Функции и примеры белков: приведите примеры белков выполняющих несколько разных функций. Т.о один белок выполняет

Содержание

Функции белков | Кинезиолог

 

Лекция 4. Функции белков

 

Определение:

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипетид понятие химическое. Белок понятие биологическое.

Например, иммуноглобулин состоит из четырех полипептидных цепей, которые по отдельности не являются белками, белок — только их функциональный агрегат.

 

Функции белков

 

1. Структурная функция.

Белки входят в состав всех клеточных органелл: мембранных — плазмалемма, ядерная оболочка, эндоплазматическая или ретику-лярная сеть (ЭР), комплекс Гольджи, лизосомы, пероксисомы, вакуоль, митохондрии, пластиды — и немембранных — хромосомы, рибосомы, клеточный центр (центриоли), реснички и жгутики, микрофиламенты.

2. Каталитическая функция.

Все ферменты — белки. Эта функция в 1982 году перестала считаться уникальной. Выяснилось, что некоторые РНК тоже обладают каталитической активностью. Их называют РНКзимами.

3. Защитная функция (пока уникальна).

Антитела — это белки особого класса (иммуноглобулины).

Иммуноглобулины «склеивают» антигены и образуется преципитат

4. Регуляторная функция.

На клеточном уровне: белки — репрессоры и белки – активаторы транскрипции.

На организменном уровне: некоторые гормоны — белки.

Например, инсулин — гормон поджелудочной железы. Регулирует переход глюкозы через плазмалемму. При недостаточной секреции инсулина развивается тяжелое заболевание — сахарный диабет.

Соматотропин — гормон роста. Образуется в передней доле гипофиза.

Там же образуется и адренокортикотропный гормон (АКТГ). Он действует на кору надпочечников, регулируя синтез стероидных гормонов.

5. Трансформация энергии.

Белки сетчатки глаза родопсин и ретинен трансформируют световую энергию в электрическую. Актино-миозиновые комплексы в мышцах преобразуют энергию химических связей в механическую.

6. Транспортная функция.

Гемоглобин осуществляет транспорт О2, СО2.

Трансферрин — транспорт железа.

 

Системы пермеаз — это мембранные белки, которые переносят полярные соединения через мембрану как по, так и против градиента концентрации.

7. Энергетическая функция.

11 из 20 аминокислот, входящих в состав белков, в организме человека «сгорают» с выделением энергии. Это — заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы в клетке из продуктов расщепления углеводов и липидов.

8. Питательная функция.

а) Поставка незаменимых аминокислот. У человека 9 из 20 аминокислот не
могут быть синтезированы в организме. Они должны поступать извне.

Понятие «заменимые и незаменимые аминокислоты» видоспецифическое и касается только животных и грибов.

б) Запасные белки для развития зародыша и вскармливания младенца.
Например, казеин — белок молока, овальбумин — яичный белок, глиадин —
белок зерен пшеницы.

9. Буферная функция.

Любой белок — амфотерный полиэлектролит. Белки способствуют поддержанию определенных значений рН в разных отсеках клетки, обеспечивая этим компартментализацию.

Источники: Дымшиц Г.М. Молекулярная биология: http://www.medliter.ru/?page=get&id=012131

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. «БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ», Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф.

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

Каталитическая функция. К 1995 г. было идентифицировано более 3400 ферментов. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Транспортная функция.

Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов.

Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др.

Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Можно назвать еще некоторые другие жизненно важные функции белков. Это, в частности, экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т. д. Это взаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

Предыдущая страница | Следующая страница

СОДЕРЖАНИЕ

Функции белков в организме | Химия онлайн

Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав всех живых организмов. Мышцы, кости, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, шерсть, кровь — все это белковые вещества.

Растения синтезируют белки из углекислого газа и воды за счет фотосинтеза. Животные организмы получают, в основном, готовые аминокислоты с пищей и на их базе строят белки своего организма.

Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.

Видеофильм «Функции белков»

Разнообразные функции белков определяются a-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.

1. Каталитическая (ферментативная) функция

Каталитическая функция — одна из основных функций белков. Абсолютно все биохимические процессы в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

Белки – это очень мощные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой фермент.

В настоящее время известно свыше 2000 различных ферментов, которые являются биологическими катализаторами.

Например, фермент пепсин расщепляет белки в процессе пищеварения.

Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой.

Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК.

2. Транспортная функция 

Некоторые белки способны присоединять и переносить (транспортировать) различные вещества по крови от одного органа к другому и в пределах клетки.

Белки транспортируют липиды (липопротеиды), углеводы (гликопротеиды), ионы металлов (глобулины), кислород и углекислый газ (гемоглобин), некоторые витамины, гормоны и др.

Например, альбумины крови транспортируют липиды и высшие жирные кислоты (ВЖК), лекарственные вещества, билирубин.

Белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.

Белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

Специфические белки-переносчики обеспечивают проникновение минеральных веществ и витаминов через мембраны клеток и субклеточных структур.

3. Защитная функция 

Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела — иммуноглобулины), которые вырабатываются иммунной системой организма. Они обеспечивают физическую, химическую и иммунную защиту организма путем связывания и обезвреживания веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.

Например, белок плазмы крови фибриноген участвует в свертывании крови (образовывает сгусток). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Альбумины обезвреживают ядовитые вещества (ВЖК и билирубин) в крови.

Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки. Интерфероны — универсальные противовирусные белки.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

4. Сократительная (двигательная) функция

Важным признаком жизни является подвижность, в основе которой лежит данная функция белков, таких как актин и миозин – белки мышц. Кроме мышечных сокращений к этой функции относят изменение форм клеток и субклеточных частиц.

B результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.

5. Структурная функция

Структурная функция — одна из важнейших функций белков. Белки играют большую роль в формировании всех клеточных структур.

Белки – это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.

Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей, эластин стенок кровеносных сосудов, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.

Кератин синтезируется кожей. Волосы и ногти – это производные кожи.

В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.

6. Гормональная (регуляторная) функция 

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

 Интересно знать!

В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

7. Питательная (запасная) функция

Питательная функция осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.

Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост  и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.

8. Рецепторная (сигнальная) функция

Некоторые белки (белки-рецепторы), встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку.

Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.

Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

 9. Энергетическая функция

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Белки

Вопросы к экзамену за 10 класс

Список вопросов для экзамена по биологии для 10 класса АГ

Общая биология. Введение

  1. Коренные свойства живого. Уровни изучения живых систем.

Биология клетки.

    1. Основные положения клеточной теории. Отличия про- и эукариотической клетки.
    2. Химический и элементный состав живого: органогены, макро- и микроэлементы.
    3. Функции воды и других минеральных веществ в живых организмах.
    4. Липиды: классификация состав и функции. 
    5. Жирные кислоты, их классификация и номенклатура.Триглицериды и воска: химический состав и биологические функции.
    6. Структурные липиды (фосфоглицериды, сфинголипиды и гликолипиды): химический состав и биологические функции.
    7. Углеводы: моно- ди- и олигосахариды. Структура и функции в клетке
    8. Углеводы: полисахариды. Структура и функции в клетке
    9. Аминокислоты. Классификация. Функции в живых организмах
    10. Белки. Устройство пептидной связи. Механизм образования пептидной связи. Первичная структура белков. Вторичная. Факторы, определяющие определяющие вторичную структуру белка. Белковые домены.
    11. Третичная и четвертичная структура белка. Факторы определяющие образование данных структур. Фолдинг/укладка белка. Денатурация и ренатурация белка.
    12. Белки: классификация.  Функции белков. Примеры для растений, животных, бактерий.
    13. Классификация и номенклатура ферментов.Структурные особенности белков-ферментов. Функциональные компоненты ферментативных систем. Понятие активного центра. Структура и свойства активных центров ферментов.
    14. Физико-химические основы ферментативного катализа. Влияние факторов среды (температура, рН, ионная сила) на скорость ферментативных реакций. Принципы регуляции ферментативной активности.
    15. Структра и номенклатура нуклеотидов. Функции нуклеотдиов. Примеры для растений, животных, бактерий.
    16. Нуклеиновые кислоты: типы, строение и функции. 
    17. Структура ДНК. Репликация ДНК
    18. Типы, строение и функции РНК в клетке
    19. Транскрипция: процессинг РНК. 
    20. Ген, генетический код. 
    21. Синтез белка: трансляция. Структура и функции рибосом. Регуляция трансляции
    22. Регуляция экспрессии генов  эукариот и прокариот. Оперон.
    23. Пигменты. Химическое строение и функции в клетке. 
  1. Строение прокариотической клетки.
  2. Эукариотическая клетка. Строение и функции ядра, цитоплазмы и основных органоидов.
  3. Сравнительная характеристика клеток эукарит: грибов, растений и животных.
  4. Фазы клеточного цикла.
  5. Этапы и значение митоза.
  6. Этапы и значение мейоза 
  7. Метаболизм. Ассимиляция и диссимиляция. 
  8. Типы питания.
  9. Хемосинтез у прокариот. Реакции брожения. 
  10. Клеточное дыхание. Строение и функции митохондрий.
  11. Гликолиз
  12. Цикл Кребса
  13. Электрон-транспортная цепь. Синтез АТФ.
  14. Фотосинтез. Строение и функции хлоропластов. 
  15. Световая фаза. Z-схема. Синтез АТФ и восстановление НАДФ.
  16. Темновая фаза. Цикл Кальвина
  17. С4 путь. CAM-метаболизм.

Экология

1.    Экологические факторы. Определение, классификация и принципы действия.

2.    Среды жизни. Классификация, общие свойства.

3.    Популяция, определение. Плотность, рождаемость, смертность. Возрастная структура

4.    Ограниченный и неограниченный рост численности. Уравнение Ферхюльста-Пирла.

5.    Структура экосистемы. Поток энергии и круговорот вещества. Цепи и сети питания. Экологическая пирамида.

6.    Понятие о продуцентах, консументах и редуцентах. Систематическое положение и основные процессы преобразования вещества и энергии реализуемые ими.

7.    Типы экосистем и их стабильность. Первичная и вторичная продукция.

8.    Особенности функционирования искусственных экосистем.

9.    Взаимодействия организмов в экосистемах. Классификация.

10.  Взаимодействия хищник-жертва.

11.  Взаимоотношения паразит-хозяин, примеры систем из разных царств органического мира. Основные адаптации к жизни в организме хозяина.

12.  Конкуренция. Типы и механизмы конкурентных взаимоотношений. Принцип Гаузе.

13.  Особенности водной среды обитания. Положение организмов по отношению к действию основных экологических факторов в водной среде.

14.  Особенности наземно-воздушной среды обитания. Положение организмов по отношению к действию основных экологических факторов в наземно-воздушной среде.

15. Освоение растениями и животными наземно-воздушной среды.

16. Основные таксоны животных, обитающих в пресных водах. Первично- и вторичноводные животные.

17. Организмы – вредители древесных пород: основные таксоны и их биологические особенности.

Микробиология

1. Строение клетки эукариот и прокариот. Сравнительная характеристика.

2. Общая характеристика прокариот. Бактерии и археи. Строение клетки, размножение. Спорообразование.

3. Роль прокариот в природе и жизни человека. Болезнетворные бактерии.

4. Основные пути преобразования вещества и получения энергии у прокариот.

Альгология

1. Общая характеристика экологической группы водорослей (фотоавтотрофных протистов). Типы строения вегетативного тела.

2. Размножение и жизненные циклы водорослей.

3. Отдел Зеленые водоросли, общая характеристика, основные представители. Жизненный цикл Улотрикса, Ульвы и Хламидомонады.

4. Отдел Бурые водоросли, общая характеристика, основные представители. Жизненный цикл Ламинарии и Ектокарпуса.

5. Водоросли вне водных местообитаний

Микология

1. Роль грибов в природе, эволюция и строение вегетативного тела.

2. Размножение и жизненные циклы базидиальных и сумчатых грибов, основные представители.

3. Формы и эволюция плодовых тел базидиальных и сумчатых грибов.

4. Лишайники. Строение вегетативного тела, размножение, жизненные формы.

5. Экологические группы грибов

Ботаника

1. Происхождение и общая характеристика высших растений

2. Жизненный цикл высших растений. Две линии эволюции высших растений с преобладанием гаметофита и спорофита.

3. Переход от равно- к разноспоровости как важный этап эволюции высших растений.

4. Эволюция женского гаметофита у высших растений.

5. Отдел Bryophyta (Мохообразные): общая характеристика, происхождение и жиз­нен­ный цикл, роль в природе.

6. Отдел Rhyniophyta (Риниофиты). Про­исхождение. Строение основных предста­вителей. Отдел Equisetophyta (Членистостебельные, Хвощеобразные). Общая характеристика.

7. Отдел Lycopodiophyta (Плауновидные): общая характеристика.

8. Отдел Equisetophyta (Членистостебельные, Хвощеобразные): общая характеристика.

9. Отдел. Polypodiophyta (папоротникообразные). Общая характеристика.

10.Происхождение голосеменных растений (возникновение семезачатка).

11. Общая характеристика класса хвойных, основные представители, жизненный цикл сосны обыкновенной

12.Общая характеристика цветковых растений, деление на классы.

13. ABC модель закладки цветка Основные направления эволюции цветка двудольных и однодольных растений.

14.Развитие мужского гаметофита у голосеменных и цветковых растений.

15.Формы опыления, специализация к агенты опыления.

16.Видоизменение (метаморфоз) органов растений.

17.Жизненные формы цветковых растений

18.Ткани цветковых растений. Классификация, строение.

19.Плоды и семена, принципы классификации, специализация к агенту распространения.

Зоология беспозвоночных. Часть 1

  1. Место царства Животные в системе живой природы.
  2. Общая характеристика простейших животных (Protozoa). Простейшие как целостный организм. Кто такие «Протисты»?
  3. Скелетные образования и способы локомоции простейших.
  4. Питание, газообмен, выделение и осморегуляция у простейших.
  5. Общая характеристика и сравнительный анализ Саркодовых (Sarcodina).
  6. Общая характеристика жгутиконосцев (Mastiogophora). Euglenida как представители миксотрофных простейших.
  7. Общая характеристика и основные особенности Инфузорий (Ciliophora).
  8. Малярийный плазмодий: систематическое положение, жизненный цикл и значение для человека.
  9. Особенности паразитических простейших, связанные с их образом жизни.
  10. Теория симбиогенетического происхождения хлоропластов и митохондрий.
  11. Особенности многоклеточных животных (Metazoa), их происхождение.
  12. Особенности строения и функционирования губок (тип Spongia). Место губок в системе многоклеточных животных.
  13. Особенности строения и функционирования пластинчатых (тип Placozoa), их место в системе многоклеточных животных.
  14. Основные этапы раннего онтогенеза многоклеточных животных. Понятие зародышевого листка. Двуслойные и трехслойные животные. Способы закладки мезодермы. Первично- и вторичноротые животные.
  15. Строение и жизненные циклы кишечнополостных (тип Cnidaria). Одиночные и колониальные кишечнополостные. Особенности поколения полипов и медуз, связанные с их образом жизни.
  16. Основные черты строения и функционирования плоских червей (тип Plathelminthes).
  17. Сосальщики (Trematoda) как паразитические плоские черви. Жизненный цикл сосальщиков.
  18. Ленточные черви (Cestoda) – паразиты человека и других животных: особенности строения и жизненных циклов.
  19. Общая характеристика круглых червей (тип Nematoda).
  20. Общая характеристика кольчатых червей (тип Annelida). Понятие метамерии.
  21. Общая характеристика членистоногих (тип Arthropoda). Основные таксоны членистоногих.
  22. Внешнее строение и особенности сегментного состава тела насекомых.
  23. Основные отряды насекомых с неполным и полным превращением: особенности строения, образа жизни и онтогенеза.
  24. Особенности общественных насекомых на примере муравьев (отр. Перепончатокрылые, сем. Муравьи).
  25. Способ локомоции, типы скелета и организация мускулатуры у многоклеточных животных.
  26. Особенности паразитических многоклеточных животных, связанные с образом жизни.
  27. Способы заражения хозяев паразитами. Приведите примеры соответствующих организмов с указанием их систематической принадлежности.
  28. Перед Вами препарат (тотальный препарат, гистологический срез и пр.) некоторого животного. Определите его систематическое положение и охарактеризуйте основные признаки.

Белок-носитель – определение, функции и примеры

Определение белка-носителя

Белки-носители – это белки, которые переносят вещества с одной стороны биологической мембраны на другую. Многие белки-носители находятся в клетка Мембрана, хотя они также могут быть найдены в мембранах внутренних органелл, таких как митохондрии, хлоропласты, ядрышки и др.

Белки-носители и канальные белки являются двумя типами мембранно-транспортных белков.

В то время как канальные белки – это именно то, на что они похожи – белки, которые открывают каналы в клеточная мембрана позволяя молекулам течь внутрь и наружу вдоль их градиент концентрации – белки-носители открыты только с одной стороны рассматриваемой мембраны за один раз.

В то время как натриево-калиевый канал может просто открыться и позволить ионам течь с одной стороны на другую, например, белок-носитель, известный как натриево-калиевый насос, связывается с ионами на одной стороне мембраны, а затем меняет форму, чтобы нести их до другой стороны, не открывая канал.

Это делает белки-носители полезными для активный транспорт где вещество необходимо переносить против градиента концентрации в направлении, в котором оно обычно не течет.

Однако белки-носители также могут быть использованы для облегченная диффузия, форма пассивный транспорт.

Белки-носители обычно имеют «сайт связывания», который будет связываться только с тем веществом, которое они должны нести. Например, натриево-калиевый насос имеет сайты связывания, которые будут связываться только с этими ионами.

Как только белок-носитель связывается с достаточным количеством целевого вещества, белок меняет форму, чтобы «переносить» вещество с одной стороны мембраны на другую. Учебным примером этого процесса является действие натриево-калиевого насоса, показанное ниже:

Некоторые белки-носители не требуют никаких источников энергии, кроме диффузия градиент, что их подложка «Хочет» сдаться, превращая их в пассивный транспорт. Другим может потребоваться эн��ргия в форме АТФ, или они могут выполнять «вторичные активный транспорт ”, Где транспорт одного вещества против его градиента диффузии обеспечивается другим градиентом диффузии, который создается белками-носителями с использованием АТФ.

Мы обсудим примеры всего пассивного, активного и вторичного активного транспорта с использованием белков-носителей ниже в разделе «примеры».

Функция белка-носителя

Белки-носители являются одними из самых распространенных белков в мире, и некоторые из наиболее важных для поддержания жизни. Способность клетки выполнять жизненные функции зависит от ее способности поддерживать разницу между внутриклеточной и внеклеточной средой.

Вот где белки-носители входят.

В наших собственных телах действие всех наших нервных клеток обеспечивается натриево-калиевым градиентом, который создается натриево-калиевым насосом. Этот белок-носитель связывается с ионами натрия на одной стороне мембраны и ионами калия на другой стороне. Затем белок-носитель связывается с АТФ и использует энергию АТФ для прокачки этих ионов через клеточную мембрану в противоположных направлениях.

В конечном счете, именно этот градиент натрия-калия позволяет нашим нервным клеткам срабатывать, что позволяет нам двигаться, думать, воспринимать окружающий мир и даже заставлять биться сердца.

Белки-носители, которые транспортируют протоны через митохондриальную мембрану для создания градиента концентрации, также ответственны за создание большей части АТФ, вырабатываемого эукариотическими клетками. Митохондрии используют фермент АТФ-синтаза превратить энергию этого градиента концентрации в энергию АТФ.

Некоторые из общих целей, которым служат белки-носители, включают:

  • Создание ионных градиентов, которые позволяют нервным клеткам функционировать
  • Создание ионных градиентов, которые позволяют митохондриям функционировать
  • Создание ионных градиентов, которые позволяют хлоропластам функционировать в фотосинтез
  • Транспортировка больших молекул, таких как сахара и жиры, в и из клеток
  • Многие другие задачи, не перечисленные здесь

Типы белков-носителей

Активный транспорт

Активные транспортные белки-носители требуют энергии для перемещения веществ против градиента их концентрации. Эта энергия может поступать в форме АТФ, которая используется белком-носителем напрямую, или может использовать энергию из другого источника.

Многие активные белки-переносчики, такие как натриево-калиевый насос, используют энергию, запасенную в АТФ, для изменения своей формы и перемещения веществ через градиент их транспортировки.

Насосы, которые используют «вторичную активную транспортировку», иногда называют «сопряженными носителями». Эти насосы используют транспортировку «под гору» одного вещества, чтобы управлять транспортировкой «под гору» другого.

«Связанные носители», такие как натрий-глюкозный котранспортный белок, в конечном итоге стоят энергии клетки, потому что клетка должна использовать АТФ для поддержания градиента концентрации натрия, который этот носитель использует в качестве источника энергии. Но белок-носитель не использует АТФ напрямую.

Другие белки-носители, такие как те, которые находятся в бактерии и в органеллах, таких как митохондрии и хлоропласты, могут использовать источники энергии непосредственно из окружающей среды, не требуя АТФ.

Облегченная диффузия

Белки-носители также могут переносить вещества в направлении «вниз», то есть переносить их вниз по градиенту концентрации, в направлении, в котором вещество «хочет» идти.

Одним из примеров является калийный носитель валиномицина, который связывается с ионами калия и меняет форму, высвобождая их на другой стороне мембраны.

Примеры белков-носителей

Натриево-калиевый насос

Натриево-калиевый насос использует АТФ для транспортировки ионов натрия и калия против их градиента транспортировки.

Белок связывается с ионами натрия внутри клетки, одновременно связываясь с ионами калия внутри клетки. Как только он связан с достаточным количеством ионов с обеих сторон, он связывается с молекула спс. Выпуская энергию, запасенную в АТФ, она меняет форму, чтобы переместить оба набора ионов на противоположную сторону мембраны.

Натриево-калиевая помпа имеет решающее значение для нервной функции животных и, по оценкам, использует около 20-25% всех АТФ в организме человека!

Это происходит потому, что нервные клетки срабатывают с использованием электрохимических сигналов – которые создаются путем перемещения заряженных частиц, то есть ионов натрия и калия, с одной стороны мембраны нервной клетки на другую очень быстро. Эти потенциалы могут быть созданы только в случае крайней разницы в концентрации между ионами натрия и калия внутри клеток и вне их.

Одна из причин, по которой такие болезни, как анорексия и холера, могут быть настолько опасными, заключается в том, что сильное обезвоживание или недоедание могут нарушить количество натрия и калия, доступных нашим клеткам, нарушая этот градиент. В крайних случаях эти ионные дисбалансы могут вызвать нервные клетки, которые питают наш сердце мышцы перестать работать.

Это также, почему болезни, которые влияют на почки, которые контролируют, как мы экспортируем или удерживаем ионы в нашей моче, могут быть опасными. Например, редким побочным эффектом диабета является гипокалиемия – недостаточно калия в организме. кровь, который может нарушить работу нервных клеток, ведущих сердце мускул.

Глюкоза-Натрий Котранспорт

Глюкозно-натриевый котранспортный белок является хорошим примером белка, который использует «вторичный активный транспорт,« косвенно »используя АТФ.

В приведенном выше примере мы обсуждали, как клетка использует АТФ для поддержания градиентов натрия и калия между внутренней и внешней частью клетки. Как правило, клетки стараются поддерживать более высокую концентрацию натрия снаружи и более высокую концентрацию калия внутри.

Таким образом, для питания глюкозно-натриевого насоса клетка пропускает пару ионов натрия вместе с глюкозой. Белок-носитель связывается как с молекулой глюкозы, которая «не хочет» перемещаться внутри клетки, так и с двумя ионами натрия, которые хотят снизить свой градиент концентрации в клетке.

Энергия ионов натрия, «желающих» попасть в клетку, преодолевает устойчивость к глюкозе, и все три частицы вместе перемещаются в клетку.

Это означает больше работы для натриево-калиевого насоса в клеточной мембране, который должен будет использовать АТФ для откачки натрия обратно, чтобы сохранить этот жизненный градиент. Но глюкозно-натриевый котранспортный белок сам по себе не использует АТФ – он лишь косвенно использует энергию АТФ.

Этот тип вторичного активного транспорта называется «symport», от греческих слов «sym» для «вместе» и «порт» для «транспорта». Symport транспортирует два вещества вместе в одном направлении, чтобы гарантировать, что они оба транспортируются.

Валиномицин: пассивный транспортный носитель

Валиномицин – это белок, который связывается с калием и переносит его через клеточную мембрану вниз по градиенту концентрации в направлении, в котором калий «хочет» двигаться.

Он обнаружен в клеточных мембранах стрептококковых бактерий, которые используют его, когда хотят «вывести» калий из своих клеток. Его высокая степень селективности в отношении калия только дает ему преимущество перед другими средствами для осуществления этого транспорта, который может с большей вероятностью перемещать другие ионы, такие как натрий.

Если вы думаете, что «валиномицин» звучит как название антибиотика, вы правы! Валиномицин также используется в качестве антибиотика для борьбы с бактериями, такими как стрептококк, потому что искусственное введение его в бактерии может разрушить их электрохимический градиент.

По той же причине валиномицин также может быть мощным нейротоксином: если он попадает в нервные клетки, он может также опасно нарушать градиент натрия и калия!

  • Активный транспорт – Транспорт, который перемещает вещество против градиента концентрации и требует от клетки расходовать энергию для выполнения этой задачи.
  • Мембранный белок – белок, найденный в мембране клетки, который обычно имеет гидрофильный а также гидрофобный домены для прочного закрепления себя относительно внутренней части гидрофобной мембраны и гидрофильной внутриклеточной и внеклеточной жидкости,
  • Пассивный транспорт – Транспорт, который перемещает вещество вниз по градиенту концентрации. Пассивный транспорт не требует затрат энергии, поскольку он перемещает вещества в направлении, в котором они «хотят» двигаться.

викторина

1. Что из нижеперечисленного НЕ является разницей между белками-носителями и белками каналов?A. Канальные белки открыты с обеих сторон мембраны одновременно, тогда как белки-носители открыты только с одной стороны мембраны одновременно.B. Канальные белки позволяют веществам свободно проходить через них, в то время как белки-носители имеют сайты связывания для определенных атомов и молекул.C. Канальные белки выполняют пассивный транспорт, в то время как белки-носители осуществляют активный транспорт.D. Ни один из вышеперечисленных.

Ответ на вопрос № 1

С верно. Хотя белки-носители способны выполнять активный транспорт, они также могут выполнять пассивный транспорт. Валиномицин, например, пассивно транспортирует калий по градиенту концентрации. Он используется вместо канала, потому что он очень избирателен и транспортирует только ионы калия.

2. Что из нижеперечисленного НЕ является примером белка-носителя?A. Натрий-калий канальный белок,B. Протонный насос в мембране хлоропласт,C. Бактериодопсин.D. Все вышеперечисленное.

Ответ на вопрос № 2

верно. В то время как натрий-калиевый насос является белком-носителем, натриево-калиевый канал – это другой белок, который, как следует из названия, является канальным белком, а не белком-носителем!

3. Что из нижеперечисленного НЕ относится к белкам-носителям?A. Они претерпевают изменения формы, чтобы перемещать вещества с одной стороны мембраны на другую.B. Они открыты с обеих сторон клеточной мембраны одновременно.C. Они могут связываться с более чем одним целевым веществом.D. Они будут перевозить любое вещество подходящего размера, формы или заряда.E. B и D.

Ответ на вопрос № 3

Е верно. В то время как белки-носители могут связываться с более чем одним целевым веществом – таким как натриево-калиевая помпа или натрий-глюкозный котранспортный белок – их сайты связывания очень специфичны. Например, сайты связывания на натриево-калиевом насосе должны различать ионы натрия и калия, чтобы они транспортировали каждый в правильном направлении! Это требует высокой степени специфичности, поскольку натрий и калий – это небольшие положительно заряженные ионы.

Основные биологические функции белков

Белки входят в состав каждой клетки и составляют около 50% ее сухой массы. Они играют ключевую роль в обмене веществ, реализуют важнейшие биологические функции, лежащие в основе жизнедеятельности всех организмов.

Среди большого разнообразия функций, выполняемых белками, первостепенное значение имеют структурная, или пластическая, и каталитическая. Это универсальные функции, поскольку они присущи всем живым организмам.

Структурные белки формируют каркас внутриклеточных органелл и внеклеточных структур, а также участвуют в стабилизации клеточных мембран. Такие структурные белки, как коллаген и эластин составляют основу соединительной и костной тканей высших животных и человека. Структурными белками, в частности, являются кератины кожи, волос, ногтей, шерсти, когтей, рогов, копыт, перьев, клювов, а также фиброин шелка, паутины.

Каталитически активными белками являются ферменты. Они ускоряют химические реакции, обеспечивая тем самым необходимые скорости протекания обменных процессов в клетке.

Многие белки, присущие отдельным живым организмам, выполняют специфические функции, среди которых наиболее важными являются транспортная, регуляторная, защитная, рецепторная, сократительная, запасная и некоторые др.

Транспортные белки переносят различные молекулы и ионы внутри организма. Например: гемоглобин — кислород от легких к тканям; миоглобин — кислород внутри клеток; сывороточный альбумин с током крови — жирные кислоты, а также ионы некоторых металлов. Ту же функцию выполняют специфические белки, транспортирующие различные вещества через клеточные мембраны.

Регуляторные белки участвуют в регуляции обмена веществ как внутри клеток, так и в целом организме. Например, такие сложные процессы, как биосинтез белков и нуклеиновых кислот, протекают под строгим «контролем» множества регуляторных белков. Специфические белковые ингибиторы регулируют активность многих ферментов.

Защитные белки формируют защитную систему живых организмов. Например, иммуноглобулины (антитела) и интерфероны предохраняют организм от проникновения в его внутреннюю среду вирусов, бактерий, чужеродных соединений, клеток и тканей. Белки свертывающей системы крови — фибриноген, тромбин — препятствуют потере крови при повреждениях кровеносных сосудов.

Рецепторные белки воспринимают сигналы, поступающие из внешней среды, и воздействуют на внутриклеточные процессы. Например, белки-рецепторы, сосредоточенные на поверхности клеточных мембран, избирательно взаимодействуют с регуляторными молекулами (например, гормонами).

Рецепторными белками являются родопсин, участвующий в зрительном акте, вкусовой сладкочувствительный и обонятельный белки.

Сократительные белки способны преобразовывать свободную химическую энергию в механическую работу. Например, белки мышц миозин и актин обеспечивают мышечное сокращение.

Запасные белки представляют собой резервный материал, предназначенный для питания развивающихся клеток. Запасными белками являются яичный альбумин, глиадин пшеницы,

Казеин кукурузы, казеин молока и многие другие. Запасные белки — существенный источник пищевого белка для человека.

Некоторые организмы вырабатывают токсические белки. Таковы яды змей, дифтерийный токсин, рицин семян клещевины, лектины семян бобовых и др.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Функции белков в организме | krok8.com

Содержание:

Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из одной или нескольких длинных цепей аминокислотных остатков (альфа-аминокислот), соединённых в цепочку пептидной связью.

Функции белков играют центральную роль в биологических процессах организма и более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. При всей важности этого макронутриента, не стоит недооценивать и другие (жиры, углеводы)

Структура и состав белков.

Основным строительным материалом белка являются аминокислоты. Существует двадцать различных форм аминокислот (α-аминокислот), используемых организмом человека.

Из них, одиннадцать считаются заменимыми, организм способен их самостоятельно синтезировать, а девять являются незаменимыми (жизненно необходимыми), организм не может синтезировать их для удовлетворения потребностей.

Длинные цепи аминокислот называют полипептидами, в зависимости от их расположения вдоль цепи, определяется структура и химические свойства белка.

Аминокислоты представляют собой органические молекулы, которые состоят из углерода, водорода, кислорода, азота и иногда серы.

Являясь основным компонентом для формирования и поддержания структурных и функциональных элементов организма, белки участвуют в функции регенераций клеток и тканей, производства гормонов и ферментов, баланса жидкости и обеспечения энергией.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот и неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки содержат только аминокислоты, их называют простыми.

Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу)Простетические группы могут быть органическими (витамины, углеводы, липиды) или неорганическими (например, ионы металлов)., их называют сложными.

Роль и биологические функции белков в организме человека.

Описание с примерами белков осуществляющих данную функцию в организме.

Ферментативная, или каталитичеcкая

Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому).

  • Фумаратгидратаза – катализирует обратимое превращение фумарат + Н2О -> малат.
  • Цитохромоксидаза – участвует в транспорте электронов на кислород.

Гормональная, или регуляторная

Участие белков в функции регуляции обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма.

  • Инсулин – задействован в функции регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов.
  • Лютропин – задействован в регуляции синтеза прогестерона в желтом теле яичников.

Рецепторная

Избирательное связывание белком различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы).

  • Цитозольный рецептор эстрадиола – связывает эстрадиол внутри клеток, например слизистой матки.
  • Глюкагоновый рецептор – связывает гормон глюкагон на поверхности клеточной мембраны, например печени.
  • Регуляторная субъединица протеинкиназы – связывает цАМФ внутри клеток.

Транспортная

Связывание и транспорт белком веществ между тканями и через мембраны клетки.

  • Липопротеиды – применяются в переносе липидов между тканями организма.
  • Транскортин – переносит кортикостероиды (гормоны коры надпочечников в крови).
  • Миоглобин – переносит кислород в мышечной ткани.

Структурная

Участие белков в построении различных мембран.

  • Структурные белки митохондрий, плазматической мембраны и т. д. .

Опорная, или механическая

Близкая по назначению к структурной функции белка организме. Обеспечивает прочность опорных тканей, применяется в построении внеклеточных структур.

  • Коллаген – структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий.
  • Фиброин – задействован в построении оболочки кокона шелкопряда.
  • β-Кератин – структурная основа шерсти, ногтей, копыт.

Резервная, или трофическая.

Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток.

Субстратно-энергетическая

Близка к резервной функции белка в организме. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии.

  • Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина).

Механохимическая, или сократительная

Сокращение (механический процесс) с использованием химической энергии.

  • Миозин – закрепленные нити в миофибриллах.
  • Актин – движущиеся нити в миофибриллах.

Электроосмотическая

Участие белка в функции образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране.

  • Na+, К+ АТФаза – фермент, задействован в создании разницы концентраций ионов Na+ и К+ и электрического заряда на клеточной мембране.

Энерготрансформирующая

Функция трансформации электрической и осмотической энергии в химическую энергию (АТФ).

  • АТФ-синтетаза – осуществляет функцию синтеза АТФ за счет разности электрических потенциалов или градиента осмотической концентрации ионов на сопрягающей мембране.

Когенетическая

Вспомогательная генетическая функция белков (приставка “ко” в переводе с латинского означает совместность действия). Сами белки не являются генетическим (наследственным) материалом, но помогают нуклеиновым кислотам реализовывать способность к самовоспроизведению и переносу информации.

  • ДНК-полимераза – фермент, применяющийся в репликации ДНК.
  • ДНК-зависимая РНК-полимераза – фермент, участвующий в переносе информации от ДНК к РНК.

Генно-регуляторная

Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации.

  • Гистоны – белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК.
  • Кислые белки – участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК.

Иммунологичеcкая, или антитоксическая

Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген – антитело.

  • Иммуноглобулины А, М, G и др. – выполняют защитную функцию.
  • Комплемент – белок, способствующий образованию комплекса – антиген-антитело.

Токсигенная

Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов.

  • Ботулинический токсин – пептид, выделяемый палочкой ботулизма.

Обезвреживающая

Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их.

  • Альбумины – связывают тяжелые металлы, алкалоиды.

Гемостатическая

Участие белка в функции образования тромба и остановке кровотечения.

  • Фибриноген – белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба.

¿¡ Работа и функции белков являются основой структуры любого организма и всех протекающих в нем процессов.

Белок составляет почти 17% от общей массы тела. Нехватка белка или любые нарушения в них приводит к ухудшению самочувствия и заболеваниям. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

Источники:
  1. www.ncbi.nlm.nih.gov
  2. Proteins
  3. studfiles.net

⚠ [ Все материалы носят ознакомительный характер. Отказ от ответственности krok8.com ]

JavaScript не работает — функционал сайта нарушен.

Функция белков | Биология для майоров I

Результаты обучения

  • Определить несколько основных функций белков

Основные типы и функции белков перечислены в таблице 1.

Таблица 1. Типы и функции белков
Тип Примеры Функции
Пищеварительные ферменты Амилаза, липаза, пепсин, трипсин Помощь в переваривании пищи за счет катаболизма питательных веществ до мономерных единиц
Транспорт Гемоглобин, альбумин Переносит вещества в крови или лимфе по всему телу
Строительный Актин, тубулин, кератин Создавать различные структуры, такие как цитоскелет
Гормоны Инсулин, тироксин Координировать деятельность различных систем организма
Оборона Иммуноглобулины Защитить организм от инородных патогенов
Сокращение Актин, миозин Эффект сокращения мышц
Хранение Запасные белки бобовых, яичный белок (альбумин) Обеспечивает питание на ранних этапах развития зародыша и проростка

Два специальных и распространенных типа белков — это ферменты и гормоны. Ферменты , которые продуцируются живыми клетками, являются катализаторами биохимических реакций (например, пищеварения) и обычно представляют собой сложные или конъюгированные белки. Каждый фермент специфичен для субстрата (реагента, который связывается с ферментом), на который он действует. Фермент может помочь в реакциях разложения, перегруппировки или синтеза. Ферменты, которые расщепляют свои субстраты, называются катаболическими ферментами, ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов, называются анаболическими ферментами, а ферменты, влияющие на скорость реакции, называются каталитическими ферментами.Следует отметить, что все ферменты увеличивают скорость реакции и, следовательно, считаются органическими катализаторами. Примером фермента является амилаза слюны, которая гидролизует свою субстратную амилозу, компонент крахмала.

Гормоны — это химические сигнальные молекулы, обычно небольшие белки или стероиды, секретируемые эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу; некоторые белки имеют глобулярную форму, а другие — волокнистую. Например, гемоглобин — это глобулярный белок, а коллаген, обнаруженный в нашей коже, — это волокнистый белок. Форма белка имеет решающее значение для его функции, и эта форма поддерживается многими различными типами химических связей. Изменения температуры, pH и воздействие химикатов могут привести к необратимым изменениям формы белка, что приведет к потере функции, известной как денатурация.Все белки содержат разные сочетания одних и тех же 20 типов аминокислот. Недавно были открыты две редкие новые аминокислоты (селеноцистеин и пирролизин), и к этому списку могут быть добавлены дополнительные новые открытия.

Вкратце: функция белков

Белки — это класс макромолекул, которые выполняют широкий спектр функций для клетки. Они помогают метаболизму, обеспечивая структурную поддержку и действуя как ферменты, переносчики или гормоны. Строительными блоками белков (мономеров) являются аминокислоты.Каждая аминокислота имеет центральный углерод, связанный с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и R-группой или боковой цепью. Существует 20 обычно встречающихся аминокислот, каждая из которых отличается по группе R. Каждая аминокислота связана со своими соседями пептидной связью. Длинная цепь аминокислот известна как полипептид.

Белки подразделяются на четыре уровня: первичный, вторичный, третичный и (необязательно) четвертичный. Первичная структура — это уникальная последовательность аминокислот.Локальное сворачивание полипептида с образованием таких структур, как спираль α и складчатый лист β , составляет вторичную структуру. Общая трехмерная структура — это третичная структура. Когда два или более полипептида объединяются, чтобы сформировать полную структуру белка, конфигурация известна как четвертичная структура белка. Форма и функция белка неразрывно связаны; любое изменение формы, вызванное изменениями температуры или pH, может привести к денатурации белка и потере функции.

Сделайте вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

3.3A: Типы и функции белков

Белки выполняют многие важные физиологические функции, в том числе катализируют биохимические реакции.

Цели обучения

  • Различать типы и функции белков

Ключевые моменты

  • Белки необходимы для основных физиологических процессов жизни и выполняют функции во всех системах человеческого тела.
  • Форма белка определяет его функцию.
  • Белки состоят из аминокислотных субъединиц, которые образуют полипептидные цепи.
  • Ферменты катализируют биохимические реакции, ускоряя химические реакции, и могут либо разрушать свой субстрат, либо строить более крупные молекулы из субстрата.
  • Форма активного центра фермента соответствует форме субстрата.
  • Гормоны — это тип белка, который используется для передачи сигналов и коммуникации клеток.

Ключевые термины

  • аминокислота : Любая из 20 встречающихся в природе α-аминокислот (имеющих амино- и карбоксильные группы на одном атоме углерода) и различных боковых цепей, которые объединяются через пептидные связи с образованием белков.
  • полипептид : Любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
  • катализатор : для ускорения процесса.

Типы и функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела.Эти длинные цепи аминокислот критически важны для:

  • катализирующие химические реакции
  • синтез и восстановление ДНК
  • транспортировка материалов по камере
  • прием и отправка химических сигналов
  • реагирует на раздражители
  • обеспечивает структурную поддержку

Белки (полимеры) — это макромолекулы, состоящие из аминокислотных субъединиц (мономеров). Эти аминокислоты ковалентно связаны друг с другом с образованием длинных линейных цепей, называемых полипептидами, которые затем складываются в определенную трехмерную форму.Иногда эти свернутые полипептидные цепи функционируют сами по себе. В других случаях они объединяются с дополнительными полипептидными цепями, чтобы сформировать окончательную структуру белка. Иногда в конечном белке также требуются неполипептидные группы. Например, гемогобин белка крови состоит из четырех полипептидных цепей, каждая из которых также содержит молекулу гема, имеющую кольцевую структуру с атомом железа в центре.

Белки имеют разную форму и молекулярную массу в зависимости от аминокислотной последовательности.Например, гемоглобин представляет собой глобулярный белок, что означает, что он сворачивается в компактную шарообразную структуру, но коллаген, обнаруженный в нашей коже, представляет собой волокнистый белок, что означает, что он складывается в длинную вытянутую волокнистую цепочку. Вы, вероятно, похожи на членов своей семьи, потому что у вас одинаковые белки, но вы отличны от посторонних, потому что белки в ваших глазах, волосах и остальной части вашего тела разные.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Гемоглобин человека : Структура гемоглобина человека.Α и β субъединицы белков выделены красным и синим цветом, а железосодержащие гемовые группы — зеленым. Из базы данных по белкам.

Поскольку форма определяет функцию, любое незначительное изменение формы белка может привести к нарушению функции белка. Небольшие изменения в аминокислотной последовательности белка могут вызывать разрушительные генетические заболевания, такие как болезнь Хантингтона или серповидно-клеточная анемия.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые катализируют биохимические реакции, которые в противном случае не имели бы места.Эти ферменты необходимы для химических процессов, таких как пищеварение и клеточный метаболизм. Без ферментов большинство физиологических процессов протекало бы так медленно (или не протекало бы совсем), что жизнь не могла бы существовать.

Поскольку форма определяет функцию, каждый фермент специфичен для своих субстратов. Субстраты — это реагенты, которые подвергаются химической реакции, катализируемой ферментом. Место, где субстраты связываются с ферментом или взаимодействуют с ним, известно как активный сайт, потому что это место, где происходит химия.Когда субстрат связывается со своим активным центром на ферменте, фермент может помочь в его распаде, перегруппировке или синтезе. Помещая субстрату определенную форму и микроокружение в активном центре, фермент стимулирует протекание химической реакции. Существует два основных класса ферментов:

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Ферментная реакция : Катаболическая ферментативная реакция, показывающая, что субстрат точно соответствует форме активного центра.
  • Катаболические ферменты: ферменты, расщепляющие субстрат
  • Анаболические ферменты: ферменты, которые строят более сложные молекулы из своих субстратов

Ферменты необходимы для пищеварения: процесс расщепления более крупных молекул пищи на субъединицы, достаточно мелкие, чтобы диффундировать через клеточную мембрану и использоваться клеткой. Эти ферменты включают амилазу, которая катализирует переваривание углеводов во рту и тонком кишечнике; пепсин, катализирующий переваривание белков в желудке; липаза, которая катализирует реакции, необходимые для эмульгирования жиров в тонком кишечнике; и трипсин, который катализирует дальнейшее переваривание белков в тонком кишечнике.

Ферменты также важны для биосинтеза: процесса создания новых сложных молекул из более мелких субъединиц, которые поставляются или генерируются клеткой.Эти биосинтетические ферменты включают ДНК-полимеразу, которая катализирует синтез новых цепей генетического материала до деления клетки; синтетаза жирных кислот, которая синтезирует новые жирные кислоты для образования жиров или мембранных липидов; и компоненты рибосомы, которая катализирует образование новых полипептидов из мономеров аминокислот.

Гормоны

Некоторые белки действуют как химические сигнальные молекулы, называемые гормонами. Эти белки секретируются эндокринными клетками, которые контролируют или регулируют определенные физиологические процессы, включая рост, развитие, метаболизм и размножение. Например, инсулин — это белковый гормон, который помогает регулировать уровень глюкозы в крови. Другие белки действуют как рецепторы для определения концентрации химических веществ и отправки сигналов для ответа. Некоторые типы гормонов, такие как эстроген и тестостерон, являются липидными стероидами, а не белками.

Другие функции белков

Белки выполняют важные функции во всех системах человеческого тела. В дыхательной системе гемоглобин (состоящий из четырех белковых субъединиц) транспортирует кислород для использования в клеточном метаболизме.Дополнительные белки в плазме крови и лимфе переносят питательные вещества и продукты метаболизма по всему телу. Белки актин и тубулин образуют клеточные структуры, а кератин образует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами. Антитела, также называемые иммуноглобинами, помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе. Актин и миозин позволяют мышцам сокращаться, а альбумин питает раннее развитие эмбриона или проростка.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Тубулин : структурный белок тубулин, окрашенный в красный цвет в клетках мыши.

Функции белков — Питание: наука и повседневное применение

Белки являются «рабочими лошадками» организма и участвуют во многих функциях организма. Как мы уже обсуждали, белки бывают всех размеров и форм, и каждый из них специально структурирован для выполнения своей конкретной функции. На этой странице описаны некоторые важные функции белков. Читая их, имейте в виду, что для синтеза всех этих различных белков требуется адекватное количество аминокислот.Как вы понимаете, диета с дефицитом белка и незаменимых аминокислот может нарушить многие функции организма. (Подробнее об этом позже в разделе.)

Рисунок 6.9. Примеры белков с разными функциями, размерами и формами.

Основные типы и функции белков приведены в таблице ниже, а в последующих разделах этой страницы приводится более подробная информация о каждом из них.

Типы и функции белков

Тип

Примеры

Функции

Структура

Актин, миозин, коллаген, эластин, кератин

Придает прочность и структуру тканям (кости, сухожилия, связки, хрящи, кожу, мышцы)

Ферменты

Амилаза, липаза, пепсин, лактаза

Переваривать макроэлементы в более мелкие мономеры, которые могут усваиваться; выполняет шаги в метаболических путях, чтобы обеспечить усвоение питательных веществ

Гормоны

Инсулин, глюкагон, тироксин

Посланники химических веществ, которые перемещаются в крови и координируют процессы в организме

Баланс жидкости и кислотно-щелочного баланса

Альбумин, гемоглобин

Поддерживает соответствующий баланс жидкости и pH в различных отделах тела

Транспорт

Гемоглобин, альбумин,

белковых каналов, белки-носители

Переносить вещества по телу в крови или лимфе; помочь молекулам пересечь клеточные мембраны

Оборона

Коллаген, лизоцим, антитела

Защитить организм от инородных патогенов

Таблица 6. 2. Типы и функции белков

Структура

В организме человека было обнаружено более сотни различных структурных белков, но наиболее распространенным является коллаген , что составляет около 6 процентов от общей массы тела. Коллаген составляет 30 процентов костной ткани и включает большое количество сухожилий, связок, хрящей, кожи и мышц. Коллаген — это прочный волокнистый белок, состоящий в основном из аминокислот глицина и пролина.В его четвертичной структуре три белковых нити скручиваются друг с другом, как веревка, а затем эти коллагеновые нити перекрываются друг с другом.

Рисунок 6.10. Тройная спиральная структура коллагена

Эта высокоупорядоченная структура даже прочнее, чем стальные волокна того же размера. Коллаген делает кости крепкими, но гибкими. Коллагеновые волокна в дерме кожи придают ей структуру, а сопутствующие белковые фибриллы эластина делают ее гибкой. Пощипните кожу на руке и отпустите; белки коллагена и эластина в коже позволяют ей вернуться к своей первоначальной форме. Гладкомышечные клетки, которые выделяют белки коллагена и эластина, окружают кровеносные сосуды, придавая им структуру и способность растягиваться назад после того, как через них прокачивается кровь. Другой сильный волокнистый белок — это кератин , важный компонент кожи, волос и ногтей.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые проводят определенные химические реакции.Задача фермента — обеспечить место для химической реакции и снизить количество энергии и время, необходимое для того, чтобы эта химическая реакция произошла (это известно как «катализ»). В среднем каждую секунду в клетках происходит более 100 химических реакций, и для большинства из них требуются ферменты. Одна только печень содержит более 1000 ферментных систем. Ферменты специфичны и будут использовать только определенные субстраты, которые подходят их активному сайту, подобно тому, как замок можно открыть только с помощью определенного ключа. К счастью, фермент может снова и снова выполнять свою роль катализатора, хотя в конечном итоге он разрушается и восстанавливается. Все функции организма, включая расщепление питательных веществ в желудке и тонком кишечнике, преобразование питательных веществ в молекулы, которые клетка может использовать, и построение всех макромолекул, включая сам белок, включают ферменты.

Рисунок 6.11. Ферменты — это белки. Задача фермента — обеспечивать место для веществ, которые химически реагируют и образуют продукт, а также уменьшают количество энергии и время, необходимое для этого.

ВИДЕО: «Фермент», автор kosasihiskandarsjah, YouTube (15 апреля 2008 г.), 0:47 мин. Это видео демонстрирует действие ферментов.

Гормоны

Белки отвечают за синтез гормонов. Гормоны — это химические посредники, вырабатываемые железами внутренней секреции. Когда эндокринная железа стимулируется, она выделяет гормон. Затем гормон переносится с кровью к своей клетке-мишени, где передает сообщение, чтобы инициировать определенную реакцию или клеточный процесс.Например, после еды уровень глюкозы в крови повышается. В ответ на повышение уровня глюкозы в крови поджелудочная железа выделяет гормон инсулин. Инсулин сообщает клеткам тела, что глюкоза доступна и может забрать ее из крови и сохранить или использовать для производства энергии или создания макромолекул. Основная функция гормонов — включать и выключать ферменты, поэтому некоторые белки могут даже регулировать действие других белков. Хотя не все гормоны состоят из белков, многие из них таковы.

Жидкостный и кислотно-щелочной баланс

Достаточное потребление белка позволяет основным биологическим процессам организма поддерживать гомеостаз (постоянные или стабильные условия) в изменяющейся окружающей среде. Одним из аспектов этого является баланс жидкости, благодаря которому вода должным образом распределяется по различным частям тела. Если слишком много воды внезапно переходит из крови в ткань, это приводит к отеку и, возможно, к гибели клеток. Вода всегда течет из области высокой концентрации в область низкой концентрации.В результате вода перемещается в области с более высокими концентрациями других растворенных веществ, таких как белки и глюкоза. Чтобы вода равномерно распределялась между кровью и клетками, белки постоянно циркулируют в крови в высоких концентрациях. Самый распространенный белок в крови — это белок в форме бабочки, известный как альбумин . Присутствие альбумина в крови делает концентрацию белка в крови аналогичной таковой в клетках. Таким образом, обмен жидкости между кровью и клетками не является экстремальным, а скорее сводится к минимуму для сохранения гомеостаза.

Рисунок 6.12. Белок в форме бабочки, альбумин, выполняет множество функций в организме, включая поддержание жидкостного и кислотно-щелочного баланса, а также транспортировку молекул.

Белок также необходим для поддержания правильного баланса pH (показатель кислотности или щелочности вещества) в крови. PH крови поддерживается между 7,35 и 7,45, что является слегка щелочным. Даже небольшое изменение pH крови может повлиять на функции организма. В организме есть несколько систем, которые удерживают pH крови в пределах нормы, чтобы этого не произошло.Один из них — это циркулирующий альбумин. Альбумин имеет слабую кислотность и, поскольку он отрицательно заряжен, уравновешивает множество положительно заряженных молекул, циркулирующих в крови, таких как протоны водорода (H + ), кальций, калий и магний. Альбумин действует как буфер против резких изменений концентраций этих молекул, тем самым уравновешивая pH крови и поддерживая гомеостаз. Белок гемоглобин также участвует в кислотно-щелочном балансе, связывая протоны водорода.

Транспорт

Белки также играют жизненно важную роль в транспортировке веществ по телу.Например, альбумин химически связывается с гормонами, жирными кислотами, некоторыми витаминами, необходимыми минералами и лекарствами и транспортирует их по кровеносной системе. Каждый эритроцит содержит миллионы молекул гемоглобина, которые связывают кислород в легких и транспортируют его ко всем тканям организма. Плазматическая мембрана клетки обычно не проницаема для больших полярных молекул, поэтому для доставки необходимых питательных веществ и молекул в клетку в клеточной мембране существует множество транспортных белков. Некоторые из этих белков являются каналами, которые позволяют определенным молекулам входить и выходить из клеток.Другие действуют как такси с односторонним движением и требуют энергии для работы.

Рисунок 6.13. Молекулы входят в клетки и выходят из них посредством транспортных белков, которые являются каналами или переносчиками.

ВИДЕО: «Натрий-калиевый насос», RicochetScience, YouTube (23 мая 2016 г. ), 2:26 мин. В этом руководстве описывается, как натрий-калиевый насос использует активный транспорт для перемещения ионов натрия (Na +) из клетки и ионов калия (K +) в клетку.

Иммунитет

Белки также играют важную роль в иммунной системе организма. Прочные волокна коллагена в коже обеспечивают ей структуру и поддержку, но также служат барьером для вредных веществ. Функции атаки и разрушения иммунной системы зависят от ферментов и антител, которые также являются белками. Например, фермент под названием лизоцим секретируется в слюне и атакует стенки бактерий, вызывая их разрыв.Определенные белки, циркулирующие в крови, могут быть направлены на создание молекулярного ножа, который пронзает клеточные мембраны чужеродных захватчиков. Антитела , секретируемые лейкоцитами, исследуют всю систему кровообращения в поисках вредных бактерий и вирусов, которые можно окружить и уничтожить. Антитела также запускают другие факторы иммунной системы для поиска и уничтожения нежелательных злоумышленников.

ВИДЕО: «Специфический иммунитет, антитела», Carpe Noctum, YouTube (11 декабря 2007 г.), 1 минута.Посмотрите это видео, чтобы увидеть, как антитела защищают от посторонних вторжений.

Производство энергии

Некоторые аминокислоты в белках можно разобрать и использовать для производства энергии. Только около 10 процентов пищевых белков катаболизируются каждый день для производства клеточной энергии. Печень способна расщеплять аминокислоты до углеродного скелета, которые затем могут быть включены в лимонную кислоту или цикл Кребса. Это похоже на то, как глюкоза используется для производства АТФ.Если диета человека не содержит достаточного количества углеводов и жиров, его организм будет использовать больше аминокислот для производства энергии, что может поставить под угрозу синтез новых белков и разрушить мышечные белки, если потребление калорий также низкое.

Не только аминокислоты могут использоваться напрямую для получения энергии, но они также могут использоваться для синтеза глюкозы посредством глюконеогенеза. В качестве альтернативы, если человек придерживается диеты с высоким содержанием белка и потребляет больше калорий, чем требуется его организму, лишние аминокислоты расщепляются и превращаются в жир. В отличие от углеводов и жиров, белок не имеет специальной системы хранения, которую можно было бы использовать в дальнейшем для получения энергии.

примеров белка в биологии и диете

Белок является основным компонентом живых клеток и состоит из углерода, водорода, кислорода, азота и одной или нескольких цепочек аминокислот. Три типа белков: волокнистые, глобулярные и мембранные.

Волокнистые белки

Волокнистые белки образуют мышечные волокна, сухожилия, соединительную ткань и кости.

Примеры фиброзных белков:

  • Актин
  • Arp2 / 3
  • Коллаген
  • Коронин
  • Дистрфин
  • Эластин
  • F-спондин
  • 000
  • 000 000
  • 0005 MyRonectin Нефибронектин
  • 000 000
  • 0005
  • 0005 Нефибронектин
  • Spectrin
  • Tau
  • Titin
  • Tropomyosin
  • Tubulin

Globular Proteins

Глобулярные белки более растворимы в воде, чем другие классы белков, и имеют несколько функций, включая транспортировку, катализирование и регулирование.

Вот примеры глобулярных белков:

  • Альбумины
  • Альфа-глобулин
  • Бета-глобулин
  • С1-ингибитор
  • С3-конвертаза
  • Кадгерин
  • Карбоксипептидаза
  • 000
  • 000 VIIIY-реактор
  • Карбоксипептидаза Реактив
  • Фактор XIII
  • Фибрин
  • Гамма-глобулин
  • Гемоглобин
  • IgA
  • IgD
  • IgE
  • IgG
  • IgM
  • Интегрин
  • Протеин
  • Интегрин
  • NC
  • Интегрин
  • НЗ
  • Интегрин
  • НЗ
  • 9000 6
  • Ингибитор протеина Z, связанный с белком
  • Selectin
  • Сывороточный альбумин
  • Сывороточный компонент амилоида P
  • Тромбин
  • Фактор фон Виллебранда

Мембранные белки

Мембранные белки играют несколько ролей в клетках, что позволяет им выполнять несколько функций мембранных клеток взаимодействовать, и транспо rting молекулы.

Примеры мембранных белков включают:

  • CFTR
  • C-myc
  • Рецептор эстрогена
  • FOXP2
  • FOXP3
  • Переносчик глюкозы
  • Гликофорин D
  • Гистолин Гистолин Мускар
  • Гистоны
  • Гистоны
  • Никотиновый ацетилхолиновый рецептор
  • Оксидоредуктазы
  • P53
  • Калиевый канал
  • Родопсин
  • Scramblase
  • Трансферазы

Продукты с высоким содержанием белка в граммах

продуктов с высоким содержанием белка :

  • Соевые бобы — 35. 9 г
  • Сыр — 30,9 г
  • Оленина — 30,21
  • Семена тыквы — 28,8 г
  • Лобстер — 26,41
  • Консервы из тунца — 26,3 г
  • Тунец — 25,6 г
  • Морской черт — 24 г сливочное масло
  • 9000 арахис 24,9 г
  • Тилапия — 24 г
  • Куриная грудка без кожи — 23,5 г
  • Семечки подсолнечника — 23,4 г
  • Грубый апельсин — 22,64 г
  • Грудка индейки без кожи — 22,3 г
  • Филе лосося без кожи — 21,6 г
  • — 210005 Сардины .5 г
  • Миндаль — 21,1 г
  • Филе говядины — 20,9
  • Стейк из баранины — 19,9 г
  • Свиные отбивные — 19,3 г
  • Мясо краба — 18,1 г
  • Треска — 17,9 г
  • Креветка 9 — 17,0 г
  • 16,4 г
  • Бекон — 15,9 г
  • Кускус — 15,1 г
  • Анчоусы — 14,5 г
  • Сосиски из свинины — 13,9 г
  • Яйца — 12,5 г
  • Паста — 12,5 г
  • ягод Годжи6 — 12,2 г
  • Тофу — 12.1 г
  • Пицца Пепперони — 11,4 г
  • Цельнозерновой хлеб — 11,0 г
  • Овсяная каша — 11,0 г
  • Печеные бобы — 9,5 г
  • Хумус — 7,4 г
  • Коричневый рис — 6,9 г
  • Горох — 5,9 г
  • Спагетти — 5,1 г
  • Йогурт — 4,5 г
  • Брокколи — 4,2 г
  • Кокос — 3,33 г
  • Цельное молоко — 3,3 г
  • Спаржа — 2,9 г
  • Шпинат — 2,8 г
  • Картофель 9 — 2,1 г Авокадо — 1,9 г
  • Бананы — 1. 2 г
  • Апельсин — 1,1 г

Продукты с высоким содержанием белка, сортированные по типу

Фасоль
  • Тофу (½ стакана) — 20 г
  • Соевое молоко (1 стакан) — 6-10 г
  • Соевые бобы (приготовленные ½ стакана) — 14 г
  • Горох колотый (½ стакана приготовленного) — 8 г
  • Другие бобы, такие как черная, пинто, чечевица (1/2 стакана) — 7-10 г
Яйца и молочные продукты
  • Яйцо (1 большое) — 6 г
  • Творог (½ стакана) — 15 г
  • Молоко (1 стакан) — 8 г
  • Йогурт (1 стакан) — от 8 до 12 г
  • Мягкие сыры, такие как бри, камамбер, моцарелла (1 унция) — 6 г
  • Средние сыры, такие как чеддер и швейцарский (1 унция) — от 7 до 8 г
  • Твердые сыры, такие как пармезан (1 унция) — 10 г
Орехи и семена
  • Миндаль (чашки) — 8 г
  • Кешью (чашки) — 5 г
  • Лен семена (чашки) — 8 г
  • Арахисовое масло (2 столовые ложки) — 8 г
  • Арахис (чашки) — 9 г
  • Пекан (чашки) — 2. 5 г
  • Тыквенные семечки (чашки) — 8 г
  • Семечки (чашки) — 6 г
Говядина
  • Котлета для гамбургеров (4 унции) — 28 г
  • Стейк (6 унций) — 42 г
  • Прочие нарезки говядина (1 унция) — около 7 г
Цыпленок
  • Куриная грудка (3,5 унции) — 30 г
  • Куриное бедро -10 г
  • Голень — 11 г
  • Крылышко — 6 г
  • Куриное мясо (4 унции) — 35 г
Рыба
  • Большинство разделов рыбы (3.5 унций) — около 22 г
  • Тунец (6 унций) — 4 г
Свинина
  • Свиная отбивная (средний размер) — 22 г
  • Свиная вырезка или вырезка (4 унции) — 9 г
  • Ветчина (3 унции) — 19 г
  • свиной фарш (3 унции вареной) — 22 г
  • Бекон, 1 ломтик — 3 г
  • Бекон по-канадски (ломтик) — от 5 до 6 г

Итак, теперь вы видели множество различных примеров белков в разных продуктах и ​​веществах.

Какие примеры функции белков?

Сводка таблицы:

1) Ферменты. Каждый процесс, происходящий в организме, в какой-то момент или полностью включает химическую реакцию. Химические реакции протекают в соответствии с физическим законом, известным как свободная энергия Гиббса. Этот закон гласит, что для протекания химической реакции в систему необходимо вложить энергию. Количество энергии, необходимое для начала реакции, называется «энергией активации». Эта энергия активации не всегда доступна; этот тип реакции не является спонтанным. Вот почему существует ферментов .Ферменты катализируют реакцию, что означает, что они ускоряют ее и позволяют ей протекать быстрее, чем это могло бы произойти спонтанно.

а. Фермент — это специализированный белок, понижающий энергию активации . Он не добавляет энергии системе, он уменьшает количество энергии, необходимое для начала реакции. Особое внимание следует уделить тому факту, что требования снижены, так как именно здесь студенты часто ошибаются. (Ферменты не добавляют энергии реакции ).

Ферменты понижающие энергию активации:

Ферменты снижают энергию активации, необходимую для реакции, связываясь со своим «субстратом» (молекулой, с помощью которой ферменты участвуют в реакции). Субстраты обычно подходят для определенных ферментов, что делает ферменты очень точными инструментами.

Примечание: фермент может иметь более одного субстрата.

В химических реакциях ничего не может произойти, пока молекулы не окажутся в непосредственной близости друг от друга. Следовательно, ферменты снижают энергию активации, связываясь с двумя соединениями, которые необходимы для химической реакции, — объединяя их.Это значительно увеличивает продуктивность клетки, так как избавляет от необходимости ждать, пока молекулы «столкнутся» друг с другом.

Примечание: если бы все реакции, необходимые для жизни, протекали без ферментов, даже самые простые бактерии не смогли бы выжить! Ферменты абсолютно необходимы.

Есть и другие способы, которыми фермент может способствовать реакции. Один из таких механизмов заключается в связывании с субстратом и последующем вскрытии субстрата, чтобы обнажить его функциональные группы.Это позволяет протекать реакции, которая обычно вообще не протекает (из-за закупоренного участка реакции).

2) Структурные белки. Ферменты включают большую часть функциональных белков, но белки также могут использоваться во многих других областях. Например, клетки и ткани не могут поддерживать свою структуру без структурных белков . Коллаген — хорошо известный структурный белок. Этот белок часто находится во внеклеточном матриксе (пространстве за пределами клетки), удерживающем вместе такие вещи, как сухожилия и связки.

Другой структурный белок, обнаруженный в организме человека, называется актин. Это жизненно важная часть цитоскелета наших клеток, поэтому она очень важна для их формы и конформации.

3) Транспортные белки. Кислород, гормоны и многие другие вещества не могут перемещаться по телу без посторонней помощи. Для этого очень пригодятся транспортные белки. Думайте о них как о такси. Иногда человек оказывается в незнакомом месте и не может добраться до желаемого.Итак, он вызывает такси. Транспортные белки — это кабины. Кислород не может свободно плавать в крови человека по разным причинам, поэтому белок, называемый гемоглобином, связывается с ним и доставляет его к месту назначения.

4) Моторные белки. Мышцы важны, потому что они работают вместе, чтобы производить сложные движения. Эти движения были бы невозможны без существования моторных белков . Белки, такие как миозин, способны изменять свою конформацию в ответ на химический стимул, позволяя клеткам, которые обладают ими, изменять свою форму.Так они ускоряют свое положение в трехмерном пространстве.

5) Хранение белков. Некоторые вещества, от которых зависит выживание нашего тела, опасны для окружающих тканей, если их беспрепятственно дрейфовать. Для этого есть запасных белков . Например, железо хранится в печени с помощью белка, известного как ферритин.

6) Сигнальные белки. Гормональная система организма функционирует как очень сложная почтовая система. Сигнальные белки , часто гормоны, представляют собой специализированные соединения, синтезированные для отправки сообщения в определенное или обширное место.Некоторые сигнальные белки и отправляют сообщение каждой клетке тела, а некоторые настолько специфичны, что их может распознать только один тип клеток. Эти белки несут такие команды, как фактор роста нервов ( NGF ), эпидермальный фактор роста ( EGF ) и многие другие.

7) рецепторных белков. Если есть сигнальные белки, должен быть кто-то, кто их получит. Хорошо известным примером является рецептор ацетилхолина , обнаруженный в мышечных клетках в нервно-мышечных соединениях. Они содержат определенные конформации, способные распознавать определенные сигнальные белки.

8) Белки, регулирующие ген. Экспрессия гена очень сложна; он регулируется белками, редактируется, иногда повреждается, повторно редактируется и иногда заглушается. Для того, чтобы ген мог правильно транскрибироваться РНК-полимеразой, необходимо определенное направление. Если бы все гены экспрессировались одновременно, биологические организмы действительно были бы скоплением белков!

Чтобы исправить это, клетка использует белки, называемые регуляторными белками .Они связываются с молекулой ДНК и делают одно из двух: активируют экспрессию гена или подавляют ее. Бактерии содержат репрессор лактозы, который предотвращает экспрессию фермента, необходимого для катаболизма лактозы, когда такой сахар недоступен. Точно так же существуют белки, которые связываются с цепью ДНК, когда необходимо экспрессировать определенный ген — обычно это выполняется белком, участвующим в пути передачи сигнала.

Регуляторный белок, ингибирующий или отключающий ген:

9) Разное. Как было сказано выше, клетки обладают гораздо большим, чем восемь категорий белков. Однако, помимо восьми широких категорий, белки, которые не входят в границы, обычно создаются специально для клетки / организма, которые их содержат. У некоторых медуз, например, есть белок под названием зеленый флуоресцентный белок ( GFP ), который придает им мистические, зеленые, светящиеся в темноте свойства.

Этот список ссылается на учебник под названием Essential Cell Biology, Fourth Edition во всем своем составе.Основная часть материала была найдена на странице 122. Среди авторов этой книги: Брюс Альбертс, Деннис Брей, Карен Хопкин, Александр Джонсон, Джулиан Льюис, Мартин Рафф, Кейт Робертс и Питер Уолтер. Для дальнейшего чтения этот учебник можно приобрести в Google Книгах [здесь]
(https://play.google.com/store/books/details/Bruce_Alberts_Essential_Cell_Biology_Fourth_Editio?id=Cg4WAgAAQBAJ).

Белки | Основы биологии

Белки — это строительные блоки жизни. Они жизненно важны для нашего существования и встречаются в каждом организме на Земле.

Белки — это наиболее распространенные молекулы, обнаруживаемые в клетках. Фактически, они составляют больше сухого вещества клетки, чем липиды, углеводы и все другие молекулы вместе взятые.

Белок состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, и каждая полипептидная цепь построена из более мелких молекул, называемых «аминокислотами». Всего существует 20 аминокислот, которые можно упорядочить в триллионы и триллионы различных способов для создания белков, выполняющих огромное количество функций.

Белки на самом деле являются наиболее структурно сложными молекулами, известными биологии.

Функции белков

Белки бывают самых разных форм и выполняют широкий спектр функций. Примеры белков включают ферменты, антитела и некоторые гормоны, которые помогают ускорить химические реакции, защищают от болезней и регулируют активность клеток.

Белки также играют роль в движении, структурной поддержке, хранении, коммуникации между клетками, пищеварении и транспортировке веществ по телу.

Движение

Двигательные белки, такие как миозин и динеины, обладают способностью преобразовывать химическую энергию в движение.Миозин — это белок, содержащийся в мышцах, который вызывает сокращение мышечных волокон в мышцах.

Динеины обеспечивают движение жгутиков. Жгутики — это длинные тонкие структуры, прикрепленные к внешней стороне определенных клеток, таких как сперматозоиды, и отвечают за их подвижность.

Структура и поддержка

Многие белки обеспечивают структурную поддержку определенных частей организма. Например, кератин — это белок, содержащийся во внешних слоях кожи, который делает кожу сильным защитным слоем для внешнего мира.Кератин также является структурным белком, из которого состоят волосы, рога и ногти.

Сотовая связь

Клетки взаимодействуют с окружающей средой и другими клетками. Рецепторные белки в клеточной мембране получают сигналы извне клетки и передают сообщения в клетку. Как только сигнал попадает в клетку, он обычно передается между несколькими белками, прежде чем достигнет своего конечного пункта назначения (также чаще всего белка).

Пищеварение

Пищеварение обеспечивается, как вы уже догадались, белками.Ферменты — это белки, которые стимулируют пищеварение, ускоряя химические реакции.

Пищеварение — это расщепление пищи из крупных нерастворимых молекул на более мелкие, которые могут растворяться в воде. Поскольку более мелкие молекулы растворимы в воде, они могут попадать в кровь и переноситься по телу.

Пищеварительные ферменты — это ферменты, ответственные за расщепление молекул пищи на более мелкие водорастворимые молекулы. Некоторые примеры пищеварительных белков включают:

  • Амилаза — фермент в слюне, расщепляющий крахмал на растворимые сахара
  • Липаза — расщепляет жиры и другие липиды
  • Пепсин — расщепляет белки в пище

Транспорт кислорода

Гемоглобин — еще один чрезвычайно важный белок для животных, таких как млекопитающие и птицы. Это белок крови, который связывается с кислородом, чтобы кислород мог транспортироваться по телу.

Гемоглобин содержит атом железа. Химическая структура гемоглобина вокруг атома железа позволяет кислороду связываться с железом и затем выделяться в ткани, лишенные кислорода.

Как видите, белки, несомненно, чрезвычайно важны для здорового функционирования организма. Большинство примеров, которые я использовал, являются белками животного происхождения, но белки не менее важны для других форм жизни, таких как растения, грибы и бактерии.

Строительные блоки белков

Аминокислоты — строительные блоки белков. Всего в природе существует 20 различных аминокислот. Аминокислоты могут связываться друг с другом самыми разными способами, создавая разные белки.

Химическая структура аминокислот — ключ к тому, почему белки стали основой жизни. Аминокислота состоит из карбоксильной группы (химическая структура -COOH), аминогруппы (-NH₂) и боковой цепи, состоящей в основном из углерода и водорода.

Сайдчейн часто называют группой R. Различия в группе R — это то, что отличает 20 аминокислот друг от друга.

В зависимости от структуры группы R аминокислота может быть водорастворимой (полярной), нерастворимой в воде (неполярной) или содержать положительный или отрицательный заряд. Эти характеристики, в свою очередь, влияют на поведение аминокислот при связывании и влияют на общую форму и функцию белка.

Все 20 аминокислот необходимы для хорошего здоровья.Если в организме мало одной из 20 аминокислот, определенные белки не могут быть построены, и потеря их функций вызовет проблемы со здоровьем для организма.

Некоторые аминокислоты могут быть созданы организмом с использованием других молекул, в то время как другие аминокислоты должны быть получены из пищи. Аминокислоты, которые необходимо употреблять в пищу, известны как «незаменимые аминокислоты», потому что они являются неотъемлемой частью здорового питания. Аминокислоты, которые может вырабатывать наш организм, известны как «заменимые аминокислоты».

Полипептиды

Полипептид представляет собой цепочку аминокислот и является самой простой формой белка. Аминокислоты связываются вместе, образуя длинные линейные цепи, длина которых может составлять более 2000 аминокислот.

Порядок, в котором аминокислоты связаны друг с другом, определяет окончательную форму и структуру полипептидной цепи. Белок будет содержать один полипептид или несколько полипептидов, связанных вместе с образованием больших сложных белков.

Аминокислоты связаны между собой между аминогруппой (-NH one) одной аминокислоты и карбоксильной группой (-COOH) второй аминокислоты.

Поскольку две аминокислоты связываются вместе, два иона водорода удаляются из аминогруппы, а кислород удаляется из карбоксильной группы. Аминогруппа и карбоксильная группа связываются вместе, и в качестве побочного продукта образуется молекула воды. Связь известна как «пептидная связь».

Соединение нескольких аминокислот вместе пептидными связями создает полипептидный скелет с группой R, отходящей от каждой аминокислоты. Как упоминалось ранее, каждая группа R из 20 аминокислот имеет свою уникальную структуру и химические свойства.Структура и химические свойства (такие как реакционная способность и температура кипения) полипептида и, в конечном итоге, белка определяются уникальной последовательностью групп R, которые отходят от остова полипептида. Когда группы R притягиваются или отталкиваются друг от друга, полипептидная цепь изгибается и скручивается в белок уникальной формы.

Структура белка

Белки имеют четыре уровня структуры, все из которых мы уже упоминали на этой странице. Эти четыре уровня известны как первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белка.

Первичная структура

Первичная структура — это конкретная последовательность аминокислот, то есть порядок, в котором они связаны друг с другом. Точный порядок связывания аминокислот определяется информацией, хранящейся в генах.

Посредством процессов, называемых транскрипцией и трансляцией, ДНК предоставляет клеткам всю необходимую информацию для создания точной первичной структуры для тысяч различных белков. Первичная структура определяет вторичную и третичную структуры белков.

Вторичная структура

Вторичная структура белка образована водородными связями между атомами вдоль основной цепи полипептидной цепи.

Помня, что у каждой аминокислоты есть карбоксильная группа и аминогруппа, небольшой отрицательный заряд кислорода карбоксильной группы образует слабую связь с небольшим положительным зарядом атома водорода аминогруппы другой аминокислоты. Водородные связи слабые, но многие из них создают достаточно прочности, чтобы влиять на форму полипептидной цепи.

Водородные связи заставляют основную цепь полипептида складываться и скручиваться в две возможные формы — α-спираль и β-складчатые листы. Спираль α (греческая буква «альфа») представляет собой спираль, похожую на двойную спираль легендарной цепи ДНК, но только с одной спиралью, и образована водородными связями между каждой четвертой аминокислотой. Спираль α обычна в структурных белках, таких как кератин.

Складчатые листы β (греческая буква «бета») образуются, когда водородные связи возникают между двумя или более соседними полипептидными цепями и являются обычными для глобулярных белков (см. Ниже в разделе «Типы белков»).

Третичная структура

Третичная структура — это окончательная форма, которую принимает полипептидная цепь, и определяется группами R. Притяжение и отталкивание между различными группами R изгибает и складывает полипептид, создавая окончательную трехмерную форму белка.

Четвертичная структура

Не все белки имеют четвертичную структуру. Четвертичная структура возникает только тогда, когда несколько полипептидных цепей объединяются вместе, чтобы сформировать большой сложный белок. В таких случаях каждый полипептид упоминается как «субъединица».

Гемоглобин — пример белка с четвертичной структурой. У большинства животных гемоглобин состоит из четырех глобулярных субъединиц.

Типы белков

Существует четыре основных типа белков. Наиболее известны глобулярные белки. Три других типа белков — это волокнистые, мембранные и неупорядоченные белки.

Глобулярные белки

Глобулярные белки — это любой белок, имеющий сферическую форму в своей третичной структуре. К ним относятся многие ферменты, антитела и белки, такие как гемоглобин.

Глобулярные белки растворимы в воде и образуются за счет притяжения и отталкивания различных R-групп водой. Полярные группы R аминокислот в белках растворимы в воде, тогда как неполярные группы R не растворимы в воде. Глобулярные белки образуются, потому что неполярные группы R прячутся во внутренних частях белка, а полярные группы R располагаются на внешней поверхности, которая подвергается воздействию окружающей воды.

Волокнистые белки

Волокнистые белки — это удлиненные белки, не имеющие какой-либо третичной структуры.Вместо того чтобы изгибаться и складываться с образованием глобулярного белка, волокнистые белки остаются в своей линейной вторичной структуре. Часто они являются важными структурными и поддерживающими белками.

Волокнистые белки нерастворимы в воде и часто имеют повторяющиеся структуры аминокислот вдоль их полипептидной цепи. Примеры волокнистых белков включают коллаген, кератин и шелк.

Мембранные белки

Мембранные белки — это любой белок, обнаруженный внутри или прикрепленный к клеточной мембране. Это уникальные белки из-за уникальной среды, в которой они существуют.

Клеточные мембраны состоят из двойного слоя фосфолипидов. Внутренние части клеточной мембраны неполярны, а внешние — полярны. Для того, чтобы мембранные белки успешно существовали через клеточную мембрану, они должны содержать определенные неполярные и полярные участки.

Неупорядоченные белки

Открытие неупорядоченных белков в начале 2000-х годов бросило вызов историческому мышлению о белках. До этого считалось, что функция белка зависит от его фиксированной трехмерной структуры.Однако неупорядоченные белки не имеют упорядоченной структуры своей формы.

Некоторые белки могут быть полностью неструктурированными, в то время как другие частично структурированы с определенными неструктурированными участками. Другие белки обладают способностью существовать в виде неупорядоченных белков только для образования фиксированной структуры после связывания с другими молекулами.

Последний раз редактировалось: 23 апреля 2016 г.

БЕСПЛАТНЫЙ 6-недельный курс

Введите свои данные, чтобы получить доступ к нашему БЕСПЛАТНО 6-недельному вводному курсу электронной почты по биологии.

Узнайте о животных, растениях, эволюции, древе жизни, экологии, клетках, генетике, областях биологии и многом другом.

Успех! На указанный вами адрес электронной почты было отправлено письмо с подтверждением. Проверьте свою электронную почту и не забудьте щелкнуть ссылку, чтобы начать наш 6-недельный курс.

6 Основные функции белков | Здоровое питание

Эллен Суонсон Topness Обновлено 20 декабря 2018 г.

Белок — важное вещество, которое содержится в каждой клетке человеческого тела.На самом деле, за исключением воды, белок является самым распространенным веществом в вашем теле. Этот белок вырабатывается вашим организмом с использованием потребляемых вами пищевых белков. Он используется во многих жизненно важных процессах и поэтому требует постоянной замены. Вы можете добиться этого, регулярно потребляя продукты, содержащие белок.

Ремонт и техническое обслуживание

Белок называют строительным блоком организма. Это называется так, потому что белок жизненно важен для поддержания тканей тела, включая развитие и восстановление.Волосы, кожа, глаза, мышцы и органы состоят из белка. Вот почему детям нужно больше белка на фунт веса тела, чем взрослым; они растут и развивают новые белковые ткани.

Энергия

Белок является основным источником энергии. Если вы потребляете больше белка, чем нужно для поддержания тканей тела и других необходимых функций, ваше тело будет использовать его для получения энергии. Если в этом нет необходимости из-за достаточного потребления других источников энергии, таких как углеводы, белок будет использоваться для создания жира и становится частью жировых клеток.

Гормоны

Белок участвует в выработке некоторых гормонов. Эти вещества помогают контролировать функции организма, связанные с взаимодействием нескольких органов. Инсулин, небольшой белок, является примером гормона, регулирующего уровень сахара в крови. Он включает взаимодействие таких органов, как поджелудочная железа и печень. Секретин — еще один пример белкового гормона. Это вещество помогает в процессе пищеварения, стимулируя поджелудочную железу и кишечник, чтобы вырабатывать необходимые пищеварительные соки.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые увеличивают скорость химических реакций в организме. Фактически, большинство необходимых химических реакций в организме не могло бы происходить эффективно без ферментов. Например, один тип ферментов помогает переваривать большие молекулы белка, углеводов и жиров в более мелкие молекулы, а другой помогает создавать ДНК.

Транспортировка и хранение молекул

Белок является основным элементом транспортировки некоторых молекул.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *