Ферментативную функцию в организме выполняет белок: Основные функции белков в клетке / Блог :: Бингоскул – Attention Required! | Cloudflare

Содержание

В чем заключается ферментативная функция белков? Ферментативная функция белков: примеры

Работа нашего организма – чрезвычайно сложный процесс, в котором задействованы миллионы клеток, тысячи самых разнообразных веществ. Но есть одна область, которая целиком и полностью зависит от особых белков, без которых жизнь человека или животного окажется совершенно невозможной. Как вы наверняка догадались, говорим мы сейчас о ферментах.

ферментативная функция белковСегодня нами будет рассмотрена ферментативная функция белков. Это важнейшая область биохимии.

Так как в основе этих веществ лежат преимущественно белки, то они сами могут считаться ими. Нужно знать, что впервые ферменты были открыты еще в 30-е годы 19-го века, вот только ученым понадобилось более века, дабы прийти к более-менее единому определению для них. Так какую функцию выполняют белки-ферменты? Об этом, а также об их строении и примерах реакций вы узнаете из нашей статьи.

Нужно понимать, что далеко не всякий белок может быть ферментом даже теоретически. Только белки глобулярной формы способны проявлять каталитическую активность в отношении других органических соединений. Как и все природные соединения этого класса, ферменты состоят из аминокислотных остатков. Запомните, что ферментативная функция белков (примеры которой будут в статье) может выполняться только теми из них, чья молярная масса не меньше 5000.

Энзимы – это катализаторы биологического происхождения. Они обладают способностью ускорять реакции за счет теснейшего соприкосновения между двумя участвующими в реакции веществами (субстратами). Можно сказать, что ферментативная функция белков — это процесс катализа некоторых биохимических реакций, которые характерны только для живого организма. Лишь незначительная их часть может быть воспроизведена в условиях лаборатории.

 функция белков ферментовСледует заметить, что в последние годы в этом направлении наметился некоторый прорыв. Ученые постепенно вплотную подходят к созданию искусственных ферментов, которые можно будет использовать не только для целей народного хозяйства, но и медицины. Ведутся разработки энзимов, которые могут эффективно уничтожать даже небольшие участки начинающегося онкологического заболевания.

Какие части энзима непосредственно участвуют в реакции?

Заметим, что в контакт с субстратом входит не все тело фермента, а лишь его небольшой участок, который называется активным центром. В этом заключается их главное свойство, комплементарность. Это понятие подразумевает, что фермент идеально подходит к субстрату по форме и своим физико-химическим свойствам. Можно сказать, что функция белков-ферментов в этом случае состоит в следующем:

  • Их водная оболочка сходит с поверхности.
  • Происходит определенная деформация (поляризация, к примеру).
  • После чего они особым образом располагаются в пространстве, одновременно сближаясь друг с другом.

Именно эти факторы приводят к ускорению реакции. А сейчас давайте проведем сравнение между энзимами и неорганическими катализаторами.

Сравниваемая характеристика

Ферменты

Неорганические катализаторы

Ускорение прямой и обратной реакции

Одинаковое

Одинаковое

Специфичность (комплементарность)

Подходят только к определенному типу веществ, высокая специфичность

Могут быть универсальными, ускоряя сразу несколько схожих реакций

Скорость реакции

Увеличивают интенсивность реакции в несколько миллионов раз

Ускорение в сотни и тысячи раз

Реакция на нагревание

Реакция сходит на «нет» из-за полной или частичной денатурации участвующих в ней белков

При нагревании большинство каталитических реакций многократно ускоряются

Как видите, ферментативная функция белков предполагает специфичность. От себя также добавим, что многие из этих белков обладают еще и видовой специфичностью. Проще говоря, ферменты человека вряд ли подойдут для морской свинки.

Важные сведения о строении ферментов

белок выполняющий ферментативную функциюВ строении этих соединений выделяют сразу три уровня. Первичную структуру можно выявить по тем аминокислотным остаткам, которые входят в состав энзимов. Так как ферментативная функция белков, примеры которой мы неоднократно приводим в этой статье, может осуществляться только некоторыми категориями соединений, определить их именно по этому признаку вполне реально.

Что же касается вторичного уровня, то принадлежность к нему определяется при помощи дополнительных типов связей, которые могут возникать между этими аминокислотными остатками. Это связи водородные, электростатические, гидрофобные, а также Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В результате того напряжения, которое эти связи вызывают, в различных частях фермента образуются α-спирали, петли и β-тяжи.

Третичная структура появляется в результате того, что сравнительно большие участки полипептидной цепи попросту сворачиваются. Образовавшиеся в результате этого тяжи называются доменами. Наконец, окончательное формирование этой структуры происходит только после того, как между различными доменами устанавливается устойчивое взаимодействие. Следует помнить, что образование самих доменов происходит в абсолютно независимом друг от друга порядке.

Некоторые характеристики доменов

Как правило, полипептидная цепь, из которой они образуются, состоит приблизительно из 150 аминокислотных остатков. Когда домены взаимодействуют друг с другом, образуется глобула. Так как ферментативную функцию выполняют активные центры на их основе, следует понимать важность данного процесса.

Сам домен отличается тем, что между аминокислотными остатками в его составе наблюдаются многочисленные взаимодействия. Их число намного больше таковых для реакций между самими доменами. Таким образом, полости между ними сравнительно «уязвимы» для действия различных органических растворителей. Объем их составляет порядка 20-30 кубических ангстрем, которые умещают несколько молекул воды. Разные домены чаще всего имеют совершенно уникальную пространственную структуру, что связано с выполнением ими совершенно различных функций.

Активные центры

Как правило, активные центры располагаются строго между доменами. Соответственно, каждый из них играет весьма важную роль в протекании реакции. Вследствие такого расположения доменов обнаруживается значительная гибкость, подвижность этой области фермента. Это чрезвычайно важно, так как ферментативную функцию выполняют только те соединения, которые могут соответствующим образом изменять свое пространственное положение.

Между длиной полипептидной связи в теле энзима и тем, насколько сложные функции им выполняются, существует прямая связь. Усложнение роли достигается как за счет формирования активного центра реакции между двумя каталитическими домена, так и благодаря образованию совершенно новых доменов.

Некоторые белки-ферменты (примеры — лизоцим и гликогенфосфорилаза) могут очень сильно различаться по своим размерам (129 и 842 аминокислотных остатка соответственно), хоть и катализируют реакцию расщепления одинаковых типов химических связей. Отличие состоит в том, что более массивные и крупные энзимы способны лучше контролировать свое положение в пространстве, чем обеспечивается большая стабильность и скорость реакции.

Основная классификация ферментов

ферментативная функция белков примерыВ настоящее время общепринятой и распространенной во всем мире является стандартная классификация. Согласно ей, выделяется шесть основных классов, с соответствующими подклассами. Мы рассмотрим только основные. Вот они:

1. Оксидоредуктазы. Функция белков-ферментов в этом случае – стимуляция окислительно-восстановительных реакций.

2. Трансферазы. Могут осуществлять перенос между субстратами следующих групп:

  • Одноуглеродные остатки.
  • Остатки альдегидов, а также кетонов.
  • Ацильные и гликозильные компоненты.
  • Алкильные (в виде исключения не могут переносить СН3) остатки.
  • Азотистые основания.
  • Группы, содержащие фосфор.

3. Гидролазы. В этом случае значение ферментативной функции белков состоит в расщеплении следующих типов соединений:

  • Сложных эфиров.
  • Гликозидов.
  • Эфиров, а также тиоэфиров.
  • Связей пептидного типа.
  • Связей типа C-N (кроме все тех же пептидов).

4. Лиазы. Обладают способностью к отцеплению групп с последующим образованием двойной связи. Кроме того, могут выполнять и обратный процесс: присоединение отдельных групп к двойным связям.

5. Изомеразы. В данном случае ферментативная функция белков заключается в катализе сложных изомерных реакций. К этой группе относятся следующие энзимы:

  • Рацемазы, эпимеразы.
  • Цистрансизомеразы.
  • Внутримолекулярные оксидоредуктазы.
  • Внутримолекулярные трансферазы.
  • Внутримолекулярные лиазы.

6. Лигазы (иначе известные как синтетазы). Служат для расщепления АТФ с одновременным образованием некоторых связей.

ферментативную функцию выполняютНетрудно заметить, что ферментативная функция белков невероятно важна, так как они в той или иной степени контролируют практически все реакции, ежесекундно протекающие в вашем организме.

Что остается от фермента после взаимодействия с субстратом?

Нередко ферментом бывает белок глобулярного происхождения, активный центр которого представлен его же аминокислотными остатками. Во всех прочих случаях в состав центра входит прочно связанная с ним простетическая группа или же кофермент (АТФ, к примеру), связь которого намного слабее. Целый катализатор называется холоферментом, а его остаток, образовавшийся после удаления АТФ, апоферментом.

Таким образом, по этому признаку ферменты подразделяются на следующие группы:

  • Простые гидролазы, лиазы и изомеразы, которые вообще не содержат коферментной базы.
  • Белки-ферменты (примеры – некоторые трансаминазы), содержащие простетическую группу (липоевую кислоту, к примеру). К этой группе относятся также многие пероксидазы.
  • Энизмы, для которых обязательна регенерация кофермента. К ним относятся киназы, а также большая часть оксидоредуктаз.
  • Прочие катализаторы, состав которых пока не до конца изучен.

Все вещества, которые входят в состав первой группы, широко используются в пищевой промышленности. Все прочие катализаторы требуют очень специфических условий для своей активизации, а потому работают только в организме или в некоторых лабораторных опытах. Таким образом, ферментативная функция – это очень специфическая реакция, которая состоит в стимулировании (катализе) некоторых типов реакций в строго определенных условиях организма человека или животного.

Что происходит в активном центре, или Почему ферменты работают настолько эффективно?

белки ферменты примерыМы уже не раз говорили о том, что ключом к пониманию ферментативного катализа является создание ими активного центра. Именно там происходит специфическое связывание субстрата, который в таких условиях намного активнее вступает в реакцию. Для того чтобы вы понимали всю сложность проводимых там реакций, приведем простой пример: чтобы произошло сбраживанию глюкозы, необходимо сразу 12 ферментов! Столь непростое взаимодействие становится возможным исключительно из-за того что белок, выполняющий ферментативную функцию, обладает высочайшей степенью специфичности.

Виды специфичности ферментов

Она бывает абсолютной. В этом случае проявляется специфичность только к одному, строго определенному типу фермента. Так, уреаза взаимодействует только с мочевиной. С лактозой молока в реакцию она не вступит ни при каких условиях. Вот какую функцию выполняют белки-ферменты в организме.

Кроме того, нередко встречается абсолютная групповая специфичность. Как можно понять из названия, в этом случае присутствует «восприимчивость» строго к одному классу органических веществ (эфиры, в том числе сложные, спирты или альдегиды). Так, пепсин, который является одним из основных ферментов желудка, проявляет специфичность только в отношении гидролиза пептидной связи. Алкогольдегидраза взаимодействует исключительно со спиртами, а лактикодегидраза не расщепляет ничего, кроме α-оксикислот.

Бывает также, что ферментативная функция характерна для какой-то определенной группы соединений, но при определенных условиях энзимы могут действовать и на довольно отличные от своей основной «цели» вещества. В этом случае катализатор «тяготеет» к определенному классу веществ, но при определенных условиях он может расщеплять и прочие соединения (не обязательно аналогичные). Правда, в этом случае реакция будет идти во много раз медленнее.

Широко известна способность трипсина действовать на пептидные связи, но мало кто знает о том, что этот белок, выполняющий ферментативную функцию в желудочно-кишечном тракте, вполне может вступать во взаимодействие с различными сложноэфирными соединениями.

Наконец, специфичность бывает оптической. Эти ферменты могут взаимодействовать с широчайшим перечнем совершенно разнообразных веществ, но только при том условии, что они имеют строго определенные оптические свойства. Таким образом, ферментативная функция белков в этом случае во многом схожа с принципом действия не ферментов, а катализаторов неорганического происхождения.

Какие факторы определяют эффективность катализа?

какую функцию выполняют белки ферменты Сегодня считается, что факторами, которые определяют крайне высокую степень эффективности ферментов, являются:
  • Эффект концентрирования.
  • Эффект пространственного ориентирования.
  • Многофункциональность активного центра реакции.

В общем-то, суть концентрационного эффекта ничем не отличается от такового в реакции неорганического катализа. В этом случае в активном центре создается такая концентрация субстрата, которая в несколько раз превышает аналогичное значение для всего прочего объема раствора. В центре реакции селективно сортируются молекулы вещества, которое должно прореагировать между собой. Нетрудно догадаться, что именно этот эффект ведет к повышению скорости химической реакции на несколько порядков.

Когда протекает стандартный химический процесс, чрезвычайно важно, какой именно частью взаимодействующие молекулы будут сталкиваться друг с другом. Проще говоря, молекулы вещества в момент столкновения обязательно должны быть строго ориентированы друг относительно друга. За счет того, что в активном центре фермента такой разворот выполняется в принудительном порядке, после чего все участвующие компоненты выстраиваются в определенную линию, реакция катализа ускоряется приблизительно на три порядка.

Под многофункциональностью в данном случае понимается свойство всех составных частей активного центра одновременно (или строго согласованно) действовать на молекулу «обрабатываемого» вещества. При этом она (молекула) не только соответствующим образом фиксируется в пространстве (см. выше), но и в значительной степени изменяет свои характеристики. Все это в совокупности приводит к тому, что ферментам становится куда проще действовать на субстрат необходимым образом.

описание, роль, свойства, функция и особенности :: SYL.ru

В каждой клетке организме постоянно происходят сотни различных биохимических процессов. Все они сопровождаются распадом и окислением питательных веществ, поступающих извне.

Процессы сложные, многосоставные, и об их особенностях можно рассказывать долго. Но все они протекают быстро благодаря катализаторам биохимических реакций, которыми являются белки-ферменты.

Что они собой представляют? Какова их роль, свойства, функции? Об этом сейчас речь и пойдет.

Определение

Итак, белок-фермент – это совокупность сложных молекул белка и рибосом либо их целые комплексы. Именно они ускоряют все происходящие в живых системах химические реакции. Происходит это, разумеется, определенным образом.

Каждый фермент «свернут» в определенную структуру. И он ускоряет конкретную, соответствующую его характеристикам реакцию. Кстати, в таком «тандеме» реагенты именуют субстратами. А получившиеся в результате реакции вещества – продуктами.

Ферменты по отношению к субстратам весьма специфичны. Аденозинтрифосфатазы, например, катализируют исключительно отщепление остатков фосфорной кислоты от аденозинтрифосфорной. Другой пример – киназа фосфорилазы. Она, в свою очередь, переносит к субстрату остатки только фосфорной кислоты.

ферменты расщепляющие белки жиры

Регуляция активности

Белки-ферменты могут действовать по-разному. Их активность регулируется двумя типами веществ:

  • Активаторы. Вследствие их воздействия активность повышается. При ассоциации с ДНК эти вещества усиливают транскрипцию определенного гена. Яркий пример – Gal8. Он активирует гены, которые ответственны за усвоение дрожжами галактозы.
  • Ингибиторы. Они, как можно предположить, активность понижают, задерживая течение физико-химических и физиологических процессов. В качестве примера можно привести гидрохинон. Это ароматическое органическое соединение является ингибитором окисления бензальдегида.

К слову, синтезируются белки-ферменты на рибосомах. Эти органеллы производят их из аминокислот, основываясь на генетическую информацию.

аминокислоты белки ферменты

Состав

Есть еще множество вопросов, касающихся белков-ферментов, расщепляющие различные вещества, поступающие в организм. Почему, например, их молекулы больше, чем у субстратов? И каким вообще образом аминокислоты, которые сами не могут ускорять химические реакции, создают мощнейшие каталитические системы, соединяясь в специфические последовательности?

Но зато медицине многое известно об их составе. Каждый фермент представляет собой соединение собственно белковых частей и связанные с ними активные центры. В их молекулах принято отличать активный А-центр – это место в пространственной структуре, с которым контактирует субстрат S. Также есть белковая часть – ее именуют либо апоэнзимом, либо апоферментом.

Можно еще объяснить иначе. Ферменты образованы из полипептидов – это такие вещества, которые состоят из остатков аминокислот. А те, в свою очередь, являются органическими соединениями, содержащие в себя как аминные, так и карбоксильные группы.

Специфика воздействия

Состоящие из остатков аминокислот белки-ферменты обеспечивают одну либо несколько однотипных реакций (каждый).

К примеру, жиры внутри клеток и в пищеварительном тракте расщепляются липазой. Это водорастворимый фермент, не действующий на белки и полисахариды. В то же время вещество, расщепляющее гликоген или крахмал, не оказывает никакого эффекта на жиры.

Интересно, что каждый молекула фермента осуществляет от нескольких тысяч до миллионов действий в минуту. В ходе этих процессов белок не расходуется вообще. Наоборот, он образует симбиоз с реагирующими веществами, ускоряя их превращения. После окончания он выходит из реакции в неизменном виде.

ферменты расщепляющие белки жиры

Свойства

Их тоже надо рассмотреть, изучая роль белков-ферментов. Вообще, свойства этих веществ можно выделить в такой список:

  • Способность путем высаливания осаждаться из растворов.
  • Амфотерность.
  • Электрофоретическая подвижность.
  • Способность к кристаллизации.
  • Высокая специфичность действия.
  • Зависимость реакции от рН-среды, активаторов, ингибиторов и температуры.

Последние качества обусловлены регулируемой активностью ферментов. Благодаря этой специфике удается изменять скорость превращения веществ вы зависимости от условий среды, в которых они находятся.

Интересно, что у некоторых белков-ферментов, расщепляющих жиры, углеводы и прочие элементы, есть стереохимическая специфичность. Так называется их способность катализировать превращение лишь одного стереоизомера субстрата. К примеру, фумароза способна расщепить исключительно транс-изомер-фумаровую кислоту. Взаимодействовать с cis-изомером она уже не будет.

ферменты выполняют функцию белков

Зависимость от температуры

Она довольно весомая. С повышением температуры на каждые десять градусов скорость ферментативной реакции увеличивается примерно в два-три раза.

Но, если сравнивать с минеральными катализаторами, то закономерность эта дает о себе знать только в конкретном температурном интервале, который может варьироваться от 0°C до 37-40 °C.

Когда же фермент начинает работать на максимуме? Наибольшая активность проявляется тогда, когда и температура достигает предела в 40 °C. Если она поднимется еще выше, то начнется денатурация.

Ферменты, подчиняющиеся данной закономерности, принято называть термолабильностью. Это – ключевое качество, отличающие белки от минеральных катализаторов.

Но есть среди ферментов термостабильные соединения, на которые высокие температуры негативно не воздействуют. Более того, некоторые из них их выдерживают, и даже под их влиянием проявлять максимальную активность. К таковым относится миокиназа мышц. Она сохранит активность даже в том случае, если температура достигнет 100 °C.

При 0 °C ферментативная реакция практически прекращается. Но это ингибирование обратимо. При нормальном температурном режиме активность вещества восстановится. Это доказывают ферменты, которые были выделены из туши мамонтов, годами находившихся в условиях ледникового периода. При создании нормальной температуры они проявляли хорошую активность.

А некоторые ферменты и при низкой температуре ее демонстрируют. Например, амилаза картофеля. При -4 °C она действует в разы более активно, чем при плюсовых показателях. Кстати, этим обусловлен сладковатый вкус слегка замерзшей картошки.

роль белков ферментов

Классификация

Рассказывая об особенностях и функциях белков-ферментов, нужно отметить, что на данный момент известно более 2000 их видов. Но количество постоянно увеличивается.

Условно ферменты делятся на 6 групп. В качестве критерия классификации выступает характер реакций, который они вызывают.

Также стоит упомянуть, что процесс синтеза или расщепления какого-либо вещества в клетке обычно делится на ряд химических операций. Каждая из них выполняется отдельным белком-ферментом. Группы таких элементов составляют некий биохимический конвейер.

По сути, каждый фермент – это своеобразная молекулярная машина. Благодаря определенному расположению аминокислот и пространственной структуре своих компонентов, он имеет способность узнавать «свой» субстрат среди остальных. Поэтому присоединение выполняется мгновенно, что и обуславливает скорость химических реакций.

фермент расщепляющий белок

Обратные связи

Всем вышеперечисленным не ограничиваются свойства белков-ферментов. Не был отмечен вниманием еще один немаловажный нюанс.

Дело в том, что в белковых молекулах многих ферментов имеются участки, способные узнавать еще и конечный продукт – тот, который, так сказать, «сходит» с полиферментного биохимического конвейера.

Плохо, если его слишком много. Потому что в таком случае активность начального фермента начинает тормозиться. Ничем не лучше, если конечного продукта мало. Потому что тогда фермент активируется.

Собственно говоря, таким образом множество биохимических процессов и происходит. Это – обратные связи, обеспечивающие саморегуляцию. Если задуматься и провести параллель, то такие же принципы прослеживаются в работе современной технике. В природных механизмах, в живых клетках, все аналогично.

ферменты расщепляющие белки

Сходство с минеральными катализаторами

Что же, исходя из вышесказанного, можно понять, какую функцию выполняют белки-ферменты. Теперь нужно немного поговорить об их сходствах с минеральными катализаторами. Можно выделить такой перечень:

  • Ферменты проявляют свое действие в крайне небольших концентрациях. Амилаза способна ускорить гидролиз крахмала, будучи разведенной в пропорциях 1:1000000.
  • В ходе катализируемой белком реакции он сам не расходуется, покидая ее в неизменном виде (это уже упоминалось ранее).
  • Ферменты не смещают химическое равновесие. Эти вещества могут ускорить как обратную, так и прямую реакцию. Направленность определит концентрация исходных субстратов, а также конечных продуктов.
  • Ферменты не способны инициировать реакцию. Они только влияют на скорость химических превращений.
  • Они уменьшают уровень энергии активации. Ферменты могут обеспечить течение реакции, обойдя так называемый энергетический барьер.

Последний факт особенно интересен. Такая особенность обусловлена тем, что фермент в ходе своей реакции начинает взаимодействовать с субстратом, образуя промежуточное соединение – фермент-субстратный комплекс.

Что же происходит? Конформация субстрата меняется, ковалентные связи напрягаются, а потому энергии, необходимой для разрыва, требуется меньше.

Как можно видеть, казалось бы сложный процесс на самом деле можно очень просто объяснить, если вникнуть в подробности.

роль, свойства, функция белков-ферментов в организме

В каждой живой клетке происходит множество химических реакций. Ферменты (энзимы) – белки с особыми и крайне важными функциями. Их называют биокатализаторами. Основная функция белков-ферментов в организме заключается в ускорении биохимических реакций. Исходные реагенты, взаимодействие которых катализируется этими молекулами, именуются субстратами, а конечные соединения – продуктами.

В природе белки-ферменты работают только в живых системах. Но в современной биотехнологии, клинической диагностике, фармацевтике и медицине применяются очищенные энзимы или их комплексы, а также дополнительные компоненты, необходимые для работы системы и визуализации данных для исследователя.

белок фермент

Биологическое значение и свойства ферментов

Без этих молекул живой организм не смог бы функционировать. Все процессы жизнедеятельности слажено работают благодаря энзимам. Главная функция белков-ферментов в организме – регулирование обмена веществ. Без них невозможен нормальный метаболизм. Регуляция активности молекул происходит под действием активаторов (индукторов) или ингибиторов. Контроль действует на разных уровнях синтеза белков. Он также «работает» в отношении уже готовой молекулы.

Основное свойства белков-ферментов – специфичность к определенному субстрату. И, соответственно, способность катализировать только одну или реже ряд реакций. Обычно подобные процессы обратимы. За выполнение обоих функций ответственен один фермент. Но это еще не все.

функция белков ферментов в организме

Роль белков-ферментов существенна. Без них не протекают биохимические реакции. За счет действия ферментов появляется возможность реагентам преодолеть активационный барьер без существенных затрат энергии. В организме нет возможности нагреть температуру более 100 °С или использовать агрессивные компоненты наподобие химической лаборатории. Белок-фермент соединяется с субстратом. В связанном состоянии происходит модификация с последующим освобождением последнего. Именно так действуют все катализаторы, применяемые в химическом синтезе.

Какие уровни организации молекулы белка-фермента?

Обычно эти молекулы имеют третичную (глобула) или четвертичную (несколько соединенных глобул) белковую структуру. Сначала они синтезируются в линейном виде. А потом сворачиваются в требуемую структуру. Для обеспечения активности биокатализатору необходимо определенное строение.

белки ферменты

Ферменты, как и другие белки, разрушаются при нагреве, экстремальных значениях pH, агрессивных химических соединений.

Дополнительные свойства ферментов

Среди них выделяют следующие особенности компонентов:

  1. Стереоспецифичность – образование только одного продукта.
  2. Региоселективность – разрыв химической связи или модификация группы только в одном положении.
  3. Хемоселективность – катализ только одной реакции.

Особенности работы

Уровень специфичности ферментов варьируется. Но любой энзим всегда активен в отношении конкретного субстрата или группы соединений, аналогичных по структуре. Небелковые катализаторы не обладают таким свойством. Специфичность измеряется константой связывания (моль/л), которая может достигать 10−10 моль/л. Работа активного фермента стремительна. Одна молекула катализирует тысячи-миллионы операций в секунду. Степень ускорения биохимических реакций существенно (в 1000-100000 раз) выше, чем у обычных катализаторов.

Действие ферментов построено на нескольких механизмах. Наиболее простое взаимодействие происходит с одной молекулой субстрата с последующим образованием продукта. Большинство энзимов способны связывать 2-3 разные молекулы, вступающие в реакцию. Например, перенос группы или атома от одного соединения к другому или двойное замещение по принципу «пинг-понг». В данных реакциях обычно соединяется один субстрат, а второй связывается посредством функциональной группы с ферментом.

Изучение механизма действия фермента происходит с помощью методов:

  1. Определения промежуточных и конечных продуктов.
  2. Изучения геометрии структуры и функциональных групп, связываемых с субстратом и обеспечивающих высокую скорость реакции.
  3. Мутации генов фермента и определения изменения в его синтезе и активности.
роль белков ферментов

Активный и связывающий центр

Молекула субстрата значительно меньше по размеру, чем белок-фермент. Поэтому связывание происходит за счет небольшого числа функциональных групп биокатализатора. Они формируют активный центр, состоящий из определенного набора аминокислот. В сложных белках в структуре присутствует простетическая группа небелковой природы, которая также может входить в состав активного центра.

Следует выделить отдельную группу энзимов. У них в состав молекулы входит кофермент, постоянно связывающийся с молекулой и освобождающийся от нее. Полностью сформированный белок-фермент называется холоферментом, а при удалении кофактора – апоферментом. В качестве коферментов часто выступают витамины, металлы, производные азотистых оснований (НАД – никотинамидадениндинуклеотид, ФАД – флавинадениндинуклеотид, ФМН – флавинмононуклеотид).

свойства белков ферментов

Связывающий центр обеспечивает специфичность сродства к субстрату. За счет него формируется устойчивый субстратно-ферментный комплекс. Структура глобулы построена так, чтобы иметь на поверхности нишу (щель или впадину) определенного размера, обеспечивающего связывание субстрата. Располагается эта зона обычно недалеко от активного центра. У отдельных ферментов есть участки для соединения с кофакторами или ионами металлов.

Заключение

Белок-фермент играет важную роль в организме. Подобные вещества катализируют химические реакции, отвечают за процесс обмена веществ — метаболизм. В любой живой клетке постоянно происходит сотни биохимических процессов, включающих восстановительные реакции, расщепление и синтез соединений. Постоянно происходит окисление веществ с большим выделением энергии. Она в свою очередь тратится на формирование углеводов, белков, жиров и их комплексов. Продукты расщепления являются структурными элементами для синтеза необходимых органических соединений.

Тест «Строение и функции белков»

Тест №4. Белки.

1.Определите признак по которому все нижеперечисленные соединения , кроме одного , объединены в одну группу. Укажите «лишнее» среди них соединение

А)пепсин  б)кератин   в)коллаген  г)хитин  д)каталаза  е)гемоглобин

2.Четыре химических элемента встречаются в клетке в наибольшем количестве. На их долю приходится 98% . Укажите химический элемент, НЕ относящийся к ним

А) О    б) Р    в)С        г) Н

3.Укажите изображение пептидной связи между двумя аминокислотами в молекуле белка

А)    N-N            б) HN-CO                     в)    CO-RH                           г) O=O

4.Назовите белок, выполняющий ферментативную функцию

А)гормон роста   б)инсулин   в)фибрин   г)актин     д)пепсин

5.В каком ответе все названные химические соединения относятся к аминокислотам

А)тубулин, коллаген, лизоцим       б)лизин, триптофан, аланин

В)Валин,  мальтаза, кератин           г)сахароза, лактоза, глицин

6.Назовите химические соединения, которые содержатся в клетке в наибольшем количестве

А)углеводы  б)липиды  в)белки   г)нуклеиновые кислоты   д)низкомолекулярные вещества

7.Назовите функциональные группы соседних аминокислот , между которыми образуется пептидная связь

А)радикалы   б)карбоксильная группа и аминогруппа   в)радикал и ион водорода

Г)карбоксильные группы   д)карбоксильная группа и радикал  е)аминогруппа и радикал

8.Назовите белок, выполняющий регуляторную функцию

А)коллаген   б)фибрин   в)гемоглобин  г)инсулин

9.Назовите белок в основном выполняющий строительную (структурную) функцию

А)кератин   б)каталаза   в)нуклеаза  г)липаза д)гормон роста

10. Назовите белок, выполняющий транспортную функцию

А)коллаген  б)кератин  в)фибрин  г)гемоглобин

11.Назовите основную функцию, которую выполняет белок кератин

А)двигательная  Б)защитная  в)ферментативная  г)транспортная  д)строительная

12.В каком ответе все названные химические соединения являются белками

А)сахароза, инсулин, урацил   б)глюкоза, фруктоза, гликоген

В) рибоза, тимин, актин            г)каталаза, амилаза, адреналин

13.Назовите свойство , присущее аминокислотам , благодаря наличию в них амино- и карбоксильной групп

А)комплементарность  б)гидрофобность   в)амфотерность  г)амфицельность

14.Назовите белок , выполняющий ферментативную функцию

А)каталаза  б)протромбин   в) тубулин  г)глюкагон   д)кератин

15. Назовите белок, выполняющий защитную функцию

А) кератин  б)каталаза  в)гемоглобин  г)актин  д)антитела

16.Назовите белок волос

А)кератин  б)тубулин  в)миозин  г)коллаген   д)актин  д)фибрин

17. Какова кислотность внутренней среды клетки

А)нейтральная  б) слабощелочная  в)слабокислая

18.Что является мономером белка

А)глюкоза  б)нуклеотид  в)аминокислота  г)нуклеиновая кислота  г)азотистое основание

19.Сколько видов аминокислот входит в состав природных белков

А)10  б)15   в)20   г)25    д)46     е)64

20.Назовите белок, из которого состоят рога, копыта, когти, перья и волосы

А)коллаген  б)кератин  в)тубулин   г)миозин

21.Назовите все химические группировки, входящие в состав природных белков

А)только аминогруппа и карбоксильная группа  б)водород и радикал

В) водород, аминогруппа и карбоксильная группа   г) аминогруппа и карбоксильная группа  ,радикал

22.Каким термином называется потеря белком своей естественной пространственной структуры

А) спирализация  б)конденсация   в)денатурация г) дисперсия  д)репарация  е)дегенерация

23.Какие химические соединения в обязательном порядке имеют следующие химические группировки: аминогруппу и карбоксильную группу

А)азотистые основания  б)нуклеотиды  в)нуклеиновые кислоты  г)аминокислоты

Д)жирные кислоты  е)полисахариды

24.К какому виду химических связей относится пептидная связь

А)ионные  б)водородные  в)ковалентные  г)гидрофобные

25. Назовите химический элемент, который входит в состав хлорофилла

a) Mg      б) Fe     в)Са         г)К      д)Р

26. Как называется структура белка , представляющая собой спираль, в которую свернута цепочка аминокислот

А)первичная  б)вторичная  в)третичная  г)четвертичная

27. К какой группе химических соединений относится валин, аланин, лизин, триптофан

А)азотистые основания  б)нуклеотиды  в)нуклеиновые кислоты  г)аминокислоты

28.Назовите белки –гормоны , выполняющие регуляторную функцию

А)пепсин, трипсин  б)гемоглобин, миоглобин  в)инсулин, адреналин  г)актин, миозин

29.Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает аминокислотам кислотные свойства

А)аминогруппа   б)радикал  в)карбоксильная группа  г)гидроксильная группа

30. Назовите белки . выполняющие транспортную функцию

А)пепси, трипсин   б)гемоглобин  в)инсулин  г)коллаген  д) актин

31.Как называется структура белка, которая представляет собой цепь из аминокислот, с помощью ковалентных связей соединенных друг с другом в определенной последовательности

А)первичная  б)вторичная  в)третичная  г)четвертичная

32. Назовите в молекуле аминокислот химическую группировку, которая придает всем аминокислотам основные(щелочные) свойства

А)аминогруппа   б)радикал  в)карбоксильная группа  г)гидроксильная группа

33.Назовите белок-фермент, который расщепляет другие белки

А)пепсин  б)гемоглобин  в)инсулин  г)коллаген  д) липаза

34. Какие химические связи принимают участие в формировании вторичной структуры белка

А)ковалентные  б)водородные   в)ионные   г)гидрофобные

35.Какие химические связи принимают непосредственное участие в формировании его первичной структуры

А)ковалентные  б)водородные   в)ионные   г)гидрофобные

36.Как называется структура белка, которая представляет собой спиральную нить , сложенную в клубок

А)первичная  б)вторичная  в)третичная  г)четвертичная

37.Как называется процесс восстановления утраченной природной структуры белка

А)денатурация   б)редупликация   в)репарация   г)диссимиляция  д)ренатурация

38.Назовите белки ,входящие в состав скелетных мышечных волокон

А)липаза,мальтаза   б)гемоглобин, карбоангидраза   в)тубулин, диненин

Г)коллаген, кератин   д)актин, миозин

Отправить ответ

avatar
  Подписаться  
Уведомление о