Ферментативную функцию в организме выполняет белок: Ферментативная функция — Справочник химика 21

Содержание

Ферментативная функция — Справочник химика 21

    Многие белки в мембранах выполняют ферментативные функции. Так, например, система транспорта электронов в митохондриях локализована в мембранах (гл. 10), и ряд ферментов, обладающих высокой [c.354]

    Белки — составляющая часть всего живого. На долю белка приходится приблизительно 50% сухого веса клетки. Из природных источников выделяют белки-ферменты, белки-гормоны, белки-токсины, белки-антигены и другие. Осуществляя ферментативную функцию, белки обусловливают динамичность обмена веществ. Белки — органические соединения. Элементарный состав белка углерод —50 — 55,5% водород — 6,5—7,3% азот — 15—18% кислород — 21—24% сера — 0—2,4%. Характерный показатель — содержание азота, в среднем его принимают равным 16%. При определении содержания белка по азоту количество азота умножают на фактор пересчета 6,25(100 16= 6,25). [c.12]


    Ферментативные функции В12 коферментов [c.292]

    Конечная цель биофизических исследований заключается в физическом истолковании биологических функций белка, прежде всего его ферментативной функции. 

[c.178]

    Следовательно, белковое голодание, сопровождаясь распадом ферментных белков, приводит к глубоким изменениям обмена, обусловленным нарушениями ферментативных функций печени и других органов. [c.371]

    Белки мышц. Мышцы позвоночных содержат 15—20% белков. Последние подразделяются на нерастворимые белки, выполняющие функцию опорной ткани, и растворимые белки, некоторые из которых выполняют сократительную, а другие — ферментативную функции. В результате исследований при помощи электронного микроскопа установлено, что мышечная фибрилла имеет форму трубки диаметром [c.444]

    Сокращения Г — головка, О — отросток, НО — нити отростка, БП — базальная пластинка, Е — белки, у которых ферментативная функция выражена сильнее, чем структурная. Стрелки, идущие вдоль окружности, охватывают группы совместно транскрибируемых геиов. 

[c.254]

    Была детально изучена структура рибонуклеазы — пищеварительного фермента, выделяемого поджелудочной железой, и раскрыта зависимость ее ферментативной функции от определенных химических группировок внутри этой белковой молекулы. Этот фермент представляет собой одну полипептидную цепочку, в состав которой входят 124 аминокислотных остатка, причем в настоящее время установлена их точная последовательность. [c.6]

    То, что вирусный капсид состоит из большого числа идентичных субъединиц, станет понятным, если мы учтем, что масса нуклеиновой кислоты у многих вирусов очень невелика цепи ДНК или РНК так коротки, что содержащейся в них информации хватает для кодирования лишь немногих полипептидных цепей, большая часть которых выполняет ферментативные функции при репродукции вируса внутри клетки-хозяина. Принцип построения капсида из множества идентичных субъединиц гарантирует максимальный эффект при минимуме генетического материала. 

[c.141]

    Исключительное значение имеет производство медицинских белковых препаратов гормонов, антисывороток, анатоксинов, белков крови, кровезаменителей и иных средств, применяемых как для лечебных, так и профилактических целей. Белки играют важную роль в нормальных и патологических процессах организма исследования их свойств (в частности гемоглобина) позволили расшифровать молекулярные основы некоторых заболеваний, в связи с чем возник термин молекулярные болезни. Говоря о них, имеют в виду определенные изменения в структуре молекул функционально важных белков, которые являются причиной тех или иных нарушений в организме. Все расширяющееся изучение белковых веществ открывает пути глубокого познания процессов жизнедеятельности и их сознательного регулирования. По-видимому, наиболее важным и характерным свойством белков является их способность быть катализаторами, осуществлять ферментативные функции. 

[c.39]


    Примерно до 1955 г. основные усилия биохимиков были направлены на выявление различных компонентов метаболической машины клетки, и вопрос о способах интеграции бесчисленных реакций, протекающих в клетке, привлекал мало внимания. Только в последние 10—15 лет биохимия начала придавать особое значение тому обстоятельству, что последовательности биохимических реакций функционально связаны между собой и взаимно регулируются. Главный факт, который выяснился в результате этих новых исследований, состоит в том, что регуляция осуществляется с помощью целой иерархии механизмов, заложенных в генах и реализующихся синтезом соответствующих белков. Поскольку практически все клеточные реакции катализируются ферментами, регуляция метаболизма сводится к регуляции типа и интенсивности ферментативных функций. Интенсивность катализа, как теперь уже ясно, может регулироваться только двумя основными способами  
[c.15]

    Иерархическая природа контроля вытекает из того простого факта, что регуляция ферментативной функции может осуществляться с помощью операций включения и выключения на любом из этих двух уровней — либо на уровне синтеза ферментов, либо на уровне их активности. Очевидно, что эти два механизма регуляции различаются по ряду свойств  [c.15]

    Следует отметить, что до сих пор внимание обращалось почти исключительно на нерастворимые или набухающие окислительновосстановительные полимеры. Между тем крайне интересным может оказаться использование водорастворимых полимеров, в которых группы, отвечающие за проявление окислительно-восстановитель-ных свойств, находятся в определенных положениях, например соединений, несущих функции ферментов или физиологически активных веществ. С пониманием все более тонких структурных особенностей полимерных молекул, с развитием синтетических методов регулирования их состава и строения появятся и возможности получения сложных, более селективно работающих синтетических высокомолекулярных веществ, способных выполнять ферментативные функции. Естественно, что такого рода редокс-полимеры найдут применение в биологии, биохимии и медицине. 

[c.10]

    Антибактериальное действие сульфаниламидов как раз и объясняется тем, что эти соединения, будучи по своему химическому строению близкими к п-аминобензойной кислоте, обладают способностью вступать во взаимодействие с теми же химическими группами белков бактерий, с которыми обычно реагирует п-аминобензойная кислота. Но в результате соединения сульфаниламидов с соответствующими активными группировками в молекуле бактериальных протеинов последниетеряют способность соединяться со своими обычными коферментами или простетическими группами и не могут выполнять свойственных им ферментативных функций Все это приводит к более или менее быстрой гибели микроорганизмов. 

[c.172]

    Накопившиеся в литературе данные показывают, что образование адаптивных ферментов у микроорганизмов может иметь различный характер. К этой категории можно отнести и усиление ферментативной функции, имевшейся до контакта со специфическим субстратом, и образование ранее не синтезировавшегося фермента, [c.87]

    В качестве моделей ферментов, как правило, используют синтетические органические молекулы, обладающие характерными особенностями ферментативных систем. Они меньше ферментов по размеру и проще по структуре. Следовательно, моделирование ферментов — это попытка воспроизвести на гораздо более простом уровне некий ключевой параметр ферментативной функции. Выявление определенного фактора, ответственного за каталитическую активность фермента в биологической системе, является трудоемкой задачей, требующей ясного представления о роли каждого компонента в катализе. Но, располагая подходящими моделями, мы можем оценить относительную важность каждого каталитического параметра в отсутствие других, не рассматриваемых в данный момент. Главное преимущество использования искусственных структур для моделирования ферментативных реакций состоит в том, что вещества можно создавать именно для изучения определенного конкретного свойства. Структура модели в дальнейшем может быть усовершенствована путем сочетания таких особенностей, которые дают наибольший вклад в катализ, и создания таких моделей, которые по своей эффективности действительно приближаются к ферментам. Таким образом, с помощью методов синтетической химии становится возможным создание миниатюрного фермента , который лишен макромоле-кулярного пептидного остова, но содержит активные химические группы, правильно ориентированные в соответствии с геометрией активного центра фермента. Этот подход называют биомимети-ческим химическим подходом к изучению биологических систем . Биомиметическая химия — это та область химии, где делается попытка имитировать такие характерные для катализируемых ферментами реакций особенности, как огромная скорость и селективность [350, 351]. Хочется надеяться, что такой подход в конце концов позволит установить связь между сложными структурами биоорганических молекул и их функциями в живом 

[c.263]

    Как удалось установить на некоторых белках, слияние генов имело исключительно важное значение в процессе эволюции. Такого рода документация возможна потому, что составной ген в отличие от случая У-С-гена может оказаться и в линии клеток зародыша. Подобные случаи обнаружены при исследовании путей синтеза аминокислот и синтеза жирных кислот. Классическим примером одной полипептидной цепи, выполняющей две ферментативные функции, является аспартокиназа I — гомосериновая дегидрогеназа Е. соИ [578]. Сравнительное изучение ферментов, участвующих в синтезе Тгр, выявило большое разнообразие в размещении по полипептидной цепи нескольких ферментативных центров [579], что указывает на возможнссть как слияния, так и расщепления генов. 

[c.228]

    Химия распозгагает мегадами синтеза пептидной связи, т. е. линейной сшивки аминокислот (см. [20]). Эти методы, не имеющие ничего общего со способом синтеза белка в живой клетке (см. ниже гл. 9), обычно применяются для получения полиаминокислот — гомополимеров аминокислот, сходных с белками. Однако если первичная структура белка известна, то осуществим его химический синтез in vitro. Так были синтезированы белковые гормоны кортикотропин и инсулин. Меррифилд автоматизировал метод синтеза и впервые получил настоящий искусственный белок, обладающий ферментативной функцией,— рибонуклеазу [21]. 

[c.78]

    Белки выполняют свою важнейшую — ферментативную функцию большей частью в комплексах с низкомолекулярными кофакторами и с простетическими группами. Последние связаны с белком валентными связями. Кофакторы, коферменты слабее связаны с апоферментом, т. е. с белком, и способны переходить от одной молекулы белка к другой. Это, впрочем, не всегда так, и отличие кофермента от простетической группы не вполне определенно. Фермент в целом, т. е. комплекс белковой части молекулы, именуемой ферментом, с коферментом, называется хо-лоферментом. Роль кофакторов в ряде случаев играют ионы металлов. [c.94]

    Иммобилизация может быть использована также для предотвращения спонтанной ассоциации между субъединицами олигомерных белков. Она позволяет, например, определить, является ли субъединичная форма фермента каталитически активной. Если да, то сравнение свойств фер мента со свойствами соответствующего иммобилизованного олигомера может дать ценную информацию о влиянии взаимодействий субъединиц на ферментативные функции. Примером может служить работа Чена и др. [6], иммобилизовавших мышечную альдолазу в условиях, когда присоединяется только одна из четырех субъединиц. С помощью гуанидинхлорида. молекулы фермента, связанного с нерастворимым носителем, были диссоциированы и элюированы с колонки таким образом, что на колонке остались только ковалентно связанные развернутые субъединицы. Удаление диссоциирующего реагента приводило к свертыванию в нативную конформацию иммобилизованных субъединиц. При использовании мягких диссоциирующих реагентов было показано, что иммобилизованный мономер обладает той же активностью, что и тетрамер. 

[c.438]

    Средство Ралли для мытья сильно загрязненных рук, разработанное на основе анионоактивных ПАВ, не оказывает раздражающего и сенсибилизирующего влияния на кожу животных и человека. Средство КОМС-5 аналогичного назначения, содержащее кремнийорганический пенорегулятор КЭП-1 и полиэтилсилоксановую жидкость ПЭС-4, не вызывает раздражений кожи, но, всасываясь в организм животных, вызывает их гибель. При этом резко изменяется активность каталазы и траисаминазы, что является признаком нарушения ферментативной функции печени. Применение средства в представленной рецептуре нами не рекомендовано. [c.143]

    Б. с четвертичной структурой привлекают внимание потому, что именно наличие четвертичной структуры обусловливает ряд важных свойств Б., необходимых для выполнения важных биологич. функций. Так, четвертичная структура определяет функции опорных (структурных) белков, напр, коллагена, ферментативную функцию ряда ферментов, иммунные свойства антител (у-глобулинов) и т. д. При нарушении четвертичной структуры утрачиваются соответствующие свойства этих Б. Еще большее общебиологич. значение имеет участие Б. с четвертичной структурой в регуляторных системах живых организмов. Особого внимания в этом отношении заслуживает аллостерич. регуляция. [c.123]

    Повторное и хроническое отравление. Животные. ПК р = = 0,8 мг/м (по показателю СПП) и 0,4 мг/м (по изменению содержания ионов Na+ в эритроцитах). При воздействиях 2, 10, 50, 100, 250 мг/м на крыс в течение от 6 ч до 77 сут установлено влияние на функциональное состояние ЦНС, белковообразующую и ферментативную функции печени, ионный обмен. Кривые зависимости концентрация / время воздействия носили гиперболический характер (Семенова, Копанев). В опытах на лабораторных животных, вдыхавших 25—65 мг/м 2—3 раза в неделю в течение [c.478]

    Вовсе не очевидно, что в будущем при исследовании дифракции кристаллических белков удастся достигнуть значительного улучшения разрешения структуры. Кристаллы белков отличаются от кристаллов малых молекул высоким содержанием растворителя (>40%) в элементарной ячейке [63, 64]. Следовательно, белковые молекулы в кристаллическом состоянии не подвержены силам меж-молекулярного взаимодействия, сравнимым с силами решетки, удерживающими малые молекулы в гораздо более жестком состоянии. В связи с этим результаты рентгеноструктурного анализа белков часто основываются на участках карты электронной плотности с плохим качеством изображения. Классическим примером этого явления служит подвижность концевых областей а и Р субъединиц метгемоглобина лошади [16]. Высокие концентрации соли, используемые при кристаллизации, препятствуют образованию стабилизирующих полярных контактов между этими областями. Кроме того, нельзя не принимать в расчет роль гибкости полипептидной цепи белка, которая может оказаться существенной для ферментативной функции. Подобные факторы, относящиеся к описанию упорядоченной структуры растворителя и взамодействию молекул растворителя с белковыми остатками, препятствуют получению данных, необходимых для точного описания структуры молекулы. Очевидно, что к областям полипептидной цепи белковых молекул, которые на карте Фурье плохо различимы, методы уточнения не применимы. [c.22]

    В состав люминесцентной системы бактерий входит Л. — флавинмононуклеотид (ФМН), высокомолекулярный жирный альдегид с числом атомов углерода от С, до С , напр, пальмитиновый, и восстановленный дифосфопиридиннуклеотид (ДПН-Н). Кристаллич. Л., выделенная из бактерии А с h-roraoba ter fis her i, представляет собой флавопротеид с ФМН в качестве простетич. группы, ее мол. в. 85 ООО, оптимум действия при pH 6,7. Активность фермента подавляется п-хлормеркурибенаоатом, что свидетельствует о существенной роли SH-группы в осуществлении ферментативных функций. [c.500]

    Хроническое отравление. При дозах 0,25 мг/кг и выше нарушение условно-рефлекторной деятельности, гликогенообразующей и ферментативной функций печени. Уровень гистамина в кровн и гомогенате печени у подопытных животных значительно ниже, чем в контроле. Доза 0,025 мг/кг оказалась подпороговой [3, с. 224]. [c.224]

    Скорость образования некоторых структур высшего порядка, по-видимому, строго регулируется. В то время как вторичная структура определяется в основном, если не исключительно, последовательностью аминокислот в самой цепи, третичная и четвертичная структуры, по крайней мере отчасти, находятся под контролем других молекул. Например, агрегация субъединиц в активный голофермент (образование четвертичной струк-» туры) может зависеть от их фосфорилирования, катализируе-мого другим ферментом, а этот процесс может в свою очередь регулироваться гормонами. На равновесие между неактивными субъединицами и активным олигомером часто влияют субстраты и кофакторы данной реакции. Таким образом, эпигенетический, контроль ферментативных функций на уровне образования тре- х ичной и четвертичной структур может играть существенную роль в метаболической регуляции. [c.17]

    Первая важнейшая функция белков — каталитическая. Белки-ферменты осуществляют в живой природе все химические реакции обмена веществ, распада одних соединений и синтеза других. Ферментативной функцией обладают как многие белки сложного организма, так и почтп все белки отдельной, например микробной, клетки. Свойство быть катализаторами (ферментами) присуще отдельным макромолекулам белков и давно изучалось биохимией на выделенных из организма и очищенных белковых растворах. [c.4]

    Проницаемость в живых клетках представляет собой активный процесс и имеет мало общего с молекулярной диффузией или осмотическим потоком. Наоборот, активный транспорт осуществляется чаще всего против градиента концентрации, т. е. в направлении от мепьшей концентрации к большей. Ясно, что это — сложное явление, в котором обязательно должна потребляться энергия, так как движение веществ в направлении, обратном диффузии, связано с уменьшением энтропии. Активный перенос веществ как внутрь клетки из внешней среды, так и внутрь различных структурных элементов из заполяющей клетку гиалоплазмы осуществляется особыми нерастворимыми белками и белковыми комплексами, образующими наружную клеточную мембрану и различные структурные образования внутри клеток. Активный транспорт через мембраны и внутрь клеточных органелл связан с протеканием химических реакций, конечно, ферментативных. Поэтому проблема проницаемости и соответствующая функция белков тесно связана с их ферментативной функцией. С другой стороны, с помощью активного транспорта осуществляется один из механизмов автоматического регулирования. Как мы увидим дальше, регулирование проницаемости митохондрий осуществляется путем их сокращения пли расслабления. Причиной этого движения яляется сократительная реакция в особом белке, т. е. это явление вполне аналогично сокращению мышцы. [c.139]

    Наибольшей адсорбционной поверхностью (120 м /г) и ферментативной активностью (100 относительных единиц) отличался активный ил двухступенчатого аэротенка (тип В). Астеничный ил имел сравнительно низкую адсорбционную поверхность (60 м ) и ферментативнзгю активность (80 относительных единиц). Установлена прямая зависимость между биогенностью активного ила и го адсорбционной и ферментативной функцией. Лучшего качества активный ил имел и наибольшую плотность микробного населения — 1 10 млн. клеток на 1 г. Поэтому илы, образованные смесью куль- [c.118]

    Сульфатированный инсулин не теряет своей активности [61. Наоборот, трипсин [71 теряет свои ферментативные функции после обработки серной кислотой. Авторы полагают, что гидроксильная группа алифатических ок-сиаминокислот является местом связи трипсина с субстратом. [c.327]

    Ферменты представляют собой вещества или чисто белковой структуры, или протеиды — белки, связанные с небелковой простетической группой. Число уже известных ферментов очень велико. Считают, что одна клетка бактерии использует до 1000 разных ферментов. Однако лишь для немногих установлено строение. Примерами чисто белковых ферментов могут служить протеолитические ферменты пищеварения, такие, как пепсин и трипсин. Известны случаи, когда один и тот же белок несет в организме и структурную и ферментативную функцию. Примером служит белок мышц миозин, каталитически разлагающий аденозинтрифосфат— реакция, в данном случае дающая энергию сокращения мышцы (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова). [c.698]

    Нарушение ферментативной функции печени выразилось в повышении содержания фруктозо-1, 6-фосфат альдолазы (5Р-1,6РА) и глютаминат-оксалатной трансаминазы (ЗООТ) в сыворотке крови интоксицирован-ных животных, что свидетельствует о наличии повреждений паренхимы печени (табл. 6). [c.278]

    Первые наблюдения над образованием адаптивных ферментов относятся к 1882 г., когда Уортман (Wortmann, 1882) обнаружил, что нри добавлении в питательную среду крахмала бактерии, обычно не синтезирующие амилазу, приобретают способность гидролизовать крахмал. Автор считал, что причиной подобного образования фермента является раздражающее влияние субстрата, причем оставалось неясным, появляется ли у бактерий новая ферментативная функция или усиливаются свойства, имевшиеся у этого организма ранее. В 1922 г. Ваксман (Waksman, 1922) в своей сводке о ферментах микроорганизмов отмечал влияние состава среды на образование ферментов. [c.86]


Тест по теме « Белки».

Тест по теме « Белки».

 

Выберите один правильный ответ:

 

1.      Определите признак, по которому все нижеперечисленные соединения, кроме одного, объединены в одну группу. Укажите «лишние» среди них химическое соединение.

1) пепсин 5) каталаза

2) коллаген 6) мальтаза

3) кератин 7) гемоглобин

4) хитин

2. Соли тяжелых металлов (ртути, мышьяка, свинца) являются ядами для организма. Они связываются с сульфидными группировками белков. Назовите структуру белков, которая разрушается под действием солей тяжелых металлов.

1) первичная 3) третичная

2) вторичная

 

3. Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию.

1) гормон роста 4) актин

2) фибрин 5) трипсин

3) инсулин

 

4. В каком ответе все названные химические соединения относятся к

аминокислотам?

1) тубулин, коллаген, лизоцим

2) лизин, триптофан, аланин

3) холестерин, прогестерон, стеариновая кислота

4) валин, мальтаза, кератин

5) сахароза, лактоза, глицин

6) аденин, тимин, гуанин

 

5. Белки как полимеры имеют особенности, по которым существенно отличаются от

каких полисахаридов, как гликоген и крахмал. Найдите эти особенности среди

ответов

и укажите признак, который такой особенностью НЕ является.

1) очень большое число мономеров

2) являются линейными полимерами

3) иная структура мономеров

4) мономеры белка отличаются друг от друга

 

6. Первичные структуры разных белков отличаются друг от друга по ряду признаков. Найдите эти признаки среди ответов и укажите особенность строения, по которой разные белки, наоборот, похожи друг на друга.

1) количество аминокислот

2) количественное соотношение аминокислот разных видов

3) последовательность соединения аминокислот друг с другом

4) структура химических связей, участвующих в формировании

последовательности аминокислот

 

7. Назовите органические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем

количестве (в % на сырую массу).

  1. 1)     углеводы

  2. 2)     липиды

  3. 3)     белки

  4. 4)     нуклеиновые кислоты

  5. 5)     низкомолекулярные органические вещества

 

8. Назовите функциональные группы соседних аминокислот в белке, между

которыми образуется пептидная связь.

  1. 1)      радикалы 4) карбоксильные группы

  2. 2)      карбоксильная группа и аминогруппа 5) карбоксильная группа и радикал

  3. 3)      радикал и ион водорода 6) аминогруппа и радикал

 

9. Назовите белок, выполняющий рецепторную функцию.

1) лизоцим 3) протромбин

2) пепсин 4) родопсин

 

10. Назовите белок, выполняющий рецепторную функцию.

1) коллаген 3) гемоглобин

3) фибрин 4) инсулин

 

11. Назовите белок, выполняющий в основном структурную функцию.

1) кератин 4) липаза

2) каталаза 5) гормон роста

3) нуклеаза

 

12. Назовите белок, выполняющий в основном транспортную функцию.

1) коллаген 4)гемоглобин

2) кератин 5) миоглобин

3) фибрин

 

13. Назовите основную функцию, которую выполняют такие белки, кератин,

коллаген, тубулин.

1) двигательная 4) транспортная

2) защитная 5) строительная

3) ферментативная

 

  14. Назовите белок, выполняющий в основном двигательную функцию.

1) актин 4) каталаза

2) фибрин 5) липаза

3) тромбин 6) миоглобин

 

15. Назовите функцию, которую выполняет основная масса белков семян растений и

яйцеклеток животных.

1) защитная 4) двигательная

2) строительная 5) ферментативная

3) запасающая

 

16. В каком ответе все названные химические соединения являются белками?

1) сахароза, инсулин, урацил

2) фенилаланин, глюкагон, пепсин

3) глюкоза, фруктоза, гликоген

4) каталаза, глюкагон, кератин 5) рибоза, тимин, актин

17. Определите признак, по которому все нижеперечисленные химические

соединения, кроме одного, объединены в одну группу. Укажите это «лишнее»

среди них химическое соединение.

1) аланин 5) актин

2) валин 6) лейцин

3) глицин 7) цистеин

4) триптофан

 

18. Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию.

1) каталаза 4) глюкагон

2) протромбин 5) кератин

3) тубулин

 

19. Назовите белок, входящий в состав микротрубочек жгутиков и ресничек,

центриолей и веретина движения.

1) кератин 3) миозин

2) тубулин 4) коллаген

 

20. Назовите белок волос.

1) кератин 3) миозин 5) актин

2) тубулин 4) коллаген 6) фибрин

 

21. Что является мономером белков?

1) глюкоза 4) нуклеиновая кислота

2) нуклеотид 5) азотистое основание

3) аминокислота

 

22. Сколько видов аминокислот входит в состав природных белков?

1) 10 3) 20 5) 46

2) 15 4) 25 6) 64

 

 23. Что происходит с третичной структурой транспортных и ферментативных белков

в момент выполнения ими своих функций

1) не изменяется

2) разрушаются

3) слегка видоизменяется

4) усложняется

5) приобретает четвертичную структуру

6) переходит во вторичную структуру

 

24. Назовите белок, из которого состоят рога, копыта, когти, перья и волоса

животных.

1) коллаген 3) тубулин

2) кератин 4) миозин

 

25. Назовите белок, который был первым из синтезирован искусственно.

1) инсулин 3) каталаза

2) гемоглобин 4) интерферон

 

26. Приведите пример белка, состоящего из нескольких полипептидных цепей.

1) трипсин 3) миоглобин

2) пепсин 4) коллаген

 

27. Назовите все химические группировки, одинаковые у всех аминокислот,

входящих в состав природных белков.

1) только аминогруппа и карбоксильная группа

2) водород и радикал

3) водород, аминогруппа и карбоксильная группа

4) радикал, аминогруппа и карбоксильная группа

 

28. Каким терминам называется потеря белком своей естественной пространственной

структуры?

1) спирализация 4) дисперсия

2) конденсация 5) репарация

3) денатурация 6) дегенерация

 

29. Назовите белок, составляющий основу сухожилий, связок и межклеточного

вещества костной ткани.

1) кератин 4) коллаген

2) тубулин 5) актин

3) миозин 6) фибрин

 

30. Приведите пример белка, состоящего из нескольких полипептидных цепей.

1) миоглобин 3) трипсин

2) гемоглобин 4) пепсин

 

31. Какие химические соединения в обязательном порядке имеют следующие

химические группировки: аминогруппу и карбоксильную группу?

  1. 1)     азотистые основания 4) аминокислоты

2) нуклеотиды 5) жирные кислоты

3) нуклеиновые кислоты 6) полисахариды

 

32. К какому виду химических связей относят пептидную связь?

1)ионные 3) ковалентные

2) водородные 4) гидрофобные

 

33. Назовите белок, выполняющий в основном структурную (строительную) функцию.

1) пепсин 3) инсулин

2) коллаген 4) миозин

 

34. Каким термином называется процесс образования первичной структуры белка?

1) транскрипция 4) диссимиляция

2) трансляция 5) полимеризация

3) редупликация

 

35. Назовите белки, выполняющие в основном структурную ( строительную) функцию.

1) пепсин, трипсин 4) коллаген

2) гемоглобин, карбоангидраза 5) актин, миозин

3) инсулин, глюкагон

 

36. Как называется структура белка, представляющая собой спираль, в которую

свёрнута цепочка из аминокислот?

1) первичная 3) третичная

2) вторичная 4) четвертичная

 

37. К какой группе органических соединений относят аланин, валин, лизин, триптофан?

1) азотистые основания 4) аминокислоты

2) нуклеотиды 5) жирные кислоты

3) нуклеиновые кислоты

 

38. Назовите белки-гормоны, выполняющие регуляторные функции.

1) пепсин, трипсин 4) коллаген, кератин

2) гемоглобин, карбоангидраза 5) актин, миозин

3) инсулин, глюкагон

 

39. Укажите химическую группировку, которая НЕ входит в качестве радикала ни в

одну из аминокислот, встречающихся в природных белках.

1) –SH 4) –H2 PO4

2) –COOH 5) –H

3) –NH2

 

40. Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придаёт

одним аминокислотам гидрофильные, а другие — гидрофобные свойства.

1) аминогруппы 3) карбоксильная группа

2) радикал 4) гидроксильная группа

 

 

Ответы

1

2

3

4

5

6

7

8

9

10

11

12

13

14

15

16

17

18

19

20

4

3

5

2

1

4

3

2

4

4

1

4

5

1

3

4

5

1

2

1

21

22

23

24

25

26

27

28

29

30

31

32

33

34

35

36

37

38

39

40

3

3

3

2

1

4

3

3

4

2

4

3

2

2

4

2

4

3

4

2

 

Пример ферментативной функции белков

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

Сегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.


Что такое фермент, современные определения

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков — это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

Следует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов


В строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры — лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

В настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

Нетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

Мы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:

  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

Урок 19. молекулярная структура живого — Естествознание — 10 класс

Естествознание, 10 класс

Урок 19. «Молекулярная структура живого»

Перечень вопросов, рассматриваемых в теме:

  • Какие химические элементы входят в состав живой клетки;
  • Какую роль играют углеводы и липиды;
  • Как устроены белки, и как их молекулы приобретают определённую пространственную форму;
  • Что такое ферменты, и как они распознают свои субстраты;
  • Какое строение имеют молекулы РНК и ДНК;
  • Какие особенности молекулы ДНК позволяют ей играть роль носителя генетической информации.

Глоссарий по теме:

Органические соединения – химические соединения, основой строения которых являются атомы углерода; составляют отличительный признак живого.

Полимер – (от греч поли – много, мерос – часть) – многозвеньевая цепь, образующаяся при соединении друг с другом относительно простых молекул – мономеров. Их называют высокомолекулярными соединениями или макромолекулами. К ним относят белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты.

Мономеры – низкомолекулярные соединения, способные к образованию макромолекул. Мономерами белков являются аминокислоты; полисахаридов – моносахариды; нуклеиновых кислот – нуклеотиды.

Денатурация – нарушение природной структуры белка (изменение пространственной формы молекулы).

Принцип комплементарности – возможность возникновения водородной связи между определёнными (соответствующими) азотистыми основаниями. Комплементарные основания: А – Т, Г – Ц. Также компилементарными являются пары А – У.

Репликация – свойство молекулы ДНК заключающееся в самодублировании молекулы на основе принципа комплементарности. Этот процесс лежит в основе наследственности.

Основная и дополнительная литература по теме урока (точные библиографические данные с указанием страниц):

  1. Естествознание. 10 класс [Текст]: учебник для общеобразоват. организаций: базовый уровень / И.Ю. Алексашина, К.В. Галактионов, И.С. Дмитриев, А.В. Ляпцев и др. / под ред. И.Ю. Алексашиной. – 3-е изд., испр. – М.: Просвещение, 2017.: с 88-93.

Электронные ресурсы:

Основы биохимии. Портал открытая биология // Электронный доступ: https://biology.ru/textbook/chapter8/section1/paragraph2/

Химические вещества клетки .Проект «вся биология» // Электронный доступ: http://www.sbio.info/materials/obbiology/obbkletka/

Теоретический материал для самостоятельного изучения

Чтобы познакомиться с сущностью процессов, протекающих в живых организмах, следует, в первую очередь, познакомиться с их химическим составом. Представление о мельчайших структурах даёт понимание – как способствовать сохранению своего здоровья и биологических систем более высокого ранга.

Вы уже знаете, что из 104 элементов системы Д. И. Менделеева около 70 были обнаружены в живых организмах. Т.е., химический состав живой и неживой природы один и тот же, что свидетельствует об их единстве.

Атомы в клетках не существуют самостоятельно, они образуют различные соединения, которые выполняют определённую функцию.

Одним из важнейших неорганических соединений является вода, которая в клетках вода составляет 70-80%. Из школьного курса химии, вы знаете, что вода является хорошим растворителем. Из физики, что она обладает высокой теплоёмкостью и низкой теплопроводностью. Биологическая роль воды в организме состоит в том, что вода способствует движению веществ и нормальному ходу биохимических реакций, в ней хранится тепло. При недостатке воды, температура тела спортсмена может увеличиваться на 10°, а при движении – и более, так как метаболизм проходит непрерывно и интенсивно.

Основные вещества клетки представляют собой молекулы, состоящие из взаимосвязанных атомов углерода. Такие соединения углерода получили название органические соединения. Органические соединения клетки образуют макромолекулы, представляющие собой многозвеньевые цепи – полимеры. В их числе базовыми являются белки, жиры (липиды), углеводы и нуклеиновые кислоты. Липиды и углеводы играют важную роль в построении структур организмов, выполняют энергетическую и другие важные функции.

Однако, вторую по величине группу в вашем организме составляют белки, на их долю приходится около 50% соединений. Белки выполняют самые разнообразные задачи в организме: участвуют в построении мышечных волокон или соединительной ткани; порождают движение нашего тела; выполняют другие важные функции в организме. Например, – транспортную (гемоглобин), рецепторную, сигнальную, или регуляторную (белки-гормоны), каталитическую (белки-ферменты), защитную (антитела, интерфероны), энергетическую (при расщеплении 1г. белка выделяется 17,6 кДж энергии). Можно сказать, что практически нет таких процессов в биологической системе, которые бы шли без участия белков.

Структура белков. Белки (полипептиды) представляют собой высокомолекулярные соединения, которые состоят из большого количества остатков α-аминокислот соединённых пептидной связью . Эта молекулярная (или полипептидная) цепь (первичная структура) складывается всего из 20 аминокислот, несмотря на их огромное количество в природе. Вторичная структура (пространственное расположение молекулярной цепи) является результатом возникновения водородных связей между близко расположенных аминокислот в молекулярной цепи. В результате молекула приобретает форму спирали. Дальнейшая упаковка молекулы в компактные структуры приводит к образованию клубочков (глобул) – так называемой Третичной структуре. Под Четвертичной структурой понимают форму упаковки сложных белков, состоящих из двух или более полипептидных цепочек (например, гемоглобин, хлорофилл и др). Упаковка каждого типа белка уникальна, поскольку связана с первичной структурой, т.е. определённым набором и последовательностью аминокислот в цепочке. Именно в третичной и четвертичной структурах белок способен выполнять свои непосредственные функции.

Белок может терять, присущую ей, трёхмерную структуру (денатаруция). Это изменение может носить временный или постоянный характер, но и в том и в другом случае последовательность аминокислот белка остаётся неизменной. При денатурации молекула развёртывается и теряет способность выполнять свою обычную биологическую функцию. Вызвать денатурацию могут нагревание, воздействие различных излучений, взаимодействие с сильными кислотами, щелочами и концентрированными растворами солей, органическими растворителями. Обратный процесс – приобретение начальной структуры, получил название – ренатурация.

Такая способность к самоорганизации – уникальное свойство белков, определяющее выполнение ими функций. Свернувшись определённым образом, молекула-фермент может связаться только со своим специфичным веществом (субстратом), присоединив его к активному центру. При помощи белка-фермента происходят химические преобразования субстрата в конечный продукт. Например, фермент пищеварительного тракта липаза расщепляет только жиры. Биологическое значение ферментов – ускорение протекания биохимических реакций, т.е. являются биологическими катализаторами.

Собранные из 20-ти аминокислот белки можно представить как буквы в словах – их разные комбинации создают многообразие слов (белков). Набор белков для каждого организма уникален! Именно сочетание уникальных белков определяет различия и сходства организмов.

Каждому организму ежедневно требуется производить огромное количество белков. Как при этом не допускаются ошибки? В этом механизме безошибочной сборки белков участвуют нуклеиновые кислоты.

Нуклеиновые кислоты представляют собой многозвеньевые цепи, звеньями которых являются нуклеотиды. Нуклеотиды состоят из остатка фосфорной кислоты, углевода и азотистого основания. Различаются нуклеотиды по последнему компоненту: аденин, тимин, цитозин, гуанин и урацил (А, Т, Г, Ц, У – сокращённые буквенные обозначения).

Соединение нуклеотидов в цепочку происходит благодаря связи между углеводом одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты другого, что определяет направленность молекулы (начало-конец).

В зависимости от того, какой углевод входит в состав нуклеотида (рибоза или дезоксирибоза), различают рибонуклеиновые кислоты (РНК) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК).

Модель строения молекулы ДНК предложили ДЖ.Уотсон и Ф.Крик в 1953 году. На основе экспериментальных данных было установлено, что количество А=Т, Г=Ц. Молекула ДНК состоит из двух цепочек закрученных спирально вправо. Цепочки удерживаются друг возле друга за счёт водородных связей, которые возникают между комплементарными азотистыми основаниями: А — Т и Г – Ц. Пара полинуклеотидных цепей расположенных комплементарно друг другу называют комплементарными цепями.

Принцип комплементарности позволяет не только молекуле безошибочно само восстанавливаться, но и само удваиваться. Процесс самодублирования молекулы ДНК – репликации, происходит при участии сложного набора ферментов, которые разъединяют комплементарные цепи. На каждой одиночной (материнской) полинуклеотидной цепи начинается сборка новых цепей ДНК. Под действием группы ферментов, так называемой ДНК-полимеразы, нуклеотиды соединяются в цепи и в результате воссоздаются две идентичные двойные спирали ДНК. Репликация молекулы ДНК может происходить безошибочно многократно.

Порядок расположения нуклеотидов в молекулах ДНК определяет порядок аминокислот в молекулах белков. ДНК организма хранит информацию о всём наборе белков, определяющим свойства клеток и организма в целом. Благодаря наличию механизма репликации, эта информация может быть передана поколениям потомков. Поэтому молекулы ДНК являются носителями наследственной информации.

В отличие от ДНК молекула РНК состоит из одной полинуклеотидной цепи. Существует несколько типов РНК, которые выполняют в клетке разные функции:

— информационная или матричная РНК (мРНК) – играет роль посредника при передаче генетической информации от ДНК к структурам клетки, синтезирующим белок, — рибосомам;

— рибосомные РНК (р-РНК) – вместе с белками формируют рибосомы,

— транспортные РНК (тРНК), доставляют аминокислоты к месту синтеза белка,

и некоторые другие.

Вывод

Клетки всех живых существ обладают схожестью элементного химического состава, а также обнаруживает общность живого и неживого. Молекулярную структуру живого составляют белки, липиды, углеводы и нуклеиновые кислоты. Органические соединения клетки образуют макромолекулы, представляющие собой многозвеньевые цепи – полимеры. Такое сходство химического состава является подтверждением единства происхождения всего живого.

Белки принимают участие практически во всех биохимических реакциях клетки и организма. Цепочки молекул белка построены из 20 аминокислот в разных комбинациях и последовательностях. Для каждого организма состав белков уникален. Последовательность аминокислот белков организма зашифрована в молекула ДНК. Способность ДНК к самокопированию (репликации) обеспечивает возможность передачи генетической информации в живой природе.

Примеры и разбор решения заданий тренировочного модуля:

Задание 1. Выберите один ответ:

Пространственную структуру в виде глобулы характерно для структуры белка называемой:

  • Первичной;
  • Вторичной;
  • Третичной;

Ответ: Третичной

Пояснение: первичная структура линейная последовательность аминокислот белка, вторичная – молекула образует спираль.

Задание 2. Найдите ошибку (ошибки) и вычеркните их.

«Молекулы белков состоят из остатков аминокислот и азотистых оснований. Замена одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле не изменяет её свойств. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. При этом белки не утрачивают биологическую активность. Денатурация может происходить под действием радиации, низкой температуры, ряда органических растворителей (спирт, ацетон), воды.»

Ответ: «Молекулы белков состоят из остатков аминокислот и азотистых оснований. Замена одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле не изменяет её свойств. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. При этом белки не утрачивают биологическую активность. Денатурация может происходить под действием радиации, низкой температуры, ряда органических растворителей (спирт, ацетон), воды

Пояснение: азотистые основания не входят в состав белков, это составная часть нуклеотидов (мономеров нуклеиновых кислот).

Аминокислоты (32 показателя) сдать в Подольске и Королёве

Описание

Аминокислоты — это органические соединения, являющиеся строительным материалом для белков и мышечных тканей. Нарушение обмена аминокислот является причиной многих заболеваний (печени и почек). Анализ аминокислот (мочи и крови) является основным средством оценки степени усвоения пищевого белка, а также метаболического дисбаланса, лежащего в основе многих хронических нарушений. ПАланин (ALA), Аргинин (ARG), Аспарагиновая кислота (ASP), Цитруллин (CIT), Глутаминовая кислота (GLU), Глицин (GLY), Метионин (MET), Орнитин (ORN), Фенилаланин (PHE), Тирозин (TYR), Валин (VAL), Лейцин (LEU), Изолейцин (ILEU), Гидроксипролин (HPRO), Серин (SER), Аспарагин (ASN), a-аминоадипиновая к-та (AAA), Глутамин (GLN), b-аланин (BALA), Таурин (TAU), Гистидин (HIS), Треонин (THRE), 1-метилгистидин (1MHIS), 3-метилгистидин (3MHIS), y-аминомасляная к-та (GABA), b-аминоизомасляная к-та (BAIBA), a-аминомасляная к-та (AABA), Пролин (PRO), Цистатионин (CYST), Лизин (LYS), Цистин (CYS), Цистеиновая кислота (CYSA) — в крови Аминокислоты представляют собой структурные химические единицы, образующие белки. В организме человека многие из аминокислот синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей. Помимо того, что аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма, некоторые из них: выполняют роль нейромедиаторов (биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрического импульса от нервной клетки) или являются их предшественниками; способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции; непосредственно снабжают энергией мышечную ткань; участвуют в ферментативных реакциях, метаболизме многих биологических веществ, иммунных реакциях, процессах детоксикации, выполняют регуляторную функцию и многое другое. Если человеческий организм испытывает нехватку одной из обязательных аминокислот, начинаются серьёзные проблемы – депрессия, ожирение, проблемы с пищеварением и так далее, вплоть до замедления роста. Находятся в группе риска и спортсмены, поддерживающие положительный азотный баланс в организме искусственными средствами (анаболитическими препаратами), и вегетарианцы, и худеющие при помощи диет – в силу того, что они исключают из рациона многие необходимые продукты. Анализ аминокислот (мочи и плазмы крови) является незаменимым средством оценки достаточности и степени усвоения пищевого белка, а также метаболического дисбаланса, лежащего в основе многих хронических заболеваний почек, печени, сердечно-сосудистой системы, дыхательных органов и т.д. Функция основных аминокислот: Аминокислоты (12 показателей): Аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, цитруллин, глутаминовая кислота, глицин, метионин, орнитин, фенилаланин, тирозин, валин, отношение – лейцин/изолейцин. Аланин-нормализует метаболизм углеводов. Является составной частью таких незаменимых нутриентов как пантотеновая кислота (витамин B5) и коэнзим А (производит энергию, необходимую для любого вида мышечной деятельности). Аланин замедляет рост опухолей, в том числе раковых, за счет стимуляции иммунной системы организма. Он повышает активность и увеличивает размер вилочковой железы, которая вырабатывает Т-лимфоциты (защищают организм от опухолевых клеток, сигнализируют о начале синтазе антител). Он способствует детоксикационным процессам в печени (прежде всего обезвреживанию аммиака). Аргинин — важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме. Аспараги?н- амид аспарагиновой кислоты. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак. Аспарагиновая кислотаприсутствует в организме в составе белков и в свободном виде. Играет важную роль в обмене азотистых веществ. Участвует в образовании пиримидиновых оснований, мочевины. Биологическое действие аспарагиновой кислоты: иммуномодулирующее, повышающее физическую выносливость, нормализующее баланс возбуждения и торможения в ЦНС и др. Цитруллин — аминокислота, не входящая в состав белков; вырабатывается печенью в качестве побочного продукта в процессе биосинтеза аргинина и превращения аммиака в мочевину. При паталогически повышенном содержании оказывает токсическое действие. Дети с врожденным недостатком одного из ферментов, служащих для химического расщепления белков в моче (вследствие этого в крови происходит накопление аммиака и аминокислоты цитруллина) плохо развиваются, кроме того, у них ярко выражена задержка умственного развития. Глутаминовая кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глутаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты — глутамина. Этот процесс — единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге. Глицин- замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина — вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Он выполняет функцию тормозного нейромедиатора и таким образом может предотвратить эпилептические судороги. Метионин– незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает детоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Орнитин-помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в детоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток. Фенилаланин– это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту – тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе двух основных нейромедиаторов: допамина и норадреналина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилаланин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения, болезни Паркинсона. Тирозин-является предшественником нейромедиаторов норадреналина и дофамина. Эта аминокислота участвует в регуляции настроения; недостаток тирозина приводит к дефициту норадреналина, что, в свою очередь, приводит к депрессии. Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке мелатонина (он борется со старением и отвечает за здоровый сон) и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза. Тирозин также участвует в обмене фенилаланина. Тиреоидные гормоны образуются при присоединении к тирозину атомов йода. Валин— незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам. Чрезмерно высокий уровень валина может привести к таким симптомам, как парестезии (ощущение мурашек на коже), вплоть до галлюцинаций. Изолейцин— одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Метаболизм изолейцина происходит в мышечной ткани. Изолейцин — одна из трех разветвленных аминокислот. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией. Лейцин— незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. Избыток лейцина может увеличить количество аммиака в организме. Дефицит аминокислот ведет к недостаточности всех синтетических процессов в организме, особенно страдают быстрообновляющиеся системы (половая система, гуморальные системы, красный костный мозг и др.). Наследственные нарушения, реализующиеся изменением концентраций аминокислот и ацилкарнитинов, представляют собой одну из самых многочисленных и гетерогенных групп болезней метаболизма (ФКУ, тирозинемия, гистидинемия, гиперглицинемия и многое другое). Значение точной лабораторной диагностики данных заболеваний определяется тем, что часто их различные формы имеют сходную клиническую картину, что усложняет диагностику на клиническом этапе. Избыточное накопление (вследствие нарушения метаболизма или других причин) многих аминокислот имеет токсический эффект: гомоцистеин, цитруллин, фенилаланин, валин и др.

3. Химия и организм человека Закрепление 1

Тема 3. Химия и организм человека

Закрепление 2.3.1

« Биологические полимеры – белки».

Задания части А.

 

Выберите один правильный ответ.

1*. Белки относят к группе биополимеров, так как они:

1) отличаются большим разнообразием

2) играют большую роль в клетке

3) состоят из многократно повторяющихся звеньев

4) имеют большую молекулярную массу

 

2*. Мономерами молекул белка являются

1) нуклеотиды

2) аминокислоты

3) моносахариды

4) липиды

 

3*. Полипептиды образуются в результате взаимодействия

  1. 1)      азотистых оснований

  2. 2)      липидов

  3. 3)      углеводов

  4. 4)      аминокислот

 

4*. От вида числа и порядка расположения аминокислот зависит

  1. 1)      последовательность триплетов РНК

  2. 2)      первичная структура белков

  3. 3)      гидрофобность молекул жиров

  4. 4)      гидрофильность моносахаридов

 

5*. В составе клеток всех живых организмов входит

  1. 1)      гемоглобин

  2. 2)      белок

  3. 3)      хитин

  4. 4)      клетчатка

 

6*. Последовательность расположения аминокислот в молекул белка определяется

  1. 1)      расположением триплетов в молекуле ДНК

  2. 2)      особенностью строения рибосомы

  3. 3)      набором рибосом в полисоме

  4. 4)      особенностью строения Т-РНК

 

7*. При обратимой денатурации молекул белка происходит

  1. 1)      нарушение его первичной структуры

  2. 2)      образование водородных связей

  3. 3)      нарушение его третичной структуры

  4. 4)      образование пептидных связей

 

8*. Способность молекул белка образовать соединения с другими веществами определяет их функцию

  1. 1)      транспортную

  2. 2)      энергетическую

  3. 3)      сократительную

  4. 4)      выделительную

 

 

9*. Какую функцию в организме животных выполняют сократительные белки?

1)       транспортную

2)       сигнальную

3)       двигательную

4)       каталитическую

 

10*. Органические вещества, ускоряющие процессы обмена веществ,-

1)       аминокислотные

2)       моносахариды

3)       ферменты

4)       липиды

 

  11*. Какую функцию не выполняют в клетке белки?

1)       защитную

2)       ферментативную

3)       информационную

4)       сократительную

Задания части В.

 

Выберите три правильных ответа из шести.

 

1*. Каковы особенности строения и свойств молекул белков?

А) имеет первичную, вторичную, третичную, четвертичную структуры.

Б) имеют вид одиночной спирали

В) мономеры-аминокислоты

Г) мономеры-нуклеотиды

Д) способны к репликации

Е) способны к денатурации

Задания части С.

Дайте полный развернутый ответ.

1*. Ферменты теряют свою активность при повышении уровня радиации.

Объясните, почему.

 

Закрепление 2.3.2

Тема: Витамины

Выберите правильный ответ.

1. Дефицит этого витамина приводит к рахиту, при котором нарушается кальциево-фосфорный обмен, размягчаются кости.

  1. витамин A

  2. витамин C

  3. витамин D

  4. витамин K

2. С незапамятных времен известна куриная слепота, для которой характерно ухудшение зрения в сумерках. В прошлом веке была установлена связь между куриной слепотой и дефицитом жира в питании, а в 1916 году в жирах обнаружили фактор, предупреждающий развитие куриной слепоты, который назвали …

  1. витамин D

  2. витамин A

  3. витамин C

  4. витамин K

3. Этот витамин улучшает циркуляцию крови, витамин молодости
  1. витамин C
  2. витамин D
  3. витамин Е
  4. витамин A

4. Играет важную роль регуляции минерального, углеводного, жирового и водного обменов.

  1. витамин C

  2. витамин D

  3. витамин B1

  4. витамин K

5. Длительное отсутствие этого витамина в пище приводит к цинге – тяжелому заболеванию, для которого характерно общее нарушение обмена веществ.

  1. витамин K

  2. витамин C

  3. витамин D

  4. витамин B₁

6. В реакции свертывания крови принимает участие витамин

  1. витамин C

  2. витамин D

  3. витамин K

  4. витамин B1

7. Вместе с витамином В₁₂ участвует в формировании красных кровяных телец

  1. A

  2. B₉

  3. C

  4. K

8. Поддерживает кожу в здоровом состоянии, благотворно влияет на память

  1. A

  2. D

  3. E

  4. B₃

9. Он способствует усвоению витамина С

  1. Р

  2. В2

  3. А

  4. К

10. Отсутствие витаминов называется …

  1. авитаминоз

  2. гиповитаминоз

  3. гипервитаминоз

11. Учёный, впервые открывший витамины …

  1. К. Функ

  2. Н. Лунин

  3. Д. Ивановский

12. Участвует в выработке гормонов, ферментов, веществ нервной системы

  1. Р

  2. В2

  3. А

  4. В₆

13. Необходим для образования кислот в организме

  1. D

  2. В₁2

  3. А

  4. Е

14. Улучшает ночное зрение

  1. D

  2. В2

  3. В₆

  4. К

15. Недостаток витаминов называется …

  1. авитаминоз

  2. гиповитаминоз

  3. гипервитаминоз

Закрепление 2.3.3

Задания из дополнительной литературы по теме « Белки».

 

Выберите один правильный ответ:

 

  1. 1.      Определите признак, по которому все нижеперечисленные соединения, кроме одного, объединены в одну группу. Укажите «лишние» среди них химическое соединение.

1) пепсин 5) каталаза

2) коллаген 6) мальтаза

3) кератин 7) гемоглобин

4) хитин

2. Соли тяжелых металлов (ртути, мышьяка, свинца) являются ядами для организма. Они связываются с сульфидными группировками белков. Назовите структуру белков, которая разрушается под действием солей тяжелых металлов.

1) первичная 3) третичная

2) вторичная

 

3. Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию.

1) гормон роста 4) актин

2) фибрин 5) трипсин

3) инсулин

 

4. В каком ответе все названные химические соединения относятся к

аминокислотам?

1) тубулин, коллаген, лизоцим

2) лизин, триптофан, аланин

3) холестерин, прогестерон, стеариновая кислота

4) валин, мальтаза, кератин

5) сахароза, лактоза, глицин

6) аденин, тимин, гуанин

 

5. Белки как полимеры имеют особенности, по которым существенно отличаются от

каких полисахаридов, как гликоген и крахмал. Найдите эти особенности среди

ответов

и укажите признак, который такой особенностью НЕ является.

1) очень большое число мономеров

2) являются линейными полимерами

3) иная структура мономеров

4) мономеры белка отличаются друг от друга

 

6. Первичные структуры разных белков отличаются друг от друга по ряду признаков. Найдите эти признаки среди ответов и укажите особенность строения, по которой разные белки, наоборот, похожи друг на друга.

1) количество аминокислот

2) количественное соотношение аминокислот разных видов

3) последовательность соединения аминокислот друг с другом

4) структура химических связей, участвующих в формировании

последовательности аминокислот

 

7. Назовите органические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем

количестве (в % на сырую массу).

  1. 1)     углеводы

  2. 2)     липиды

  3. 3)     белки

  4. 4)     нуклеиновые кислоты

  5. 5)     низкомолекулярные органические вещества

 

8. Назовите функциональные группы соседних аминокислот в белке, между

которыми образуется пептидная связь.

  1. 1)      радикалы 4) карбоксильные группы

  2. 2)      карбоксильная группа и аминогруппа 5) карбоксильная группа и радикал

  3. 3)      радикал и ион водорода 6) аминогруппа и радикал

 

9. Назовите белок, выполняющий рецепторную функцию.

1) лизоцим 3) протромбин

2) пепсин 4) родопсин

 

10. Назовите белок, выполняющий рецепторную функцию.

1) коллаген 3) гемоглобин

3) фибрин 4) инсулин

 

11. Назовите белок, выполняющий в основном структурную функцию.

1) кератин 4) липаза

2) каталаза 5) гормон роста

3) нуклеаза

 

12. Назовите белок, выполняющий в основном транспортную функцию.

1) коллаген 4)гемоглобин

2) кератин 5) миоглобин

3) фибрин

 

13. Назовите основную функцию, которую выполняют такие белки, кератин,

коллаген, тубулин.

1) двигательная 4) транспортная

2) защитная 5) строительная

3) ферментативная

 

  14. Назовите белок, выполняющий в основном двигательную функцию.

1) актин 4) каталаза

2) фибрин 5) липаза

3) тромбин 6) миоглобин

 

15. Назовите функцию, которую выполняет основная масса белков семян растений и

яйцеклеток животных.

1) защитная 4) двигательная

2) строительная 5) ферментативная

3) запасающая

 

16. В каком ответе все названные химические соединения являются белками?

1) сахароза, инсулин, урацил

2) фенилаланин, глюкагон, пепсин

3) глюкоза, фруктоза, гликоген

4) каталаза, глюкагон, кератин 5) рибоза, тимин, актин

17. Определите признак, по которому все нижеперечисленные химические

соединения, кроме одного, объединены в одну группу. Укажите это «лишнее»

среди них химическое соединение.

1) аланин 5) актин

2) валин 6) лейцин

3) глицин 7) цистеин

4) триптофан

 

18. Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию.

1) каталаза 4) глюкагон

2) протромбин 5) кератин

3) тубулин

 

19. Назовите белок, входящий в состав микротрубочек жгутиков и ресничек,

центриолей и веретина движения.

1) кератин 3) миозин

2) тубулин 4) коллаген

 

20. Назовите белок волос.

1) кератин 3) миозин 5) актин

2) тубулин 4) коллаген 6) фибрин

 

21. Что является мономером белков?

1) глюкоза 4) нуклеиновая кислота

2) нуклеотид 5) азотистое основание

3) аминокислота

 

22. Сколько видов аминокислот входит в состав природных белков?

1) 10 3) 20 5) 46

2) 15 4) 25 6) 64

 

 23. Что происходит с третичной структурой транспортных и ферментативных белков

в момент выполнения ими своих функций

1) не изменяется

2) разрушаются

3) слегка видоизменяется

4) усложняется

5) приобретает четвертичную структуру

6) переходит во вторичную структуру

 

24. Назовите белок, из которого состоят рога, копыта, когти, перья и волоса

животных.

1) коллаген 3) тубулин

2) кератин 4) миозин

 

25. Назовите белок, который был первым из синтезирован искусственно.

1) инсулин 3) каталаза

2) гемоглобин 4) интерферон

 

26. Приведите пример белка, состоящего из нескольких полипептидных цепей.

1) трипсин 3) миоглобин

2) пепсин 4) коллаген

 

27. Назовите все химические группировки, одинаковые у всех аминокислот,

входящих в состав природных белков.

1) только аминогруппа и карбоксильная группа

2) водород и радикал

3) водород, аминогруппа и карбоксильная группа

4) радикал, аминогруппа и карбоксильная группа

 

28. Каким терминам называется потеря белком своей естественной пространственной

структуры?

1) спирализация 4) дисперсия

2) конденсация 5) репарация

3) денатурация 6) дегенерация

 

29. Назовите белок, составляющий основу сухожилий, связок и межклеточного

вещества костной ткани.

1) кератин 4) коллаген

2) тубулин 5) актин

3) миозин 6) фибрин

 

30. Приведите пример белка, состоящего из нескольких полипептидных цепей.

1) миоглобин 3) трипсин

2) гемоглобин 4) пепсин

 

31. Какие химические соединения в обязательном порядке имеют следующие

химические группировки: аминогруппу и карбоксильную группу?

  1. 1)     азотистые основания 4) аминокислоты

2) нуклеотиды 5) жирные кислоты

3) нуклеиновые кислоты 6) полисахариды

 

32. К какому виду химических связей относят пептидную связь?

1)ионные 3) ковалентные

2) водородные 4) гидрофобные

 

33. Назовите белок, выполняющий в основном структурную (строительную) функцию.

1) пепсин 3) инсулин

2) коллаген 4) миозин

 

34. Каким термином называется процесс образования первичной структуры белка?

1) транскрипция 4) диссимиляция

2) трансляция 5) полимеризация

3) редупликация

 

35. Назовите белки, выполняющие в основном структурную ( строительную) функцию.

1) пепсин, трипсин 4) коллаген

2) гемоглобин, карбоангидраза 5) актин, миозин

3) инсулин, глюкагон

 

36. Как называется структура белка, представляющая собой спираль, в которую

свёрнута цепочка из аминокислот?

1) первичная 3) третичная

2) вторичная 4) четвертичная

 

37. К какой группе органических соединений относят аланин, валин, лизин, триптофан?

1) азотистые основания 4) аминокислоты

2) нуклеотиды 5) жирные кислоты

3) нуклеиновые кислоты

 

38. Назовите белки-гормоны, выполняющие регуляторные функции.

1) пепсин, трипсин 4) коллаген, кератин

2) гемоглобин, карбоангидраза 5) актин, миозин

3) инсулин, глюкагон

 

39. Укажите химическую группировку, которая НЕ входит в качестве радикала ни в

одну из аминокислот, встречающихся в природных белках.

1) –SH 4) –H2 PO4

2) –COOH 5) –H

3) –NH2

 

40. Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придаёт

одним аминокислотам гидрофильные, а другие — гидрофобные свойства.

1) аминогруппы 3) карбоксильная группа

2) радикал 4) гидроксильная группа

 

Закрепление 2.3.4

«Углеводы. Липиды».

Задание части А.

 

Выберите один правильный ответ.

1*.Молекула клетчатки в отличие от молекулы липида

1)органическое вещество 3) мономер

2) биополимер 4) неорганическое вещество

 

2*. Углевод входит в состав молекулы

   1)       хлорофилла

2)       гемоглобина

3)       инсулин

4)       ДНК

 

3*.Азот не входит в состав молекулы

1)       гемоглобина

2)       ДНК

3)       АТФ

4)       гликогена

 

4*. Универсальным источником энергии в клетке являются молекулы

  1. жирных кислот

2)       ДНК

3)       АТФ

4)       глюкозы

 

5*. Липиды растворяются в эфире, но не растворяются в воде, так как они

1)       являются полимерами

2)       состоят из мономеров

3)       гидрофобные

4)       гидрофильные

 

6*. Медведи во время продолжительного зимнего сна необходимую для жизни воду

получают за счет

1)       расщепления белков

2)       талого снега

3)       окисления жира

4)       окисления аминокислот

 

7*. Липиды в плазматической мембране выполняют функцию

1)       структурную

       2)       запасающую

       3)       энергетическую

       4)       каталитическую

 

8*. Запасным углеводом в животной клетке являются

       1)       хитин

   2)       целлюлоза

       3)       крахмал

       4)       гликоген

 

Задания части В.

 

Выберите три правильных ответа из шести.

1*. Каковы свойства, строение и функции в клетке полисахаридов?

А) выполняют структурную и запасающую функции

Б) выполняют каталитическую и транспортную функции

В) состоят из остатков молекул моносахаридов

Г) состоят из остатков молекул аминокислот

Д) растворяются в воде
Е) не растворяются в воде

2*. Какие углеводы относятся к моносахаридам?

А) рибозу
Б) глюкозу
В) целлюлозу
Г) фруктозу

Д) крахмал
Е) гликоген

3*. Жиры в организме животных и человека
А) расщепляются в кишечнике
Б) участвуют в построении мембран клетки
В) откладываются в запас в подкожной клетчатке,
в области почек, сердца
Г) превращаются в белки

Д) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
Е) синтезируются из аминокислот

Практическая работа №3

Тема: Анализ состава молока. Определение витамина С в напитках. Определение содержания железа в продуктах.

1 часть: Качественный анализ сырого молока

Цель: исследовать состав молока.

Оборудование: штатив с пробирками, воронки, фильтры, водяная баня, спиртовка, фарфоровая чашка, эфир, 60–80% раствор уксусной кислоты, насыщенный раствор поваренной соли, раствор соды, сырое молоко.

Ход работы

1. Обнаружение казеина в молоке. Молоко разбавляют равным объемом воды и добавляют несколько капель уксусной кислоты.

2. Обнаружение жира в молоке. К сырому молоку добавляют раствор соды, перемешивают и взбалтывают с эфиром, затем выпаривают в фарфоровой чашке. Б) Реакция с гексациано-(III) ферратом калия.
Аскорбиновая кислота, окисляясь, восстанавливает красную кровяную соль до гексациано-(II) феррата калия, который с ионом железа в степени окисления +3 образует в кислой среде берлинскую лазурь (гексациано-(II) феррат железа).
К 1 мл сока капусты (или какого-нибудь другого) прибавляют 2 капли раствора КОН (можно другой щелочи), 2 капли красной кровяной соли и энергично встряхивают. Затем в пробирку добавляют 6-8 капель 10%-ного раствора НСl и 1-2 капли раствора FeCl3. Выпадает синий или зеленовато-синий осадок берлинской лазури. 

В) Определение витамина C в овощах и фруктах.

Цель: познакомиться с качественной реакцией на витамин C; йодометрическим способом исследовать продукты на предмет содержания в нем витамина C.

Оборудование: апельсиновый сок, фрукты и овощи, йод, крахмальный клейстер (1 г. крахмала на стакан кипятка), спиртовка, пробирки, штативы, ступка, пестик, вода.

ХОД РАБОТЫ:

 I. Обнаружение витамина С в апельсиновом соке.

1. Налейте в пробирку 2 мл сока и добавьте воды на 10 мл.

2. Затем влейте немного крахмального клейстера (1 г. крахмала на стакан кипятка).

3. Далее по каплям добавляйте 5 %-ный раствор йода до появления устойчивого синего окрашивания, не исчезающего 10–15 с. Техника определения основана на том, что молекулы аскорбиновой кислоты легко окисляются йодом. Как только йод окислит всю аскорбиновую кислоту, следующая же капля, прореагировав с крахмалом, окрасит раствор в синий цвет.

4. Подсчитайте, сколько мл (или капель) йода понадобилось для титрования. Рассчитайте количество аскорбиновой кислоты в соке в мг, учитывая, что 1 мл 5 % раствора йода окисляет 35 мг аскорбиновой кислоты,

Предположим, что для окисления 2 мл сока понадобилось 0,14 мл 5 % раствора иода. Составим пропорцию:

1 мл 5 % раствора йода — 35 мг аскорбиновой кислоты 0,14 мл 5 % раствора йода – Х мг аскорбиновой кислоты => Х = 0,14×35 = 4,9 мг

II. Опыт 5. Реакции на витамин Д (кальциферол)
Вопросы-задания: 
Все ли витамины, содержащиеся в молоке (А, В1, В 2 , С, Д) есть в сливочном масле?

Почему недостаток в пище водорастворимых витаминов быстрее приводит к развитию гиповитаминозов, чем недостаток жирорастворимых?

Где витамина С будет больше: в сыром или вареном картофеле?

Где лучше сохраняются витамины: в сырых яблоках или сушеных?

Назовите основные источники витаминов.

Творческие задания:

ТЗ №2.3.1: Значение химических элементов и химических соединений для организма человека.

ТЗ №2.3.2:Элементы сбалансированного питания

Сделано важнейшее открытие в механизме развития латентной инфекции вируса Эпштейна-Барра

   Ученые Института Вистара открыли новую ферментативную функцию белка EBNA1 вируса Эпштейна-Барра (EBV) — критического фактора способности EBV преобразовывать клетки человека и вызывать рак. Опубликованное в Cell, это исследование предоставляет новые данные об ингибировании функции EBNA1, открывая новые пути для развития терапии рака, связанного с EBV.

   EBV приводит к пожизненной латентной инфекции в В-лимфоцитах, что может способствовать развитию различных типов рака, в том числе лимфомы Буркитта, карциномы носоглотки и лимфомы Ходжкина. Ядерный антиген Эпштейна-Барра 1 (EBNA1) служит привлекательной терапевтической мишенью этих раковых заболеваний, так как он экспрессируется во всех опухолях, связанных с EBV, выполняет важнейшие функции в генезе опухолей и в организме человека нет подобных белков.

   «Мы обнаружили никогда ранее не описанную ферментативную активность EBNA1, несмотря на интенсивные исследования, направленные на определение характеристик этого белка«, — сказал Пауль М. Либерман, автор исследования. «Мы обнаружили, что EBNA1 обладает загадочной способностью к сшиванию одной нити ДНК на конечной стадии репликации ДНК. Это может иметь важные последствия для изучения других вирусных и клеточных связывающих ДНК белков, которые проявляют невыясненную ферментно-подобную активность«.

   Либерман и коллеги также обнаружили что одна специфическая аминокислота EBNA1 — Y518 необходима для того чтобы запустить процесс и, следовательно, для персистенции вирусной ДНК в зараженных клетках. ими был создан белок-мутант EBNA1 в котором эта критическая аминокислота была заменена другой и затем исследователи показали что этот мутант не смог сформировать ковалентную связь с ДНК и выполнить функции эндонуклеазы по генерации отрезков одиночной нити ДНК.
В латентно инфицированных клетках, геном EBV поддерживается как круговая молекула ДНК, или эписома, которая реплицируется клеточными ферментами вместе с хромосомами клетки. Когда клетка делится, два эписомальных генома разделяются на две дочерние клетки. Хотя было известно, что EBNA1 опосредует репликацию и разметку эписомы при делении клетки-хозяина, точный механизм не был ясен. Новое исследование проливает свет на этот процесс и описывает, как вновь открытая ферментативная активность EBNA1 необходима для завершения репликации вирусного генома и поддержания эписомальной формы.

   «Наши результаты позволяют предположить, что можно создавать небольшие молекулы, чтобы «поймать» белок, связанный с ДНК, и потенциально блокировать прекращение репликации и сохранение эписомы, подобно известным ингибиторам топоизомераз«, — отметил Либерман. «Такие ингибиторы могут быть использованы для ингибирования EBV-индуцированной трансформации и лечения злокачественных опухолей, связанных с EBV«.

Ферменты

: функции, определение и примеры

Ферменты ускоряют химические реакции в организме человека. Они связываются с молекулами и изменяют их определенным образом. Они необходимы для дыхания, переваривания пищи, работы мышц и нервов, а также для тысяч других функций.

В этой статье мы объясним, что такое фермент, как он работает, и приведем некоторые общие примеры ферментов в организме человека.

Ферменты состоят из белков, сложенных в сложные формы; они присутствуют по всему телу.

Химические реакции, которые поддерживают нас, — наш метаболизм — зависят от работы, которую выполняют ферменты.

Ферменты ускоряют ( катализируют ) химические реакции; в некоторых случаях ферменты могут производить химическую реакцию в миллионы раз быстрее, чем это было бы без нее.

Субстрат связывается с активным центром фермента и превращается в продукты . Как только продукты покидают активный центр, фермент готов прикрепиться к новому субстрату и повторить процесс.

Пищеварительная система — ферменты помогают организму расщеплять более крупные сложные молекулы на более мелкие молекулы, такие как глюкоза, чтобы организм мог использовать их в качестве топлива.

Репликация ДНК — каждая клетка вашего тела содержит ДНК. Каждый раз, когда клетка делится, нужно копировать эту ДНК. Ферменты помогают в этом процессе, раскручивая спирали ДНК и копируя информацию.

Ферменты печени — печень расщепляет токсины в организме. Для этого он использует ряд ферментов.

Модель «замок и ключ» была впервые предложена в 1894 году. В этой модели активный центр фермента имеет определенную форму, и только субстрат может поместиться в него, как замок и ключ.

Эта модель была обновлена ​​и получила название модели с принудительной подгонкой .

В этой модели активный центр меняет форму при взаимодействии с субстратом. Как только субстрат полностью зафиксирован и занял точное положение, можно начинать катализ.

Ферменты могут работать только в определенных условиях.Большинство ферментов в организме человека лучше всего работают при температуре около 37 ° C — температуре тела. При более низких температурах они все равно будут работать, но гораздо медленнее.

Точно так же ферменты могут работать только в определенном диапазоне pH (кислотный / щелочной). Их предпочтения зависят от того, где они находятся в теле. Например, ферменты в кишечнике лучше всего работают при pH 7,5, тогда как ферменты в желудке лучше всего работают при pH 2, потому что желудок намного более кислый.

Если температура слишком высока или если окружающая среда слишком кислая или щелочная, фермент меняет форму; это изменяет форму активного центра, так что субстраты не могут с ним связываться — фермент стал денатурированным .

Некоторые ферменты не могут функционировать, если к ним не прикреплена специфическая небелковая молекула. Их называют кофакторами. Например, карбоангидраза, фермент, который помогает поддерживать уровень pH в организме, не может функционировать, если он не присоединен к иону цинка.

Чтобы системы организма работали правильно, иногда необходимо замедлить действие ферментов. Например, если фермент производит слишком много продукта, должен быть способ уменьшить или остановить производство.

Активность ферментов может быть подавлена ​​несколькими способами:

Конкурентные ингибиторы — молекула блокирует активный центр, так что субстрат должен конкурировать с ингибитором, чтобы присоединиться к ферменту.

Неконкурентные ингибиторы — молекула связывается с ферментом где-то помимо активного центра и снижает эффективность его работы.

Неконкурентоспособные ингибиторы — ингибитор связывается с ферментом и субстратом после того, как они связались друг с другом. Продукты менее легко покидают активный центр, и реакция замедляется.

Необратимые ингибиторы — необратимый ингибитор связывается с ферментом и навсегда инактивирует его.

В организме человека тысячи ферментов, вот лишь несколько примеров:

  • Липазы — группа ферментов, которые помогают переваривать жиры в кишечнике.
  • Амилаза — помогает превращать крахмалы в сахара. Амилаза содержится в слюне.
  • Мальтаза — также содержится в слюне; расщепляет сахар мальтозу на глюкозу. Мальтоза содержится в таких продуктах, как картофель, макаронные изделия и пиво.
  • Трипсин — обнаружен в тонком кишечнике, расщепляет белки на аминокислоты.
  • Лактаза — также содержится в тонком кишечнике, расщепляет лактозу, сахар в молоке, на глюкозу и галактозу.
  • Ацетилхолинэстераза — расщепляет нейромедиатор ацетилхолин в нервах и мышцах.
  • Helicase — распутывает ДНК.
  • ДНК-полимераза — синтезирует ДНК из дезоксирибонуклеотидов.

Ферменты играют огромную роль в повседневной работе человеческого тела. Связываясь с соединениями и изменяя их, они жизненно важны для правильного функционирования пищеварительной системы, нервной системы, мышц и многого, многого другого.

Ферменты в организме

Ферменты — это особые органические молекулы, обнаруженные в биологических системах, которые позволяют клеточной жизни существовать и функционировать при земных температурах. Большинство поддерживающих жизнь химических реакций могло происходить только при температуре выше 90 ° C или 200 ° F в отсутствие ферментов. [1] Ферменты называют макромолекулярными биологическими катализаторами. Они допускают существование реакций, которые в противном случае не могли бы происходить при различных условиях, связанных с температурой, pH и атмосферными условиями в организме человека.Для метаболических процессов в клетках необходимы ферментные катализаторы, чтобы происходить с достаточно высокой скоростью, чтобы поддерживать жизнь. Известно, что ферменты катализируют более 5000 типов биохимических реакций [2]. Изучение этой сложной темы называется энзимологией .

Ферменты многочисленными способами ускоряют скорость химической реакции, снижая энергию активации. Энергия активации — это энергия, которая должна быть доступна химической или ядерной системе с потенциальными реагентами для образования реакции или продукта.Ферменты вступают в реакцию с другими веществами, разделяя их или соединяя вместе. [3] Они не изменяют положения химического равновесия реакции.
В присутствии фермента реакция движется в том же направлении, что и без фермента, однако присутствие фермента ускоряет процесс.

Функция и природа ферментов
Ферменты отвечают за:
1. Передачу сигналов и регуляцию клеток часто с помощью киназ и фосфатаз.
2. Создание движения с помощью миозина (мышечного белка), гидролизующего АТФ, чтобы вызвать сокращение мышц.
3. Транспортировка груза по клетке как часть цитоскелета.
4. Пищеварение, метаболизм, дыхание
5. Пищеварительные ферменты, такие как амилазы и протеаза, расщепляют большие молекулы крахмала или белков на более мелкие для правильного всасывания в кишечнике.
6. Производство гормонов.
7. Поглощение и транспортировка питательных веществ.
8. Сотовый ремонт и деление.
9. Детоксикация
10. Заболевание: Вирусы могут содержать ферменты для инфицирования клеток, то есть интегразу ВИЧ и обратную транскриптазу.

Ферменты
1. Стабилизируйте переходное состояние: a. Создайте среду с распределением заряда, дополнительным к переходному состоянию, чтобы снизить его энергию.
2. Предложите альтернативный путь реакции: a. Временно реагирует с подложкой, образуя ковалентный промежуточный продукт, чтобы обеспечить переходное состояние с более низкой энергией.
3. Дестабилизирует основное состояние подложки: a. Искажение связанного вычитания в их форму переходного состояния, чтобы уменьшить энергию, необходимую для достижения переходного состояния. б. Ориентируйте подложки в продуктивном порядке, чтобы уменьшить изменение энтропии реакции (термодинамическое).
Ферменты по существу реагируют с другими веществами, либо разделяя их, либо соединяя вместе.
Ферменты делятся на [4]: ​​
1. Простые: содержат только белковую часть (например.например, гидролазы, такие как пепсин, трипсин или рибонуклеаза).
2. Комплекс: белки могут быть соединены небелковой частью, называемой простетическими группами. Белковая часть называется апоферментом. Небелковая часть называется кофактором. Вместе апофермент и кофактор образуют биологически активную молекулу фермента — холофермент.
Кофакторы:
a. Ион металла: помогает ферменту позиционировать молекулу субстрата в активном центре. Связанные металлы, называемые активаторами, могут включать медь, кобальт, цинк, магний, молибден и марганец.
г. Органическая молекула: часто такие витамины, как рибофлавин, витамины группы B и витамин C.
c. Коферменты: небелковая органическая молекула, которая свободно связывается с молекулой апофермента, таким образом, может отщепляться от нее, то есть НАД + (никотинамидадениндинуклеотид) и НАДФ + (никотинамидадениндинуклеотидфосфат). НАД + и НАДФ + являются переносчиками электронов в клеточном дыхании. НАДФ + образуется в результате анаболической реакции или реакции, при которой большие молекулы образуются из маленьких.
г. Протезная группа: небелковая органическая молекула, которая прочно связывается с молекулой апофермента, т.е.е. гем, FAD (флавинадениндинуклеотид)

Субстрат
Молекулы, с которыми реагируют ферменты, называются субстратом. Фермент остается нетронутым и не расходуется во время химических реакций. Они также не изменяют стабильности реакции. Вместо этого они поддерживают развитие реакции, поддерживающей равновесие. Большинство ферментов — это белки, состоящие из аминокислот, основных строительных блоков в организме.
Исключения составляют некоторые виды молекул РНК, называемые рибозимами.[5] Молекулы аминокислот связаны через связи, известные как пептидные связи, которые образуют белки.
Ферменты состоят из различного количества пептидных цепей и называются мультиферментными комплексами. Примером мультиферментных комплексов может быть синтаза жирных кислот, фермент, катализирующий синтез высших жирных кислот в клетках. [6] Химически небольшие группы связанных аминокислот называются полимерными молекулами или упоминаются в биохимии как полипептиды.
Требуется 30 аминокислот, чтобы сформировать достаточно длинную цепь, которая позволяет молекулам влиять на свою форму и превращаться в белок.Будь то одна цепочка или несколько цепочек, она состоит из нескольких частей, называемых доменами. Белки выполняют многочисленные биохимические функции, включая анатомические структурные особенности организмов, питательные вещества, антигены и гормоны. [7]

Фермент-субстратный комплекс
Созданная как модель «замок и ключ», ферменты реагируют с другими веществами, разделяя их или соединяя вместе. [8] Высокая специфичность ферментов демонстрируется тем, как они связываются или связываются с субстратом: молекулой реагента.Хемоселективная, каждая молекула фермента имеет активный центр на своей поверхности. Молекула реагента притягивается к углублению, которое образует активный центр, и формирует его.
Специфичность достигается за счет связывания карманов с субстратами дополнительной формы, заряда и гидрофильных / гидрофобных характеристик. Активный центр продолжает изменяться до тех пор, пока субстрат не будет полностью связан, что приведет к окончательной форме.
Тем не менее, ферменты представляют собой гибкие структуры, и активный центр непрерывно видоизменяется за счет взаимодействия с субстратом, когда он взаимодействует с ферментом.

Контроль активности ферментов
Ферменты направляют и регулируют метаболизм клетки и находятся под тщательным контролем. [9] Механизм действия ферментов включает регуляторные молекулы, которые могут либо увеличивать (активатор), либо ингибировать (ингибиторы) активность фермента. Ингибитор фермента — это молекула, которая связывается с ферментом и блокирует связывание субстрата, снижая его активность. Если фермент производит слишком много вещества в организме, это вещество начинает действовать как ингибитор фермента в начале пути, как форма отрицательной обратной связи, замедляя реакцию.Лекарства могут быть ингибиторами ферментов. Например, блокирование активности фермента может убить патоген или исправить метаболический дисбаланс. [10]

Контроль активности ферментов необходим для гомеостаза в организме. Когда есть сбой в работе фермента, такой как мутация, избыточное или недостаточное производство или делеция, это может привести к генетическому заболеванию. В некоторых случаях это может привести к летальному исходу. Например, недостаточность поджелудочной железы — это состояние, которое возникает, когда поджелудочная железа не вырабатывает достаточно определенного фермента, необходимого для переваривания пищи в тонком кишечнике.[11]

Таблица 1 — Факторы, влияющие или контролирующие активность ферментов [12]

Температурная модуляция
Каталитическая активность ферментов требует оптимальной температуры внутри тела. Ферменты человека имеют максимальную активность при 37oC. Ферменты могут стать уязвимыми к перепадам температуры. Из-за их белковой природы применение высокой температуры в диапазоне 55-60 ° C вызывает денатурацию белка, вызывая конформационные изменения и разрушение белка.Это изменение вызывает спад или полную остановку реакции. [13] Более того, низкие температуры могут замедлять реакции, снижая активность ферментов.

pH
Ферменты чувствительны к изменению pH. Как и при изменении температуры, экстремальные значения низких и высоких значений снова приводят к денатурации молекул. Концентрация H + влияет на ионизацию кислотных и основных групп

Источники ферментов [14]
1. Метаболические ферменты: регулирует органы, ткани и кровь.Помогите создавать новые клетки, восстанавливать существующие поврежденные клетки и перемещать питательные вещества туда, где они больше всего нужны вашему организму.
2. Пищеварительные ферменты: расщепляет пищу. Подтипы — амилаза, липаза, протеаза
3. Сырые продукты: поддерживает иммунную систему, восстановление клеток.
Существует шесть основных классов ферментов со специфической функцией. Также есть подгруппы.

Таблица 2 — Типы ферментов [15,16]

Подгруппы ферментов:
Гидролазы — это ферменты, которые расщепляют воду, разделяя части молекул.
Гидрогеназы — это ферменты, которые присоединяют атомы водорода к другим молекулам; Примером может служить 5-альфа-редуктаза.
Оксидазы катализируют окисление, добавляя кислород или электроны к молекулам или атомам.

Ферменты кожи; Создание кожного барьера и окончательный процесс десквамации
Весь процесс дифференцировки эпидермиса зависит от активности ферментов. Липидгидролазы ответственны за превращение липидов в церамиды и свободные жирные кислоты.Ферменты участвуют в модификации профилаггрина и протеолитическом процессинге в эпидермисе. [17] Здоровые переходные фазы всего процесса построения рогового слоя жизненно важны и зависят от ферментов.

Ферменты протеазы необходимы для нормального процесса десквамации в клетках рогового слоя (SC). Десмосомы важны для прочной межклеточной адгезии. Процесс десквамации включает протеолиз межклеточных адгезивных структур, созданных в структурах десмосом.В роговом слое есть специфические ферменты протеазы, называемые триптическими ферментами и химотриптическими ферментами, участвующими в деградации корнеодесмосом. Два белка, обнаруженные в десмосомах, — это десмоглеин и десмоколлин, расположенные во взаимосвязях внутри клеток.
Химотриптический фермент рогового слоя продуцируется как неактивный предшественник, не обладающий протеолитической активностью. Следовательно, существует потребность в активирующем ферменте, который включает фермент с трипсиноподобным субстратом. Различные протеазы атакуют разные аминокислотные участки белков десмоглеина и десмоколлина.Когда связи ослабевают, они разрываются, позволяя клеткам отслаиваться.
Для процесса десквамации требуется вода изнутри эпидермиса и нормальный pH. Сочетание всех биологических активностей сложное и должно работать синергетически друг с другом.

Ссылки
1. Pugliese, Peter T. MD. (2005) Приложение A. Ферменты и активность ферментов. Продвинутый профессиональный уход за кожей — медицинское издание. стр. 390-392 The Topical Agent, LLC, Burnsville, PA
2.Фермент. Wikipedia.org Получено с https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme
3. IBID — Pugliese — Ref 1
4. IBID — Лаврикова с.
5. Подраздел Автор: Петра Лаврикова. Глава 6. Ферменты. Функция клеток и человеческого тела. Получено с http://fblt.cz/en/skripta/ii-premena-latek-a-energie-v-bunce/6-enzymy/
6. IBID — Лаврикова с.
7. IBID — Pugliese
8. IBID — см. Исх. 2
9. Регулирование ферментов. Биологическая энергия и ферменты Получено с https://www.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation
10.Ингибитор ферментов Получено с https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_inhibitor
11. Панкреатическая недостаточность. Центр болезней органов пищеварения, Медицинский университет Южной Каролины. Получено с http://ddc.musc.edu/public/diseases/pancreas-biler-system/pancreatic-insufficiency.html
12. Регулирование ферментов. Биология Энергия и ферменты. Хан Академия с. 2 Получено с https://www.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation
13. IBID — Лаврикова, стр.5
14. Снайдер, Кимберли. (06 декабря 2017 г.) Как ферменты влияют на красоту и здоровье. Получено с https://www.huffingtonpost.com/kimberly-snyder/enzymes-beauty-health_b_1201847.html
15. IBID — Pugliese pg 391
16. IBID — Lavrikova p 7
17. Preland, R., Rothnagel, J ., Лоуренс, О. (2006) Глава 9, Профилаггрин и слитое семейство кальций-связывающих белков S100. Скин Барьер, Элиас и Фейнголд.
18. Экхольм, Э., Браттаснд, М., Эгельруд, Т. (январь 2000 г.) Триптический фермент рогового слоя в нормальном эпидермисе: недостающее звено в процессе десквамации? Журнал следственной дерматологии, том 114, выпуск 1, PP 56-63 Получено с https: // www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022202X15407316
19. IBID — Pugliese — ссылка 1
20. IBID — ссылка 17, стр. 56

Enzymes Functions — Creative Enzymes

Ферменты можно найти повсюду. Они существуют во всех формах жизни, включая человека, растения, бактерии и другие организмы. Любому живому организму для правильного функционирования необходимы ферменты. В химическом отношении ферменты представляют собой естественные белки, основная функция которых — ускорять процесс и повышать эффективность химической реакции, не расходясь в процессе.Другими словами, фермент — это катализатор на основе белка. Ферменты катализируют все виды химических реакций, которые участвуют в росте, свертывании крови, заживлении, заболеваниях, дыхании, пищеварении, размножении и многих других биологических процессах. С биологической точки зрения ферменты являются инструментальными веществами для многих функций живых организмов.

Передача сигнала

Ферменты компетентны участвовать в передаче сигнала, когда химический или физический сигнал передается через клетку в виде серии молекулярных событий, и в конечном итоге возникает клеточный ответ.Наиболее распространенными ферментами в передаче сигналов являются протеинкиназы, катализирующие фосфорилирование белков.

Деградация макромолекул

Большие молекулы могут быть расщеплены ферментами на мелкие фрагменты, которые затем легко усваиваются человеческим телом. Многие пищевые ингредиенты имеют форму больших молекул, таких как сахар, белки и жир, которые не могут быть легко усвоены человеческим организмом.Следовательно, эти ингредиенты перед абсорбцией расщепляются ферментами на более мелкие кусочки, и этот процесс называется катаболизмом. После абсорбции маленькие молекулы будут использоваться в качестве строительных блоков для обновления тела за счет восстановления, регенерации и роста тканей, и этот процесс называется анаболизмом. Для катаболизма и анаболизма необходимо использовать многие ферменты, такие как амилазы и протеазы.

Производство энергии

Ферменты могут генерировать энергию для живых организмов.Аденозинтрифосфат, также известный как АТФ, является основной формой хранения химической энергии. АТФ — это заряженная батарея, которая может выделять энергию, обеспечивающую биологическую активность. Ферменты — это преобразователи, которые превращают энергию в правильные химические формы и хранят ее в молекулах АТФ. Большинство этих ферментов называются АТФ-синтазами.

Ионные насосы

Некоторые ферменты в клеточной мембране действуют как ионные насосы, перемещая ионы через плазматическую мембрану против градиента их концентрации, участвующего в активных транспортных механизмах.Эти первичные переносчики ионов могут преобразовывать энергию из различных источников, включая АТФ, солнечный свет и другие окислительно-восстановительные реакции, в потенциальную энергию, хранящуюся в электрохимическом градиенте.

Защита и разминирование

В организмах всегда есть некоторые непитательные вещества из внешней среды или производимые самим организмом, которые не могут быть ни преобразованы в клеточные компоненты, ни использованы в качестве источника энергии.При этом их необходимо преобразовать в продукты, которые будут исключены или использованы в качестве физиологических, патологических или токсикологических компонентов. Ферменты, участвующие в этой процедуре, могут быть одним ферментом, комплексом, включающим различные ферменты, или ферментной системой, которая выполняет серию биохимических реакций путем окисления, восстановления, гидролиза и так далее.

Клеточная регуляция

Ферменты могут перемещать части внутренней структуры клетки и реорганизовывать их, чтобы регулировать деятельность клетки.Они доставляют пакеты из одной части в другую внутри клеток, разрывают хромосомы, когда клетки подвергаются митозу, а также тянут реснички, чтобы запустить движение клеток или помочь клеткам перемещать слизь по вашим дыхательным путям в качестве рутины, чтобы держать дыхательные пути чистыми. Общие ферменты, участвующие в упомянутом выше движении, — это миозин-АТФаза, кинезин-АТФаза и динеин-АТФаза.

Прочие функции

Кроме того, ферменты также способны генерировать движение, при этом миозин гидролизует АТФ, вызывая сокращение мышц, и переносит внутриклеточные вещества вокруг клетки как часть цитоскелета.Ферменты играют важную роль во многих других функциях, включая иммунные реакции и процессы старения. Люцифераза является основной причиной свечения светлячков, а ферменты вируса участвуют в заражении клеток или высвобождении вирусных частиц из клеток-хозяев.

Структура и функции белков

Белки — очень важные молекулы, которые необходимы всем живым организмам. По сухому весу белки — самая крупная единица клеток.Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и каждой роли отводится отдельный тип белка, задачи которого варьируются от общей клеточной поддержки до передачи сигналов и передвижения. Всего существует семь типов белков.

Белки

  • Белки — это биомолекулы, состоящие из аминокислот, которые участвуют почти во всех клеточных действиях.
  • Происходит в цитоплазме, трансляция — это процесс, посредством которого синтезируются белки .
  • Типичный белок состоит из единственного набора из аминокислот . Каждый белок специально приспособлен для своей функции.
  • Любой белок в организме человека может быть создан из перестановок всего 20 аминокислот.
  • Существует семь типов белков: антитела , сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки .

Синтез белка

Белки синтезируются в организме посредством процесса, называемого трансляцией .Трансляция происходит в цитоплазме и включает преобразование генетических кодов в белки. Генетические коды собираются во время транскрипции ДНК, где ДНК расшифровывается в РНК. Затем клеточные структуры, называемые рибосомами, помогают транскрибировать РНК в полипептидные цепи, которые необходимо модифицировать, чтобы они стали функционирующими белками.

Аминокислоты и полипептидные цепи

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки обычно представляют собой цепочку из 20 аминокислот.Человеческое тело может использовать комбинации этих 20 аминокислот для производства любого необходимого ему белка. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

  • Атом водорода (H)
  • Карбоксильная группа (-COOH)
  • Аминогруппа (-Nh3)
  • «Вариабельная» группа

Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариации, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные группы и связи аминогруппы.

Аминокислоты соединяются посредством синтеза дегидратации, пока не образуют пептидные связи. Когда несколько аминокислот связаны между собой этими связями, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка

Структура белка может быть глобулярной или волокнистой в зависимости от его конкретной роли (каждый белок является специализированным). Глобулярные белки обычно компактны, растворимы и имеют сферическую форму.Волокнистые белки обычно имеют удлиненную форму и нерастворимы. Глобулярные и волокнистые белки могут иметь один или несколько типов белковых структур.

Существует четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности полипептидной цепи. Первичный уровень является самым основным и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Отдельная белковая молекула может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперскрученную спиральную форму, длинную, тягучую, прочную и похожую на веревку — коллаген отлично подходит для обеспечения поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, представляет собой сложенный и компактный глобулярный белок. Его сферическая форма полезна для маневрирования по кровеносным сосудам.

Типы белков

Всего существует семь различных типов белков, к которым относятся все белки.К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела

Антитела — это специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность перемещаться по кровотоку позволяет им использоваться иммунной системой для идентификации и защиты от бактерий, вирусов и других чужеродных злоумышленников в крови. Один из способов, которым антитела противодействуют антигенам, — это их иммобилизация, чтобы они могли быть уничтожены лейкоцитами.

Сократительные белки

Сократительные белки отвечают за сокращение и движение мышц. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также процессы клеточного движения и деления. Миозин приводит в действие задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты

Ферменты — это белки, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами.Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в заболеваниях пищеварительной системы и в специальных диетах. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы — фермента, расщепляющего сахарную лактозу, содержащуюся в молоке. Пепсин — это пищеварительный фермент, который в желудке расщепляет белки в пище. Нехватка этого фермента приводит к расстройству пищеварения.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются ферменты, присутствующие в слюне: амилаза слюны, калликреин слюны и лингвальная липаза — все они выполняют важные биологические функции.Амилаза слюны — это основной фермент слюны, который расщепляет крахмал на сахар.

Гормональные белки

Гормональные белки — это белки-мессенджеры, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы, контролируя концентрацию сахара в крови в организме, окситоцин стимулирует схватки во время родов, а соматотропин — гормон роста, который стимулирует выработку белка в мышечных клетках.

Структурные белки

Структурные белки являются волокнистыми и вязкими, что делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа, волосы, иглы, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин поддерживают соединительные ткани, такие как сухожилия и связки.

Хранение белков

Запасные белки резервируют аминокислоты для организма до тех пор, пока они не будут готовы к употреблению.Примеры запасных белков включают яичный альбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин — еще один белок, который хранит железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки

Транспортные белки — это белки-переносчики, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные тельца. Цитохромы, другой тип транспортных белков, действуют в цепи переноса электронов как белки-переносчики электронов.

Совместное использование генов

дает фермент с двумя сайтами связывания в одной субъединице

Образец цитирования: Sedwick C (2009) Совместное использование генов дает фермент с двумя сайтами связывания в одной субъединице. PLoS Biol 7 (3): e1000064. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1000064

Опубликовано: 31 марта 2009 г.

Авторские права: © 2009 Кейтлин Седвик. Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

Сложность изобилует природным миром, внутри нас и вокруг нас. Рассмотрим человеческое тело. Мы существуем благодаря усилиям примерно 50 триллионов клеток, что почти в 100 раз превышает количество звезд в Млечном Пути. Каждая клетка выполняет специализированную функцию, обеспечиваемую дифференциальной экспрессией более 25 000 генов, кодирующих белок, в геноме человека.

Белки тоже сложны; они могут действовать как ферменты (которые ускоряют определенные химические реакции), адгезины (которые связываются с другими белками и другими большими молекулами, такими как сложные углеводы и жиры), структурными элементами (такими как цитоскелет клетки) и преобразователями сигналов.Многофункциональные белки выполняют некоторую комбинацию этих ролей. Но учитывая строгие физические и химические требования, связанные с выполнением данной функции, многофункциональные белки обычно состоят из пространственно различных субъединиц (называемых доменами), каждая из которых выполняет отдельную биохимическую функцию. Например, белки с одной субъединицей, которая выполняет ферментативную функцию, обычно связывают эту субъединицу фермента с одной или несколькими субъединицами, которые функционируют как адгезины. Однако очень редко можно найти одну субъединицу белка, которая служит более чем одной цели, например субъединицу, которая действует как фермент и как адгезин.Тем не менее, такая двойная функциональная субъединица — это именно то, что Седрик Монтайнер, Гарри Гилберт и его коллеги описывают в этом выпуске PLoS Biology .

Чтобы изучить, как односубъединичные белки могут выполнять множество функций, авторы сосредоточились на ферментах CE2, семействе ферментов, которые помогают разрушать стенки растительных клеток. Ферменты CE2, эстеразы, которые расщепляют сложноэфирные связи в гемицеллюлозах, являются частью аппарата, который некоторые бактерии Clostridium используют для пережевывания клеточных стенок растений. Ферменты CE2 нацелены на ацетильные группы, прикрепленные к молекулам гемицеллюлозы, которые образуют сеть с целлюлозой, самой распространенной органической молекулой на планете.Целлюлоза состоит из длинных цепочек колец глюкозы, которые, взаимодействуя друг с другом через внутримолекулярные и межмолекулярные водородные связи, приводят к образованию целлюлозных волокон. Обильные водородные связи затрудняют ферментативную атаку целлюлозы и придают растениям их жесткую структуру. Напротив, гемицеллюлозы менее прочны и, следовательно, уязвимы для деградации — работа, выполняемая ферментами CE2.

Большинство ферментов семейства CE2 представляют собой белки с одной субъединицей, но один член семейства CE2 экспрессируется C.thermocellum, называемый Ct Cel5-CE2, представляет собой мультисубъединичный белок. Ct Cel5-CE2 имеет субъединицу CE2 (называемую доменом Ct CE2), которая имеет аналогичную трехмерную структуру и аминокислотную последовательность с другими белками семейства CE2. Однако, когда домен Ct CE2 был впервые охарактеризован, было обнаружено, что он является некаталитической целлюлозосвязывающей субъединицей, а не эстеразой для гемицеллюлоз. Эта связывающая целлюлозу особенность Ct CE2 была особенно любопытной, потому что ни один из других членов семейства CE2 не был известен как связывающий целлюлозу, что вдохновило авторов исследовать, функционирует ли домен Ct CE2 также как эстераза, который у них есть сейчас. обнаружено действительно так.Авторы также подтвердили, что он может связываться с целлюлозой, тогда как другие члены семейства CE2 не могут. Однако неожиданно, если они добавили и целлюлозу, и гемицеллюлозу вместе, домен Ct CE2 не мог действовать как эстераза на гемицеллюлозе, потому что целлюлоза была связана с доменом Ct CE2, тем самым подавляя его способность действовать на гемицеллюлозу. Это наблюдение подтолкнуло авторов к более тщательному сравнению структуры домена Ct CE2 со структурой других членов семейства CE2.

Структурные исследования показали нечто весьма необычное: в домене Ct CE2 сайт связывания целлюлозы точно перекрывает ферментативную щель. Это говорит о том, что субъединица, которая сначала развивалась как эстераза для гемицеллюлоз, приобрела как раз правильное геометрическое и последовательное расположение аминокислот, чтобы также обеспечить связывание с целлюлозой. Ни один из других членов семейства CE2 не имеет такой же последовательности аминокислот, что и Ct CE2, что объясняет, почему они функционируют исключительно как гемицеллюлозные эстеразы.Авт. Также показывают, что одна аминокислота, Trp746, которая присутствует только в одном другом члене семейства CE2 (хотя и в немного другом геометрическом расположении), особенно важна для Ct CE2 для связывания целлюлозы.

Домен Ct Cel5-CE2 CE2 необычен не только в своем семействе, но и среди всех других белков. Связывание целлюлозы доменом CE2, по-видимому, помогает увеличить активность субъединицы целлюлазы, обнаруженной в другой части белка, что делает весь белок более эффективным в разрушении стенок растительных клеток.Это полезная адаптация для C. thermocellum, поскольку она помогает бактериям использовать сахара в клеточной стенке в качестве важного источника питательных веществ. И понимание того, как работает этот белок, также может быть полезно для людей, которые ищут более эффективные способы взламывать стенки клеток растений для получения биотоплива.

Развитие целлюлозосвязывающей активности домена Ct CE2 над его исходной гемицеллюлозоэстеразной активностью представляет собой яркий пример двойной функциональности в одном домене.Вероятно, есть и другие примеры белков с двойной функцией, выполняемых одним и тем же участком. Если это так, белки могут быть даже более сложными, чем считалось ранее.

ферментов: что это такое? & Как это работает?

В любое время, без какой-либо сознательной мысли с вашей стороны, триллионы клеток вашего тела подвергаются огромному количеству химических реакций, которые поддерживают вашу жизнь и равновесие. Хотя эти реакции могут происходить сами по себе при наличии достаточного количества времени, эта скорость не будет достаточно высокой для потребностей человеческого тела.

В результате почти все биохимические реакции поддерживаются специализированными белками, называемыми ферментами , которые являются биологическими катализаторами , которые могут ускорять реакции более чем в миллион раз.

Степень адаптации ферментов очень высока; большинство из сотен известных ферментов могут катализировать только одну реакцию, а большинство реакций может быть катализировано только одним конкретным ферментом.

Что такое ферменты, собственно?

Хотя РНК молекулы нуклеиновой кислоты (рибонуклеиновая кислота) иногда может действовать как неферментный катализатор, настоящими ферментами являются белков , что означает, что они состоят из длинных цепей из аминокислот , которые сложены в определенную форму. .В природе 20 аминокислот, и все они в некотором количестве необходимы вашему организму.

Ваше тело может вырабатывать примерно половину из них, тогда как остальные должны поступать с пищей. Те, которые вы должны съесть, называются незаменимыми аминокислотами .

Все аминокислоты имеют центральный атом углерода, присоединенный к группе карбоновой кислоты (-COOH), аминогруппу (-NH 2 ) и боковую цепь, обычно обозначаемую «-R» на химических диаграммах.

Боковая цепь определяет уникальное поведение аминокислоты.Порядок аминокислот в белке называется его первичной структурой . Цепочка аминокислот называется полипептидом ; Обычно, когда молекула упоминается как таковая, это не полный функциональный белок, а его часть.

Нити аминокислот могут образовывать спиралевидные или пластинчатые образования; это называется вторичной структурой белка . То, как молекула в конечном итоге организует себя в трех измерениях, в основном в результате электрических взаимодействий между аминокислотами в разных частях молекулы, называется третичной структурой .

Как и во многих других вещах в мире природы, форма соответствует функции; то есть форма фермента определяет его точное поведение, в том числе то, насколько сильно он «ищет» конкретный субстрат (то есть молекулу, на которую действует фермент).

Как работают ферменты?

Как ферменты выполняют каталитическую активность? Этот вопрос можно разделить на два связанных запроса.

Первый: как, с точки зрения основного движения атомов, ферменты ускоряют реакции? И второй: какие особенности структуры ферментов позволяют этому случаться?

Способ, которым фермент ускоряет скорость реакции, заключается в сглаживании пути между началом и концом реакции.В таких реакциях продуктов (молекулы, оставшиеся после завершения реакции) имеют более низкую общую энергию, чем реагентов (молекулы, которые превращаются в продукты во время реакции).

Однако, чтобы вызвать реакцию прокатки, продукты должны преодолеть энергетический «горб», называемый энергией активации (E a ).

Представьте, что вы едете на велосипеде в полумиле от вашего дома, на высоте 100 футов по вертикали над дорогой.Если дорога сначала поднимается на 50 футов, а затем быстро падает на 150 футов, чтобы добраться до подъездной дорожки, вам, очевидно, придется какое-то время крутить педали, прежде чем вы сможете начать движение накатом. Но если участок дороги просто представляет собой единый плавный спуск длиной в полмили, вы можете весь путь двигаться по инерции.

Фермент, по сути, преобразует первый сценарий во второй; перепад высот по-прежнему составляет 100 футов, но общая планировка отличается.

Модель «Замок и ключ»

На уровне молекулярного взаимодействия комплекс фермент-субстрат часто описывается в терминах взаимоотношений «замок и ключ»: часть молекулы фермента, которая связывается с субстратом, называется активный центр имеет такую ​​форму, что почти идеально вписывается в молекулу субстрата.

Подобно тому, как вставление ключа в замок и его поворот вызывает изменения замка (например, движение засова), катализатор обеспечивает ферментативную активность, заставляя молекулу субстрата изменять форму.

Эти изменения могут привести к ослаблению химических связей в субстрате из-за механического искажения, давая молекуле ровно столько «толчка» или «скручивания», чтобы приблизиться к форме конечного продукта.

Часто будущий продукт тем временем находится в переходном состоянии , которое отчасти похоже на реагент и отчасти похоже на продукт.

Родственной моделью является концепция индуцированной подгонки . В этом сценарии фермент и субстрат изначально не идеально подходят друг к другу, но сам факт их контакта вызывает изменения в форме субстрата, что оптимизирует физическое взаимодействие фермент-субстрат.

Изменение субстрата делает его более похожим на молекулу переходного состояния, которая затем превращается в конечный продукт по мере продвижения реакции.

Что влияет на функцию ферментов?

Несмотря на свою мощь, ферменты, как и все биологические молекулы, не непобедимы.Многие из тех же условий, которые повреждают или разрушают другие молекулы, а также целые клетки и ткани, могут замедлить активность ферментов или вообще остановить их работу.

Как вы, вероятно, знаете, температура вашего тела должна оставаться в узком диапазоне (обычно от 97,5 до 98,8 градусов по Фаренгейту), чтобы вы оставались здоровыми. Одна из причин этого заключается в том, что ферменты перестают работать должным образом, если температура тела поднимается выше этого уровня — что вы воспринимаете как лихорадку.

Кроме того, сильнокислые условия могут нарушить химические связи фермента.Такое повреждение, связанное с температурой и pH, называется денатурирующим фермента.

Кроме того, как и следовало ожидать, увеличение количества фермента имеет тенденцию еще больше ускорять реакцию, в то время как снижение концентрации фермента замедляет ее.

Точно так же добавление большего количества субстрата при сохранении количества фермента на одном и том же уровне ускоряет реакцию до тех пор, пока фермент не «исчерпается» и не сможет обработать весь присутствующий субстрат.

Что такое коферменты и кофакторы?

Допустим, вы отправляетесь на велосипедную прогулку по пересеченной местности, и по дороге вас поддерживают друзья, которые раздают вам напитки и свежую одежду из фургона.

Во время путешествия вашим друзьям потребуется собственная поддержка, например, бензин для машины и еда для экипажа.

Если ваше путешествие можно рассматривать как «реакцию», а команда фургона — это «фермент», который «катализирует» ваше путешествие, то продовольственные запасы на маршруте можно рассматривать как коферменты , — в биохимии, вещества, которые не являются ферментами, но необходимы ферментам для наилучшего выполнения своей работы.

Подобно субстратам, коферменты связываются с активным участком ферментов, где связывается субстрат, но сами они не считаются субстратами.

Коферменты часто действуют как переносчики электронов или временные места стыковки атомов или функциональных групп, которые передаются между молекулами в общей реакции. Кофакторы — это неорганические молекулы, такие как цинк, которые помогают ферментам в живых организмах, но, в отличие от коферментов, они не связываются с активным центром фермента.

  • кофермент А или КоА, который связывается с ацетатом с образованием ацетил-КоА, важного для клеточного дыхания, который генерирует энергию для клеток из сахара-глюкозы;
  • никотинамидадениндинуцелотид (NAD) и флавинадениндинуцелотид (FAD), которые являются переносчиками электронов высокой энергии, которые также способствуют клеточному дыханию;
  • пиридоксальфосфат или витамин B6 , который перемещает аминогруппы между молекулами.

Неферментная функция белка 2 — Неферментная функция белка

Ферменты образуются в основном из белков; таким образом, одна из основных функций белков — выполнение ферментативных функций. Белки также выполняют различные другие физиологические функции в организме, которые не являются ферментативными. К ним относятся транспорт, структура, иммунитет, движение, питание и регулирование.

1. Транспортировка: Белки помогают транспортировать различные молекулы в организме.Например, гемоглобин — это белок, состоящий из четырех полипептидных единиц. Он помогает транспортировать кислород и углекислый газ в крови. Это помогает в доставке кислорода и удалении углекислого газа к тканям и клеткам тела и из них.

2. Структурная: белки актин и тубулин образуют клеточные структуры (цитоскелет). Кератин образует структурную опору для мертвых клеток, которые становятся ногтями и волосами.

3. Иммунитет: Антитела (также называемые иммуноглобинами) также являются белками, которые помогают распознавать и уничтожать чужеродные патогены в иммунной системе.

4. Движение: Актин и миозин — это белковые молекулы, которые позволяют мышцам сокращаться. Это помогает в движении частей тела.

5. Питание: Альбумин питает раннее развитие зародыша или проростка.

6. Регулирование: пептидные гормоны, такие как инсулин, помогают регулировать уровень глюкозы в крови.


Ключевые точки

  • Белки выполняют ферментативные и неферментативные функции.
  • Белки состоят из различных полипептидных единиц, связывающихся вместе.
  • Неферментативные функции белка включают транспортировку молекул, структурную поддержку, движение, иммунитет, питание и регулирование.


Ключевые термины

  • Полипептид : Любой полимер (одинаковых или разных) аминокислот, соединенных пептидными связями.
  • Catalyze : для ускорения процесса.
  • Фермент : молекулы, которые помогают ускорить биохимические реакции.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *