина, присоединенного к N-концевому остатку цистина. Липопротеин Брауна, обнаруженный в грамотрицательных бактериях, является представителем этой группы. Кроме того, Mycobacterium O-mycolate белки предназначены для наружной мембраны. [5] Растительный хлоропласт обладает многими из тех же модификаций, что и бактерии в отношении протеолипидов. [6] Одной из баз данных для таких протеолипидов N-ацилдиацилглицерилированных клеточных стенок является DOLOP. [7]

Патогенные спирохеты, в том числе B. burgdorferi и T. pallidum , используют свои протеолипидные адгезины для прилипания к клеткам жертвы. [8] Эти белки также являются мощными антигенами и фактически являются основными иммуногенами этих двух видов. [9]

Продукты нерибосомальной пептидсинтазы также могут включать пептидную структуру, связанную с липидами. Porcella, Stephen F .; Шван, Том Г. (15 марта 2001 г.). «Borrelia burgdorferi и Treponema pallidum: сравнение функциональной геномики, адаптаций окружающей среды и патогенных механизмов». Журнал клинических исследований . 107 (6): 651–656. DOI: 10.1172 / JCI12484. PMC 208952. PMID 11254661.

Внешние ссылки []

,

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о