Биология что такое белок: Синтетическая биология: новые аминокислоты, новые белки | Научные открытия и технические новинки из Германии | DW

Содержание

Синтетическая биология: новые аминокислоты, новые белки | Научные открытия и технические новинки из Германии | DW

Первые в истории человечества искусственные постройки были сооружены, конечно же, из природных материалов — глины, древесины, камней. Сегодня строители располагают поистине необъятным ассортиментом искусственных материалов — от бетона и стали до пластмасс и стекла. Столь широкий выбор стройматериалов и связанные с ними новые возможности предопределили и изменения в архитектуре сооружений. Похоже, сходные метаморфозы ждут нас и в биологии.

Новые задачи требуют новых белков

Природа создала практически все живые организмы — от бактерии до человека — по одному рецепту: наследственная информация, закодированная в генах, определяет состав и последовательность синтеза белков в клетках. Именно белки, собственно, и являются основой жизни — по крайней мере, в той форме, в которой она существует на Земле. Белки же представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие преимущественно из аминокислот.

Набор аминокислот, образующих белки, невелик: их всего 20, так что все гигантское многообразие свойств белковых молекул определяется лишь различными комбинациями этих аминокислот.

Так задумала природа. Однако эти рамки представляются некоторым исследователям слишком узкими. В их числе и Недилько Будиша (Nediljko Budiša), хорватский ученый, работающий в Германии, в Институте биохимии Общества Макса Планка в Мартинсриде близ Мюнхена: «Все живые организмы используют эти 20 основных кирпичиков для синтеза белков, — поясняет ученый. — Но природа не могла предусмотреть, что мы поставим перед собой какие-то новые цели и начнем развивать биотехнологии».

Это и побудило исследователя взяться за создание новых аминокислот — с тем, чтобы использовать их в качестве составных элементов новых белков. Он начал с того, что сконструировал две не существующие в природе аминокислоты, а затем ему удалось заставить бактерии производить белки, в состав которых вошли и эти самые искусственные субстанции.

Сегодня ученый уже владеет богатым ассортиментом приемов, с помощью которых он может заставить бактерии встраивать в синтезируемые ими белки самые разные химические элементы, природой там отнюдь не предусмотренные.

Фторопласты, липазы и катализаторы

«Фтор — это элемент, который природа практически никогда не использовала, или использовала крайне редко, — говорит Недилько Будиша. — Так, в организме человека фтор содержится разве что в зубной эмали. Это связано, прежде всего, с тем, что фториды — кристаллические соединения, в форме которых фтор встречается в природе, — нерастворимы в воде. Между тем, за последние годы и десятилетия в мире сформировалось целое направление органической химии, занимающееся фторсодержащими соединениями. Это чрезвычайно перспективное направление, здесь уже имеются весьма значительные достижения. Если мы искусственно создадим фторсодержащую аминокислоту и встроим ее в белок, то такой белок может и в органических растворителях быть таким же активным, как в воде».

Химической промышленности такие фторсодержащие белки будут как нельзя более кстати. Ведь сегодня фторопласты, то есть полимеры, содержащие атомы фтора и обладающие поэтому высокой химической стойкостью, получают чисто химическим путем, используя метод электролиза. Между тем, в биореакторах синтез фторопластов был бы более экологичным и обходился бы дешевле, — уверен Недилько Будиша.

Еще один пример — это липазы, водорастворимые ферменты, помогающие расщеплять жиры. Они широко применяются в моющих средствах и стиральных порошках. Путем внедрения в состав этих ферментов целого ряда специальных, не существовавших ранее в природе, аминокислот исследователю удалось существенно повысить эффективность моющих средств.

«Если говорить о важных в промышленном отношении ферментах, то их эффективность — как, например, в случае с этими липазами, — можно повысить ни много ни мало в 10 раз, — подчеркивает Недилько Будиша. — Ну, скажем, в 10 раз уменьшить расход катализаторов, необходимых для поддержания технологических процессов. Ведь эти катализаторы чрезвычайно дороги, и вот появляется возможность повысить их эффективность в 10 раз».

То, что поначалу выглядело — а возможно, и было, — забавой, сегодня стало уже серьезной инновацией. Казалось бы, промышленность должна двумя руками ухватиться за эту разработку. Но не тут-то было, — сетует Недилько Будиша: «Сравнивая свою ситуацию с ситуацией моих американских коллег, я должен сказать, что немецкая промышленность не проявляет особого интереса к новым технологиям. Она берет только то, что полностью готово к внедрению и не требует никаких дополнительных капиталовложений».

Впрочем, 20-ти аминокислотам потребовалось 3,5 миллиарда лет на то, чтобы прочно занять свое место в составе белков. Ясно, что новичкам приходится туго.

Автор: Владимир Фрадкин
Редактор: Дарья Брянцева

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение

https://ria.ru/20200706/1573957800.html

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение — РИА Новости, 06. 07.2020

Ученые выяснили, как синтез белка влияет на старение

Биологи из Московского государственного университета совместно с коллегами из Гарвардской школы медицины изучили, как меняется с возрастом биосинтез белка в… РИА Новости, 06.07.2020

2020-07-06T14:46

2020-07-06T14:46

2020-07-06T14:47

наука

мгу имени м. в. ломоносова

российская академия наук

открытия — риа наука

здоровье

биология

старение

/html/head/meta[@name=’og:title’]/@content

/html/head/meta[@name=’og:description’]/@content

https://cdnn21.img.ria.ru/images/148823/03/1488230305_0:270:5184:3186_1920x0_80_0_0_f8f200a853bd5b5b9af5d31a6908cd98.jpg

МОСКВА, 6 июл — РИА Новости. Биологи из Московского государственного университета совместно с коллегами из Гарвардской школы медицины изучили, как меняется с возрастом биосинтез белка в органах мышей. Это дает понимание одного из фундаментальных механизмов процесса старения. Результаты исследования опубликованы в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences. В основе старения лежат повреждения, которые со временем накапливаются в клетках, тканях и органах живых организмов. Биосинтез белка — важнейший метаболический процесс, на который клетка тратит большую часть вырабатываемой энергии. Его нарушения вносят большой вклад в старение организма в целом.Известно, что некоторые воздействия, снижающие эффективность белкового синтеза, увеличивают продолжительность жизни животных. Например, при отсутствии аминокислот — когда животное голодает — или в условиях, способствующих денатурации белков — при перегреве или интоксикации — уровень синтеза белка падает, и эта адаптация позволяет организму выжить в неблагоприятных условиях.Эффект замедления синтеза белка, продлевающий жизнь, возникает в организмах некоторых животных при низкокалорийной диете или применении лекарственных средств, снижающих активность одного из главных регуляторов белкового синтеза — протеинкиназы mTOR.Авторы выяснили, что с возрастом в печени и почке мышей происходит нечто похожее: стареющие клетки, как бы чувствуя накопление повреждений, снижают уровень белкового синтеза, чтобы отсрочить наступление неблагоприятных последствий. Задачей ученых было понять механизм этого процесса. Исследованием изменений, происходящих с возрастом в различных организмах — от дрожжей до человека — ученые из НИИ Физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ занимаются с 2017 года. Главным проектом лаборатории стало изучение картины биосинтеза белка в органах мышей разного возраста методом рибосомного профайлинга. «Этот ультрасовременный метод появился относительно недавно и совершил настоящую революцию, привнеся все преимущества системной биологии в область изучения биосинтеза белка, — приводятся в пресс-релизе МГУ слова Сергея Дмитриева, одного из авторов исследования, старшего научного сотрудника НИИ ФХБ МГУ и ИМБ РАН. — В клетке белок синтезируют специальные молекулярные машины – рибосомы. Они «переводят» (транслируют) последовательности генов с языка азотистых оснований, на котором записана информация в ДНК и РНК, на язык аминокислот, из которых и состоят белки. Метод рибосомного профайлинга позволяет определить одновременно все РНК, которые в данный конкретный момент транслируются рибосомами в клетке. Для этого используется секвенирование нового поколения и сложная биоинформатическая обработка данных».Как биохимическую, так и «компьютерную» части исследования выполняли в МГУ с учетом опыта американских коллег.Выпускница факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ Александра Анисимова, первый автор статьи, рассказывает: «Благодаря уникальному опыту, накопленному в лаборатории Вадима Гладышева в Бостоне, мы смогли применить метод рибосомного профайлинга к двум органам — печени и почке — мышей разного возраста. Это позволило детально охарактеризовать изменения в экспрессии генов на уровне биосинтеза белка при старении. Мы обнаружили изменения в синтезе компонентов многих важных процессов и регуляторных путей, в том числе связанных с иммунитетом, воспалением, внеклеточным матриксом и метаболизмом жиров. Но самое яркое наблюдение, которое мы сделали, касается снижения темпов наработки самих компонентов белок-синтезирующего аппарата — рибосомных белков и трансляционных факторов».»Полученные результаты помогают понять фундаментальные механизмы, лежащие в основе процессов старения. Одновременно мы узнаем много нового о молекулярных механизмах биосинтеза белка», — отмечает один из руководителей работы, профессор Гарвардской школы медицины Вадим Гладышев.В настоящее время ученые продолжает исследования с целью выяснения, какие именно воздействия на организм мышей приводят к увеличению продолжительности жизни.

https://ria.ru/20200428/1570662373.html

https://ria.ru/20200310/1568379308.html

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

2020

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

Новости

ru-RU

https://ria.ru/docs/about/copyright.html

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og. xn--p1ai/awards/

https://cdnn21.img.ria.ru/images/148823/03/1488230305_288:0:4896:3456_1920x0_80_0_0_9c3d71e9bd6a504a98585ecacf112b2e.jpg

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

РИА Новости

[email protected]

7 495 645-6601

ФГУП МИА «Россия сегодня»

https://xn--c1acbl2abdlkab1og.xn--p1ai/awards/

мгу имени м. в. ломоносова, российская академия наук, открытия — риа наука, здоровье, биология, старение

МОСКВА, 6 июл — РИА Новости. Биологи из Московского государственного университета совместно с коллегами из Гарвардской школы медицины изучили, как меняется с возрастом биосинтез белка в органах мышей. Это дает понимание одного из фундаментальных механизмов процесса старения. Результаты исследования опубликованы в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

В основе старения лежат повреждения, которые со временем накапливаются в клетках, тканях и органах живых организмов. Биосинтез белка — важнейший метаболический процесс, на который клетка тратит большую часть вырабатываемой энергии. Его нарушения вносят большой вклад в старение организма в целом.

Известно, что некоторые воздействия, снижающие эффективность белкового синтеза, увеличивают продолжительность жизни животных. Например, при отсутствии аминокислот — когда животное голодает — или в условиях, способствующих денатурации белков — при перегреве или интоксикации — уровень синтеза белка падает, и эта адаптация позволяет организму выжить в неблагоприятных условиях.

Эффект замедления синтеза белка, продлевающий жизнь, возникает в организмах некоторых животных при низкокалорийной диете или применении лекарственных средств, снижающих активность одного из главных регуляторов белкового синтеза — протеинкиназы mTOR.

Авторы выяснили, что с возрастом в печени и почке мышей происходит нечто похожее: стареющие клетки, как бы чувствуя накопление повреждений, снижают уровень белкового синтеза, чтобы отсрочить наступление неблагоприятных последствий. Задачей ученых было понять механизм этого процесса.

Исследованием изменений, происходящих с возрастом в различных организмах — от дрожжей до человека — ученые из НИИ Физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ занимаются с 2017 года. Главным проектом лаборатории стало изучение картины биосинтеза белка в органах мышей разного возраста методом рибосомного профайлинга.

28 апреля 2020, 09:36

Российские и литовские ученые придумали «вакцину от старения»»Этот ультрасовременный метод появился относительно недавно и совершил настоящую революцию, привнеся все преимущества системной биологии в область изучения биосинтеза белка, — приводятся в пресс-релизе МГУ слова Сергея Дмитриева, одного из авторов исследования, старшего научного сотрудника НИИ ФХБ МГУ и ИМБ РАН. — В клетке белок синтезируют специальные молекулярные машины – рибосомы. Они «переводят» (транслируют) последовательности генов с языка азотистых оснований, на котором записана информация в ДНК и РНК, на язык аминокислот, из которых и состоят белки. Метод рибосомного профайлинга позволяет определить одновременно все РНК, которые в данный конкретный момент транслируются рибосомами в клетке. Для этого используется секвенирование нового поколения и сложная биоинформатическая обработка данных».

Как биохимическую, так и «компьютерную» части исследования выполняли в МГУ с учетом опыта американских коллег.

Выпускница факультета биоинженерии и биоинформатики МГУ Александра Анисимова, первый автор статьи, рассказывает: «Благодаря уникальному опыту, накопленному в лаборатории Вадима Гладышева в Бостоне, мы смогли применить метод рибосомного профайлинга к двум органам — печени и почке — мышей разного возраста. Это позволило детально охарактеризовать изменения в экспрессии генов на уровне биосинтеза белка при старении. Мы обнаружили изменения в синтезе компонентов многих важных процессов и регуляторных путей, в том числе связанных с иммунитетом, воспалением, внеклеточным матриксом и метаболизмом жиров. Но самое яркое наблюдение, которое мы сделали, касается снижения темпов наработки самих компонентов белок-синтезирующего аппарата — рибосомных белков и трансляционных факторов».

«Полученные результаты помогают понять фундаментальные механизмы, лежащие в основе процессов старения. Одновременно мы узнаем много нового о молекулярных механизмах биосинтеза белка», — отмечает один из руководителей работы, профессор Гарвардской школы медицины Вадим Гладышев.

В настоящее время ученые продолжает исследования с целью выяснения, какие именно воздействия на организм мышей приводят к увеличению продолжительности жизни.

10 марта 2020, 13:40НаукаРоссийские ученые открыли механизм, останавливающий старение

Видеоурок по биологии «Белки»

Белки — это строительные материалы и живые нано-машины нашего тела. По сравнению с липидами и углеводами белки являются наиболее важными для организма.

Каждый из сотен тысяч разных белков обладает неповторимой пространственной структурой. И у каждого белка своя задача и функция. Есть белки костной и мышечной ткани, белки тканей кожи и мозга. Белки ферменты и рецепторы.

Если в организме отсутствует хотя бы один белок (например, белковый гормон инсулин), жизнь человека в опасности, так как инсулин оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови.


Белки — это самые сложные молекулярные системы, имеющиеся в природе.

Кроме углерода, кислорода, водорода и азота в состав белков могут входить сера, фосфор, железо.

Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты.

Среди двухсот известных аминокислот только 20 из них участвуют во внутриклеточном синтезе белков. Их называют протеиногенными или стандартными аминокислотами. Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих.

Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, может быть образовано вот такое число комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением.

Все аминокислоты подразделяют на заменимые и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека, к ним относят: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагиновую кислоту, глицин, глутамин, глутаминовую кислоту, пролин, серин, тирозин и цистеин.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны в обязательном порядке поступать с пищей. Это валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Содержатся они в основном в продуктах животного происхождения.

Для удобства названия аминокислот имеют общепринятые сокращения.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (─ ) с основными свойствами, другая —карбоксильной группой (─COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, которая называется радикалом (в формулах она обычно обозначается большой латинской буквой R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Аминокислоты соединяются между собой. Так образуется молекула, которая представляет собой пептид.

Эта реакция называется (полимеризацией). В процессе полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной. Это связь между атомами углерода и азота.

Поскольку на одном конце дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа, дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.

Также белки могут состоять и из большого числа аминокислотных остатков. И, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

В состав белка может входить одна, две и более полипептидные цепи. Например, в молекуле инсулина — две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды, содержащие не белковую часть. Например, гемоглобин.

Гемоглобин является сложным белком класса хромопротеинов, то есть в качестве небелкового компонента здесь выступает особая пигментная группа, содержащая железо, — гем.

Гемоглобин человека является тетрамером, то есть состоит из четырёх субъединиц. У взрослого человека они представлены полипептидными цепями α1, α2, β1и β2.

Четвертичная структура гемоглобина

придаёт ему способность регулировать присоединение и отщепление кислорода.

Гемоглобин является одним из основных белков, которыми питаются малярийные плазмодии — возбудители малярии. В эндемичных по малярии районах земного шара весьма распространены наследственные аномалии строения гемоглобина.

Эритроцит при этом приобретает форму серпа. Из-за этого малярийный плазмодий не проникает в эритроцит и не питается белком-гемоглобином. Изменение в форме эритроцита приводит к заболеванию ─ серповидноклеточной анемии.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми.

Если в состав белков входят компоненты неаминокислотной природы, то такие белки относят к сложным.

Если в состав сложных белков входят углеводы, то их называют «гликопротеиды». Если входят липиды — то «липопротеиды», а если нуклеиновые кислоты — «нуклеопротеиды».

Именно строение белковых молекул определяет многообразие функций белков и их особую роль в жизненных процессах. Поэтому исследование структуры белков ─ самая важная стадия познания явлений, происходящих в живой клетке.

Белок можно выявить при помощи его денатурации. Денатурация — это утрата белковой молекулой своей первоначальной структуры.

Денатурация может возникать под воздействием нагревания (температуры), химических веществ (например, кислот, оснований, органических растворителей), обезвоживания, облучения и других факторов, в результате которых свойство белковых молекул резко изменяется.

Зажигаем спиртовку, наливаем в демонстрационную пробирку каллоидный раствор белка в дистиллированной воде. Закрепляем пробирку в держалке и осторожно нагреваем содержимое пробирки. Уже при небольшом нагревании хорошо видны изменения, происходящие в растворе. Он перестаёт быть прозрачным, появляется белый осадок. Это и есть свернувшийся белок. Температура (нагревание) вызывает свёртывание коллоидного раствора белка.

Следующий опыт

В пробирку с коллоидным раствором белка в дистиллированной воде добавляем разбавленный раствор азотной кислоты. Признак реакции — образование осадка. Белок денатурирован.

Третий опыт

Денатурация белка происходит и под действием растворов солей тяжёлых металлов. К раствору белка добавляем раствор сульфата меди. Признаком реакции является образование белого непрозрачного осадка. Это и есть денатурированный белок.

Обнаружив белок, мы ничего не можем сказать о его составе, структуре, свойствах. Что бы ответить на все эти вопросы, необходимо, прежде всего, выделить белок — получить его в чистом виде. Существует множество методов получения белков в чистом виде.

Процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру, называется ренатурацией.

Уровни организации белковой молекулы

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы —конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации.

Последовательное чередование различных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи называется — первичной структурой белковой молекулы. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Молекула белка обладает определённой пространственной формой — это вторичная структура. Такая структура поддерживается водородными связями. Водородные связи возникают межу амино- и карбоксильными группами амикислотных остатков полипептидной цепи.

Водородные связи фиксируют различные пространственные структуры. Хотя они и малопрочные, но из-за того, что их большое количество, — вторичная структура белка достаточно прочна. Части белковой молекулы могут организовываться в спираль или в другие виды вторичной структуры.

Третичная структура белка имеет вид клубка (глобулы). Третичная структура — это трёхмерная организация белковой молекулы. Она поддерживается водородными и дисульфидными (-S-S-) связями между остатками цисцеина (аминокислоты), а также гидрофобными взаимодействиями.

Существует и четвертичная структура белка. Однако она характерна не для всех молекул белка. Четвертичная структура возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови состоит из четырёх таких субъединиц.

Как вы уже поняли, белки многочисленны и многообразны. И у каждого белка своя задача и функция.

Структурная функция белков

Так как белки являются основой всех биологических мембран, они выполняют строительную функцию.

Белок коллаген — важный составной компонент соединительных тканей.

Эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.

Кератин — фибриллярный белок, обладающий механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и роговой чехол, который покрывает клюв птиц.

Ферментативная функция белков

Ферменты — вещества белковой природы. Их молекулы состоят в основном из аминокислотных звеньев. Ферменты специфичны для каждого вещества. Основная функция их — это ускорение биохимических реакций организма, реакций распада и синтеза.

Они действуют в строго определённой последовательности. Почему так? Дело в том, что избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Ферменты имеют специфические активные участки (центры), с которыми связываются субстраты.

Форма и химическое строение активного центра таково, что с ним могут связаться только определённые молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, как ключ к замку.

Связывание субстрата осуществляется именно в активном центре фермента. Одни ферментные системы направляют процессы биосинтеза. Этот процесс требует затрат энергии.

Другие ферментные системы регулируют распад и окисление веществ. При этих реакциях энергия выделяется.

На заключительном этапе химической реакции комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента.

Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества — субстрата.

Многие ферменты, как мы уже сказали, представлены белковыми молекулами. Другие состоят не только из белка, но и из небелкового соединения (кофермента). В качестве кофермента могут выступать различные вещества, но, как правило, это витамины и ионы металлов.

Отсутствие витамина в пище сначала приводит к недостаточному образованию кофермента, а без него не может работать (активироваться) соответствующий фермент. Поэтому скорость биохимической реакции, за которую отвечает этот фермент, значительно падает. Итогом этого становится нарушение обмена веществ.

Транспортная функция белков имеет важное значение. Так, гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей.

В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ.

Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.

Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения.

Например, на проникновение в организм чужеродных белков реагирует иммунная система организма. Она бросает против них целую армию своих белков, так называемых антител. Антитела являются особым классом гликопротеинов, имеющихся на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов.

При помощи антиген-связывающих участков антитела присоединяются к вирусам и бактериям, чужеродным белкам, препятствуя их размножению.

Ещё один важный белок нашего организма — интерферон — универсальный противовирусный белок.

Фибриноген и тромбин предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами.

Регуляторная функция белков присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы.

Например, наиболее известным гормоном является упомянутый выше инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.

Но в качестве источника энергии белки используются в последнюю очередь, после углеводов и жиров. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Таким образом, роль белков огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счёте набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Презентация » Строение и состав белков»

библиотека
материалов

Содержание слайдов

Номер слайда 1

«Жизнь – это способ существования белковых тел» Фридрих Энгельс

Номер слайда 2

Состав и строение белков

Номер слайда 3

Белки (протеины)- сложные органические биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Номер слайда 4

Мономеры белков-Аминокислоты

Номер слайда 5

Аминокислоты. Аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их реакционная способность взаимодействовать друг с другом.

Номер слайда 6

Аминокислоты. Пептидная связь – это ковалентная связь между атомом азота аминогруппы одной аминокислоты и атомом углерода карбоксильной группы другой аминокислоты. Белками называются полипептиды, содержащие от пятидесяти до нескольких тысяч аминокислот.

Номер слайда 7

Классификация белков. Белки делятся на:1.простые (состоят только из аминокислот- альбумин)2.сложные (гликопротеины-в составе углеводы, жиры-липопротеины, ионы металлов-гемоглобин)

Номер слайда 8

пространственные конфигурации-структуры белка1. Первичная структура белка-последовательность аминокислот в полипептидной цепи. •Уникальна для каждого белка •Определяет его форму, свойства, функции

Номер слайда 9

пространственные конфигурации-структуры белка. Вторичная структура белка имеет вид спирали. • образование водородных связей между СО и NН-группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи

Номер слайда 10

Пространственные конфигурации-структуры белка. Третичная структура-трехмерное «упаковка» полипептидной цепи • глобула-образование шаровидной формы• прочность обеспечивается разнообразными связями ,возникающими между радикалами аминокислот.

Номер слайда 11

Пространственные конфигурации-структуры белка. Четвертичная структура- соединение нескольких макромолекул с третичной структурой в комплекс•характерна не для всех белкова) пример– гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. б)пример-гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента.

Номер слайда 12

Денатурация – это нарушение природной структуры белка В результате нее белок теряет способность выполнять свою функцию. Причины денатурации: высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей.

Номер слайда 13

Ренатурация — это способность белка восстанавливать нормальную структуру после устранения действия отрицательных факторов.

Номер слайда 14

1. Определите, какая структура белка изображена на рисунке: А) первичная Б) вторичная В) третичная Г) четвертичная

Номер слайда 15

2. Разнообразие белков обусловлено входящими в их состав различными: А) нуклеотидами Б) аминокислотами В) липидами Г) нуклеиновыми кислотами

Номер слайда 16

3. Молекула белка приобретает вторичную структуру за счет образования: А) гидрофобных связей между радикалами. Б) пептидных связей между аминокислотами. В) связей с молекулами воды. Г) водородных связей между NН и СО-группами

Номер слайда 17

4. Сколько аминокислот образует все многообразие белков?А) 170 Б) 26 В) 20 Г) 10

Номер слайда 18

5. Как называется потеря белком своей естественной пространственной структуры?А) спирализация Б) денатурация В) репарация

Кроссворд — Состав и строение белков

Свободное

 место 

для ЛЮБОЙ

(в пределах разумного)

вашей

 рекламы. 

20 руб/день. 

[email protected]

Просмотров за сутки 9000

Посетителей 3500

Биол Кроссворд
Химия Кроссворд
Задания. Тесты.
   

 

1. фосфор 2. пептидная 3. денатурация 4. протеины 5. водородная 6. четвертичная 7. фибрилла 8. глицин 9. аминокислоты 10. вторичная 11. азот 12 глобула

  1. Элемент, который может входить в состав белка.
  2. Ковалентная химическая связь между аминокислотами в молекуле белка.
  3. Обратимое или необратимое нарушение природной структуры белка.
  4. Второе название белков.
  5. Химическая связь, поддерживающая вторичную структуру белка.
  6. Структура, образованная несколькими молекулами белка.
  7. Молекула белка, уложенная не в виде клубка, а в виде нити.
  8. Название аминокислоты, входящей в состав белка и имеющей наименьшую молекулярную массу.
  9. Название мономеров белка.
  10. Структура белка, образованная свертыванием полипептидной цепи в спираль.
  11. Один из четырех основных элементов, входящих в состав белка.
  12. Третичная структура, специфичная для каждого белка.


Опрос
Статистика

Онлайн всего: 5

Гостей: 5

Пользователей: 0

Биология 9 класс. Тема урока: Строение и функции белков. | Уроки по Биологии

Биология 9 класс. Тема урока: Строение и функции белков.